Cinética de Michaelis-Menten

En bioquímica , la cinética de Michaelis-Menten es uno de los modelos más conocidos de cinética enzimática . ^{[1] [2]} Lleva el nombre de la bioquímica alemana Leonor Michaelis y la médica canadiense Maud Menten . ^[3] El modelo adopta la forma de una ecuación que describe la velocidad de las reacciones enzimáticas , relacionando la velocidad de reacción (tasa de formación del producto , ) con la concentración de un sustrato S . Su fórmula está dada por${\ estilo de visualización v}$${\ estilo de visualización [{\ ce {P}}]}$${\ estilo de visualización [{\ ce {S}}]}$ 

Esta ecuación se llama ecuación de Michaelis-Menten . Aquí, representa la tasa máxima alcanzada por el sistema, ocurriendo a una concentración de sustrato saturada para una concentración de enzima dada. Cuando el valor de la constante de Michaelis es numéricamente igual a la concentración de sustrato, entonces la velocidad de reacción es la mitad de . ^[4] A menudo se asume que las reacciones bioquímicas que involucran un solo sustrato siguen la cinética de Michaelis-Menten, sin tener en cuenta las suposiciones subyacentes del modelo.${\displaystyle V_{\max }}$${\displaystyle K_{\mathrm {M} }}$${\displaystyle V_{\max }}$

En 1901, el químico físico francés Victor Henri descubrió que las reacciones enzimáticas se iniciaban por un enlace (más generalmente, una interacción de unión) entre la enzima y el sustrato. ^[5] Su trabajo fue retomado por la bioquímica alemana Leonor Michaelis y la médica canadiense Maud Menten , quienes investigaron la cinética de un mecanismo de reacción enzimático, la invertasa , que cataliza la hidrólisis de la sacarosa en glucosa y fructosa . ^[6] En 1913 propusieron un modelo matemático de la reacción. ^[7] Se trata de una enzima, E, se une a un sustrato , S, para formar un complejo , ES, que a su vez libera un producto , P, que regenera la enzima original. Esto puede representarse esquemáticamente como

donde (constante de velocidad directa), (constante de velocidad inversa) y (constante de velocidad catalítica) denotan las constantes de velocidad , ^[8] las flechas dobles entre S (sustrato) y ES (complejo enzima-sustrato) representan el hecho de que enzima-sustrato la unión es un proceso reversible , y la única flecha hacia adelante representa la formación de P (producto).${\displaystyle k_{f}}$${\displaystyle k_{r}}$${\displaystyle k_{\mathrm {cat} }}$

Bajo ciertas suposiciones  , como que la concentración de enzima sea mucho menor que la concentración de sustrato, la tasa de formación del producto está dada por

Curva de saturación de Michaelis-Menten para una reacción enzimática que muestra la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad de reacción.

Cambio en las concentraciones a lo largo del tiempo para la enzima E, el sustrato S, el complejo ES y el producto P