Las rodopsinas microbianas , también conocidas como rodopsinas bacterianas, son proteínas de unión a la retina que proporcionan transporte de iones dependiente de la luz y funciones sensoriales en bacterias halófilas [2] [3] y otras. Son proteínas integrales de membrana con siete hélices transmembrana, la última de las cuales contiene el punto de unión (una lisina conservada) para la retina .
Proteína similar a la bacteriorrodopsina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Bac_rodopsina | |||||||
Pfam | PF01036 | |||||||
InterPro | IPR001425 | |||||||
PROSITE | PDOC00291 | |||||||
SCOP2 | 2brd / SCOPe / SUPFAM | |||||||
TCDB | 3.E.1 | |||||||
Superfamilia OPM | 6 | |||||||
Proteína OPM | 1vgo | |||||||
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Esta familia de proteínas incluye bombas de protones impulsadas por luz , bombas de iones y canales de iones , así como sensores de luz. Por ejemplo, las proteínas de las halobacterias incluyen bacteriorrodopsina y arquerodopsina , que son bombas de protones impulsadas por luz ; halorhodopsin , una bomba de cloruro impulsada por luz; y rodopsina sensorial, que media tanto en las respuestas fotoatrayentes (en el rojo) como fotofóbicas (en el ultravioleta). Las proteínas de otras bacterias incluyen proteorhodopsin .
Contrariamente a su nombre, las rodopsinas microbianas se encuentran no solo en Archaea y Bacteria , sino también en Eukaryota (como las algas ) y virus ; aunque son raros en organismos multicelulares complejos . [4] [5]
Nomenclatura
La rodopsina era originalmente un sinónimo de " púrpura visual ", un pigmento visual (molécula sensible a la luz) que se encuentra en las retinas de las ranas y otros vertebrados , se usa para la visión con poca luz y generalmente se encuentra en los bastones . Este sigue siendo el significado de rodopsina en sentido estricto, cualquier proteína evolutivamente homóloga a esta proteína. En un sentido amplio no genético, la rodopsina se refiere a cualquier molécula, ya sea relacionada por descendencia genética o no (en su mayoría no), que consiste en una opsina y un cromóforo (generalmente una variante de la retina). Todas las rodopsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) al final de la historia de la gran familia de genes del receptor acoplado a proteína G (GPCR), que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retiniano se encuentra únicamente en la rama de opsina de esta gran familia de genes, lo que significa que su aparición en otros lugares representa evolución convergente, no homología. Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [6]
El término rodopsina bacteriana se refería originalmente a la primera rodopsina microbiana descubierta, conocida hoy como bacteriorrodopsina . La primera bacteriorrodopsina resultó ser de origen arqueal, de Halobacterium salinarum . [7] Desde entonces, se han descubierto otras rodopsinas microbianas, lo que hace que el término rodopsina bacteriana sea ambiguo. [8] [9]
Mesa
A continuación se muestra una lista de algunas de las rodopsinas microbianas más conocidas y algunas de sus propiedades.
Función | Nombre | Abbr. | Árbitro. |
---|---|---|---|
bomba de protones (H +) | bacteriorrodopsina | BR | [10] |
bomba de protones (H +) | proteorrodopsina | PR | [10] |
bomba de protones (H +) | arquerodopsina | Arco | [11] |
bomba de protones (H +) | xanthorhodopsin | xR | [12] |
bomba de protones (H +) | Rodopsina Gloeobacter | GRAMO | [13] |
canal catiónico (+) | canalrodopsina | ChR | [14] |
bomba de cationes (Na +) | Rodopsina 2 de Krokinobacter eikastus | KR2 | [15] |
bomba de aniones (Cl-) | halorhodopsin | HORA | [10] |
sensor de fotos | rodopsina sensorial I | SR-I | [10] |
sensor de fotos | rodopsina II sensorial | SR-II | [10] |
sensor de fotos | Neurospora opsina I | NOP-I | [14] [16] |
enzima activada por luz | rodopsina guanilil ciclasa | RhGC | [17] |
La familia de rodopsinas microbianas translocadoras de iones
La familia de rodopsina microbiana (MR) de translocación de iones ( TC # 3.E.1 ) es un miembro de la superfamilia TOG de portadores secundarios. Los miembros de la familia MR catalizan la translocación de iones impulsada por la luz a través de las membranas citoplasmáticas microbianas o sirven como receptores de luz. La mayoría de las proteínas de la familia MR tienen aproximadamente el mismo tamaño (250-350 residuos de amino acilo) y poseen siete llaves helicoidales transmembrana con sus extremos N en el exterior y sus extremos C en el interior. Hay 9 subfamilias en la familia MR: [18]
- Las bacteriorrodopsinas bombean protones fuera de la célula;
- Las halodopsinas bombean cloruro (y otros aniones como bromuro, yoduro y nitrato) al interior de la célula;
- Las rodopsinas sensoriales, que normalmente funcionan como receptores para el comportamiento fototáctico, son capaces de bombear protones fuera de la célula si se disocian de sus proteínas transductoras;
- las chaparonas fúngicas son proteínas inducidas por estrés de función bioquímica mal definida, pero esta subfamilia también incluye una rodopsina que bombea H + ; [19]
- la rodopsina bacteriana, llamada proteorodopsina , es una bomba de protones impulsada por luz que funciona como las bacteriorrodopsinas;
- el receptor que contiene la retina Neurospora crassa sirve como fotorreceptor (Neurospora ospin I); [20]
- el canal de protones activado por luz de las algas verdes, Channelrodopsina-1;
- Rodopsinas sensoriales de cianobacterias.
- Rodopsina / guanilil ciclasa activada por luz
Se ha publicado un análisis filogenético de rodopsinas microbianas y un análisis detallado de posibles ejemplos de transferencia horizontal de genes . [21]
Estructura
Entre las estructuras de alta resolución para los miembros de la familia MR se encuentran las proteínas arqueales , bacteriorrodopsina , [22] arquerodopsina , [23] rodopsina II sensorial , [24] halodopsina , [25] así como una rodopsina sensorial cianobacteriana Anabaena (TC # 3 .E.1.1.6 ) [26] y otros.
Función
La asociación de rodopsinas sensoriales con sus proteínas transductoras parece determinar si funcionan como transportadores o receptores. La asociación de un receptor de rodopsina sensorial con su transductor se produce a través de los dominios helicoidales transmembrana de las dos proteínas que interactúan. Hay dos rodopsinas sensoriales en cualquier arqueona halófila, una (SRI) que responde positivamente a la luz naranja pero negativamente a la luz azul, la otra (SRII) que responde solo negativamente a la luz azul. Cada transductor es específico para su receptor afín. Está disponible una estructura de rayos X de SRII complejada con su transductor (HtrII) a una resolución de 1,94 Å ( 1H2S ). [27] Se han revisado los aspectos moleculares y evolutivos de la transducción de señales de luz por receptores sensoriales microbianos. [28]
Homólogos
Los homólogos incluyen proteínas chaperonas fúngicas putativas, una rodopsina que contiene la retina de Neurospora crassa , [29] una rodopsina que bombea H + de Leptosphaeria maculans , [19] bombas de protones que contienen retina aisladas de bacterias marinas, [30] una luz verde activada fotorreceptor en cianobacterias que no bombea iones e interactúa con una proteína transductora soluble pequeña (14 kDa) [26] [31] y canales H + activados por luz del alga verde, Chlamydomonas reinhardtii . [32] La proteína N. crassa NOP-1 exhibe un fotociclo y residuos de translocación de H + conservados que sugieren que este supuesto fotorreceptor es una bomba de H + lenta . [19] [33] [34]
La mayoría de los homólogos de la familia MR en levaduras y hongos tienen aproximadamente el mismo tamaño y topología que las proteínas arqueales (283-344 residuos de amino acilo; 7 supuestos segmentos transmembrana α-helicoidales), pero son inducidos por el choque térmico y por solventes tóxicos. proteínas de función bioquímica desconocida. Se ha sugerido que funcionan como chaperonas impulsadas por pmf que pliegan las proteínas extracelulares, pero solo la evidencia indirecta apoya este postulado. [20] La familia MR está lejanamente relacionada con la familia 7 TMS LCT ( CT # 2.A.43 ). [20] Los miembros representativos de la familia MR se pueden encontrar en la base de datos de clasificación de transportadores .
Bacteriorrodopsina
La bacteriorrodopsina bombea un ion H + , desde el citosol al medio extracelular, por fotón absorbido. Se han propuesto vías y mecanismos de transporte específicos. [25] [35] [36] El mecanismo implica:
- fotoisomerización de la retina y sus cambios de configuración iniciales,
- desprotonación de la base de Schiff retiniana y liberación acoplada de un protón a la superficie de la membrana extracelular,
- el evento de cambio que permite la reprotonación de la base de Schiff desde el lado citoplasmático.
Seis modelos estructurales describen las transformaciones de la retina y su interacción con el agua 402, Asp85 y Asp212 en detalle atómico, así como los desplazamientos de residuos funcionales más lejos de la base de Schiff . Los cambios proporcionan la justificación de cómo la relajación de la retina distorsionada provoca movimientos de átomos de agua y proteínas que dan como resultado transferencias de protones vectoriales hacia y desde la base de Schiff. [35] La deformación de la hélice está acoplada al transporte vectorial de protones en el fotociclo de la bacteriorrodopsina. [37]
La mayoría de los residuos que participan en la trimerización no se conservan en la bacteriorrodopsina, una proteína homóloga capaz de formar una estructura trimérica en ausencia de bacterioruberina. A pesar de una gran alteración en la secuencia de aminoácidos, la forma del espacio hidrofóbico del intratrímero llenado por lípidos está muy conservada entre la arquerodopsina-2 y la bacteriorrodopsina. Dado que una hélice transmembrana frente a este espacio sufre un gran cambio conformacional durante el ciclo de bombeo de protones, es factible que la trimerización sea una estrategia importante para capturar componentes lipídicos especiales que son relevantes para la actividad de la proteína. [38]
Arquerodopsina
Las arquerodopsinas son transportadores de iones H + impulsados por la luz . Se diferencian de la bacteriorrodopsina en que la membrana de clarete, en la que se expresan, incluye bacterioruberina, un segundo cromóforo que se cree que protege contra el fotoblanqueo . La bacteriorrodopsina también carece de la estructura de bucle omega que se ha observado en el extremo N de las estructuras de varias arqueodopsinas.
La arquerodopsina-2 (AR2) se encuentra en la membrana de clarete de Halorubrum sp . Es una bomba de protones impulsada por luz. Los cristales triangulares y hexagonales revelaron que los trímeros están dispuestos en una celosía de panal. [38] En estos cristales, el bacterioruberin se une a las grietas entre las subunidades del trímero. La cadena de polienos del segundo cromóforo está inclinada desde la normal de la membrana en un ángulo de aproximadamente 20 grados y, en el lado citoplasmático, está rodeada por hélices AB y DE de subunidades vecinas. Este peculiar modo de unión sugiere que la bacterioruberina juega un papel estructural para la trimerización de AR2. Cuando se compara con la estructura aR2 en otra forma cristalina que no contiene bacterioruberina, el canal de liberación de protones toma una conformación más cerrada en el cristal P321 o P6 (3); es decir, la conformación nativa de la proteína se estabiliza en el complejo trimérico proteína-bacterioruberina.
Los mutantes de Archaerhodopsin-3 (AR3) se utilizan ampliamente como herramientas en optogenética para la investigación en neurociencias. [39]
Canalrodopsinas
La canalrodopsina -1 (ChR1) o la canalopsina-1 (Chop1; Cop3; CSOA) de C. reinhardtii está estrechamente relacionada con las rodopsinas sensoriales de las arqueas. Tiene 712 aas con un péptido señal, seguido de una región anfipática corta, y luego un dominio N-terminal hidrófobo con siete TMS probables (residuos 76-309) seguido de un dominio C-terminal hidrófilo largo de aproximadamente 400 residuos. Parte del dominio hidrófilo C-terminal es homólogo a la intersectina (proteína 1A del dominio EH y SH3) de los animales (AAD30271).
Chop1 sirve como un canal de protones activado por luz y media la fototaxis y las respuestas fotofóbicas en las algas verdes. [32] Con base en este fenotipo, Chop1 podría asignarse a la categoría TC # 1.A , pero debido a que pertenece a una familia en la que homólogos bien caracterizados catalizan el transporte de iones activos, se asigna a la familia MR. La expresión del gen chop1 , o una forma truncada de ese gen que codifica solo el núcleo hidrofóbico (residuos 1-346 o 1-517) en ovocitos de rana en presencia de retinal todo trans, produce una conductancia activada por luz que muestra características de un canal de forma pasiva pero selectivamente permeable a los protones. La actividad de este canal probablemente genera corrientes bioeléctricas. [32]
Un homólogo de ChR1 en C. reinhardtii es la canalrodopsina-2 (ChR2; Chop2; Cop4; CSOB). Esta proteína es 57% idéntica, 10% similar a ChR1. Forma un canal iónico selectivo de cationes activado por absorción de luz. Transporta cationes monovalentes y divalentes. Se insensibiliza a una pequeña conductancia en luz continua. La recuperación de la desensibilización se acelera por el H + extracelular y un potencial de membrana negativo. Puede ser un fotorreceptor para células adaptadas a la oscuridad. [40] Un aumento transitorio en la hidratación de las hélices α transmembrana con a (1/2) = 60 μs coincide con el inicio de la permeación catiónica. El aspartato 253 acepta el protón liberado por la base de Schiff (t (1/2) = 10 μs), siendo este último reprotonado por el ácido aspártico 156 (t (1/2) = 2 ms). Los grupos de aceptores y donantes de protones internos, correspondientes a D212 y D115 en la bacteriorrodopsina, son claramente diferentes de otras rodopsinas microbianas, lo que indica que sus posiciones espaciales en la proteína se reubicaron durante la evolución. E90 se desprotona exclusivamente en el estado no conductor. Las reacciones de transferencia de protones observadas y los cambios conformacionales de las proteínas se relacionan con la activación del canal de cationes. [41]
Halorhodopsinas
La bacteriorrodopsina bombea un ion Cl - del medio extracelular al citosol por fotón absorbido. Aunque los iones se mueven en la dirección opuesta, la corriente generada (definida por el movimiento de la carga positiva) es la misma que la de la bacteriorrodopsina y las arqueodopsinas.
Rodopsina bacteriana marina
Se ha informado que una rodopsina bacteriana marina funciona como una bomba de protones. Sin embargo, también se parece a la rodopsina II sensorial de las arqueas, así como a un Orf del hongo Leptosphaeria maculans (AF290180). Estas proteínas exhiben un 20-30% de identidad entre sí.
Reacción de transporte
La reacción de transporte generalizada para bacterio y rodopsinas sensoriales es: [18]
- H + (entrada) + hν → H + (salida).
Eso para la halorhodopsin es:
- Cl - (salida) + hν → Cl - (entrada).
Ver también
- Bacteriorrodopsina
- Proteorrodopsina
- Opsin
Referencias
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