ATP sintasa


La ATP sintasa es una proteína que cataliza la formación de la molécula de almacenamiento de energía trifosfato de adenosina (ATP) utilizando difosfato de adenosina (ADP) y fosfato inorgánico (P i ). Se clasifica en ligasas ya que cambia ADP por la formación de enlace PO (enlace fosfodiéster). La ATP sintasa es una máquina molecular . La reacción global catalizada por la ATP sintasa es:

La formación de ATP a partir de ADP y Pi es energéticamente desfavorable y normalmente procedería en dirección contraria. Para impulsar esta reacción, la ATP sintasa acopla la síntesis de ATP durante la respiración celular a un gradiente electroquímico creado por la diferencia en la concentración de protones (H + ) a través de la membrana mitocondrial interna en eucariotas o la membrana plasmática en bacterias. Durante la fotosíntesis en las plantas, la ATP sintasa sintetiza ATP usando un gradiente de protones creado en la luz del tilacoide a través de la membrana del tilacoide y hacia elestroma del cloroplasto .

Las ATP sintasas eucariotas son F-ATPasas , que se ejecutan "a la inversa" para una ATPasa . Este artículo trata principalmente de este tipo. Una F-ATPasa consta de dos subunidades principales, F O y F 1 , que tiene un mecanismo de motor rotativo que permite la producción de ATP. [1] [2]

La fracción F 1 deriva su nombre del término "Fracción 1" y F O (escrito como un subíndice "o", no "cero") deriva su nombre de ser la fracción de unión para la oligomicina , un tipo de antibiótico de origen natural que es capaz de inhibir la unidad F O de la ATP sintasa. [3] [4] Estas regiones funcionales constan de diferentes subunidades de proteínas; consulte las tablas. Esta enzima se utiliza en la síntesis de ATP a través de la respiración aeróbica.

Ubicada dentro de la membrana tilacoide y la membrana mitocondrial interna , la ATP sintasa consta de dos regiones F O y F 1 . F O causa la rotación de F 1 y está hecho de anillo c y subunidades a, dos b, F6. F 1 está formado por subunidades α, β, γ y δ. F 1 tiene una parte soluble en agua que puede hidrolizar ATP. F O , por otro lado, tiene principalmente regiones hidrofóbicas. F O F 1 crea una vía para el movimiento de protones a través de la membrana. [7]

La porción F 1 de la ATP sintasa es hidrófila y responsable de hidrolizar ATP. La unidad F 1 sobresale en el espacio de la matriz mitocondrial. Las subunidades α y β forman un hexámero con 6 sitios de unión. Tres de ellos son catalíticamente inactivos y se unen al ADP.


ATP sintasa mitocondrial bovina. Las regiones F O , F 1 , el eje y el estator están codificadas con colores magenta, verde, naranja y cian, respectivamente. [5] [6]
Modelo simplificado de F O F 1 -ATPasa alias ATP sintasa de E. coli . Las subunidades de la enzima se marcan en consecuencia.
Motor de rotación de la ATP sintasa.
F O subunidad F6 de la región del tallo periférico de la ATP sintasa. [10]
Mecanismo de la ATP sintasa. ADP y Pi ( rosa) se muestran combinados en ATP (rojo), mientras que la subunidad γ (gamma) giratoria en negro provoca un cambio conformacional.
Representación de la ATP sintasa utilizando el gradiente de protones quimiosmótico para potenciar la síntesis de ATP a través de la fosforilación oxidativa .
Cambios de conformación de la ATP sintasa durante la síntesis