La membrana mitocondrial interna ( IMM ) es la membrana mitocondrial que separa la matriz mitocondrial del espacio intermembrana.
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mitocondria | |
Estructura
La estructura de la membrana mitocondrial interna está muy plegada y compartimentada. Las numerosas invaginaciones de la membrana se denominan crestas , separadas por uniones de cresta de la membrana límite interna yuxtapuesta a la membrana externa. Cristae aumenta significativamente el área de superficie total de la membrana en comparación con una membrana interna lisa y, por lo tanto, el espacio de trabajo disponible.
La membrana interna crea dos compartimentos. La región entre la membrana interna y externa, llamada espacio intermembrana que es en gran parte continua con el citosol, y el espacio más secuestrado dentro de la membrana interna, llamado matriz .
Cristae
Para las mitocondrias hepáticas típicas, el área de la membrana interna es aproximadamente 5 veces más grande que la membrana externa debido a las crestas. Esta proporción es variable y las mitocondrias de las células que tienen una mayor demanda de ATP, como las células musculares, contienen aún más crestas. Las membranas Cristae están tachonadas en el lado de la matriz con pequeños complejos proteicos redondos conocidos como partículas F 1 , el sitio de síntesis de ATP impulsada por gradiente de protones. Cristae afecta la función quimiosmótica general de las mitocondrias. [1]
Uniones de Cristae
Cristae y las membranas limítrofes internas están separadas por uniones. El extremo de las crestas está parcialmente cerrado por complejos de proteínas transmembrana que se unen cabeza a cabeza y unen las membranas de las crestas opuestas en forma de cuello de botella. [2] Por ejemplo, la deleción de la proteína de unión MIC60 / Mic60 (antes Mitofilin / Fcj1) conduce a un potencial de membrana interno reducido y un crecimiento deficiente [3] ya estructuras de membrana interna dramáticamente aberrantes que forman pilas concéntricas en lugar de las típicas invaginaciones. [4]
Composición
La membrana interna de las mitocondrias es similar en composición de lípidos a la membrana de las bacterias . Este fenómeno puede explicarse por la hipótesis del endosimbionte del origen de las mitocondrias como procariotas internalizados por una célula huésped eucariota.
En las mitocondrias del corazón de cerdo, la fosfatidiletanolamina constituye la mayor parte de la membrana mitocondrial interna con un 37,0% de la composición de fosfolípidos. La fosfatidilcolina constituye aproximadamente el 26,5%, la cardiolipina el 25,4% y el fosfatidilinositol el 4,5%. [5] En las mitocondrias de S. cerevisiae , la fosfatidilcolina constituye el 38,4% de la IMM, la fosfatidiletanolamina el 24,0%, el fosfatidilinositol el 16,2%, la cardiolipina el 16,1%, la fosfatidilserina el 3,8% y el ácido fosfatídico el 1,5%. [6]
En la membrana mitocondrial interna, la proporción de proteína a lípido es de 80:20, en contraste con la membrana externa , que es de 50:50. [7]
Permeabilidad
La membrana interna es libremente permeable al oxígeno , al dióxido de carbono y al agua únicamente. [8] Es mucho menos permeable a los iones y moléculas pequeñas que la membrana externa, creando compartimentos al separar la matriz del ambiente citosólico. Esta compartimentación es una característica necesaria para el metabolismo. La membrana mitocondrial interna es tanto un aislante eléctrico como una barrera química. Existen transportadores de iones sofisticados para permitir que moléculas específicas atraviesen esta barrera. Hay varios sistemas anti-puerto incrustados en la membrana interna, que permiten el intercambio de aniones entre el citosol y la matriz mitocondrial. [7]
Proteínas asociadas a IMM
- Translocasa ATP-ADP
- Transportador de casetes de unión a ATP
- Enzima de escisión de la cadena lateral del colesterol
- Proteína tirosina fosfatasa
- Carnitina O-palmitoiltransferasa
- Carnitina O-acetiltransferasa
- Carnitina O-octanoiltransferasa
- Citocromo P450
- Translocase de la membrana interna
- Transportador de glutamato aspartato
- Metabolismo de la pirimidina
- Dihidroorotato deshidrogenasa
- Timidilato sintasa (FAD)
- Serina peptidasa 2 de HtrA
- Adrenodoxina reductasa
- Biosíntesis de hemo
- Protoporfirinógeno oxidasa
- Ferroquelatasa
- Proteína de desacoplamiento
Ver también
- Ciclo del ácido cítrico
- Gradiente de protones
- Proteína trifuncional mitocondrial
- Lanzadera mitocondrial
- Proteínas de transporte
Referencias
- ^ Mannella CA (2006). "Estructura y dinámica de las crestas de la membrana interna mitocondrial". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Investigación de células moleculares . 1763 (5–6): 542–548. doi : 10.1016 / j.bbamcr.2006.04.006 . PMID 16730811 .
- ^ Herrmann, JM (18 de octubre de 2011). "MINOS es más: un complejo de mitofilina para contactos de membrana mitocondrial". Célula de desarrollo . 21 (4): 599–600. doi : 10.1016 / j.devcel.2011.09.013 . PMID 22014515 .
- ^ von der Malsburg, K; Müller, JM; Bohnert, M; Oeljeklaus, S; Kwiatkowska, P; Becker, T; Loniewska-Lwowska, A; Wiese, S; Rao, S; Milenkovic, D; Hutu, DP; Zerbes, RM; Schulze-Specking, A; Meyer, ÉL; Martinou, JC; Rospert, S; Rehling, P; Meisinger, C; Veenhuis, M; Warscheid, B; van der Klei, IJ; Pfanner, N; Chacinska, A; van der Laan, M (18 de octubre de 2011). "Doble papel de la mitofilina en la organización de la membrana mitocondrial y la biogénesis de proteínas" (PDF) . Célula de desarrollo . 21 (4): 694–707. doi : 10.1016 / j.devcel.2011.08.026 . PMID 21944719 .
- ^ Rabl, R; Soubannier, V; Scholz, R; Vogel, F; Mendl, N; Vasiljev-Neumeyer, A; Körner, C; Jagasia, R; Keil, T; Baumeister, W; Cyrklaff, M; Neupert, W; Reichert, AS (15 de junio de 2009). "La formación de crestas y uniones de crestas en las mitocondrias depende del antagonismo entre Fcj1 y Su e / g" . The Journal of Cell Biology . 185 (6): 1047–63. doi : 10.1083 / jcb.200811099 . PMC 2711607 . PMID 19528297 .
- ^ Comte J, Maïsterrena B, Gautheron DC (enero de 1976). "Composición de lípidos y perfiles de proteínas de las membranas externas e internas de las mitocondrias del corazón de cerdo. Comparación con microsomas". Biochim. Biophys. Acta . 419 (2): 271–84. doi : 10.1016 / 0005-2736 (76) 90353-9 . PMID 1247555 .
- ^ Lomize, Andrel; Lomize, Mikhail; Pogozheva, Irina (2013). "Atlas de composición de lípidos de proteínas de membrana" . Orientaciones de proteínas en membranas . Universidad de Michigan . Consultado el 10 de abril de 2014 .
- ^ a b Krauss, Stefan (2001). "Mitocondrias: estructura y papel en la respiración" (PDF) . Nature Publishing Group. Archivado desde el original (PDF) el 21 de octubre de 2012 . Consultado el 9 de abril de 2014 .
- ^ Caprette, David R. (12 de diciembre de 1996). "Estructura de las mitocondrias" . Biociencias experimentales . Universidad de Rice . Consultado el 9 de abril de 2014 .
enlaces externos
- Membrana interna mitocondrial (97 proteínas ) Base de datos de orientaciones de proteínas en membranas (OPM)