Moesin

MSN
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1E5W , 1EF1 , 1SGH
Identificadores
Alias	MSN , HEL70, moesin, IMD50
Identificaciones externas	OMIM : 309845 MGI : 97167 HomoloGene : 1833 GeneCards : MSN
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma X (humano) [1] Banda Xq12 Comienzo 65.588.377 pb [1] Final 65,741,931 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma X (ratón) [2] Banda X | X C3 Comienzo 96.096.042 pb [2] Final 96.168.552 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • la unión a proteínas del citoesqueleto • constituyente estructural del citoesqueleto • GO: proteína de unión 0001948 • actina de unión • de unión de ARN de doble cadena • receptor de señalización de unión • proteína quinasa de unión • unión molécula de adhesión celular • unión enzima Componente celular • citoplasma • vesícula • proyección celular • pseudopodium • micropartícula sangre • membrana • adhesión focal • filopodium • Capa de mielina • plasma membrana • apical parte de célula • microvillus • urópodo • basolateral plasma membrana • apical plasma membrana • perinuclear región del citoplasma • extracelular exosome • citoesqueleto • membrana de microvellosidades • núcleo • periferia celular • espacio extracelular • superficie celular • citosol Proceso biológico • adhesión célula leucocitaria • regulación del tamaño celular • establecimiento de la barrera endotelial • movimiento de la célula o componente subcelular • regulación del ensamblaje del orgánulo • respuesta celular al estímulo de la testosterona • regulación de la migración de linfocitos • regulación positiva del ensamblaje del podosoma • morfogénesis de la glándula • positivo regulación de la expresión génica • establecimiento de la polaridad apical / basal de las células epiteliales • regulación de la forma celular • acoplamiento de membrana a membrana • regulación positiva de la localización de la proteína a endosoma temprano • regulación positiva de endosoma temprano para fines de transporte endosoma • leucocitos migración • citoesqueleto organización • la formación de sinapsis inmunológica • proliferación de células T • la agregación de células T • migración de células T • interleucina-12 mediada por la vía de señalización • positivo regulación del proceso catabólico de proteínas celulares • GO: 0022415 proceso viral Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	4478	17698
Ensembl	ENSG00000147065	ENSMUSG00000031207
UniProt	P26038	P26041
RefSeq (ARNm)	NM_002444	NM_010833
RefSeq (proteína)	NP_002435	NP_034963
Ubicación (UCSC)	Cr X: 65,59 - 65,74 Mb	Cr X: 96,1 - 96,17 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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Moesin es una proteína que en humanos está codificada por el gen MSN . ^{[5] [6]}

Moesin (para la proteína de pico de extensión que organiza la membrana) es un miembro de la familia de proteínas ERM que incluye ezrin y radixin . Las proteínas ERM parecen funcionar como enlaces cruzados entre las membranas plasmáticas y los citoesqueletos basados ​​en actina . ^[7]

La moesina se localiza en los filopodios y otras protuberancias membranosas que son importantes para el reconocimiento y la señalización célula-célula y para el movimiento celular. ^[7]

Interacciones

Se ha demostrado que Moesin interactúa con:

• CD43 ^{[8] [9]}
• ICAM3 ^{[10] [11]}
• Factor citosólico de neutrófilos 1 , ^[12]
• Factor citosólico de neutrófilos 4 ^[12]
• VCAM-1 ^[13]
• EZR ^{[14] [15] [16]}

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000147065 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031207 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. Lankes WT, Furthmayr H (octubre de 1991). "Moesin: un miembro de la familia de proteínas de la proteína 4.1-talin-ezrin" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (19): 8297-301. Código Bibliográfico : 1991PNAS ... 88.8297L . doi : 10.1073 / pnas.88.19.8297 . PMC 52495 . PMID 1924289 .  
6. Amieva MR, Furthmayr H (septiembre de 1995). "Localización subcelular de moesina en filopodios dinámicos, fibras de retracción y otras estructuras involucradas en la exploración del sustrato, la unión y los contactos célula-célula". Exp. Cell Res . 219 (1): 180–96. doi : 10.1006 / excr.1995.1218 . PMID 7628534 . 
7. "Entrez Gene: MSN moesin" .
8. Serrador JM, Nieto M, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (junio de 1998). "CD43 interactúa con moesin y ezrin y regula su redistribución a los urópodos de linfocitos T en los contactos célula-célula". Sangre . 91 (12): 4632–44. doi : 10.1182 / sangre.V91.12.4632 . PMID 9616160 . 
9. Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (febrero de 1998). "Las proteínas ezrin / radixin / moesin (ERM) se unen a un grupo de aminoácidos cargado positivamente en el dominio citoplásmico de yuxtamembrana de CD44, CD43 e ICAM-2" . J. Cell Biol . 140 (4): 885–95. doi : 10.1083 / jcb.140.4.885 . PMC 2141743 . PMID 9472040 .  
10. Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (septiembre de 1997). "Moesin interactúa con la región citoplásmica de la molécula de adhesión intercelular-3 y se redistribuye al urópodo de los linfocitos T durante la polarización celular" . J. Cell Biol . 138 (6): 1409–23. doi : 10.1083 / jcb.138.6.1409 . PMC 2132557 . PMID 9298994 .  
11. Serrador JM, Vicente-Manzanares M, Calvo J, Barreiro O, Montoya MC, Schwartz-Albiez R, Furthmayr H, Lozano F, Sánchez-Madrid F (Mar 2002). "Un nuevo motivo rico en serina en la molécula de adhesión intercelular 3 es fundamental para su direccionamiento subcelular dirigido por ezrina / radixina / moesina" . J. Biol. Chem . 277 (12): 10400-9. doi : 10.1074 / jbc.M110694200 . PMID 11784723 . 
12. Wientjes FB, Reeves EP, Soskic V, Furthmayr H, Segal AW (noviembre de 2001). "Los componentes de la NADPH oxidasa p47 (phox) y p40 (phox) se unen a la moesina a través de su dominio PX". Biochem. Biophys. Res. Comun . 289 (2): 382–8. doi : 10.1006 / bbrc.2001.5982 . PMID 11716484 . 
13. Barreiro O, Yanez-Mo M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sanchez-Madrid F (junio de 2002). "Interacción dinámica de VCAM-1 e ICAM-1 con moesina y ezrina en una nueva estructura de acoplamiento endotelial para leucocitos adherentes" . J. Cell Biol . 157 (7): 1233–45. doi : 10.1083 / jcb.200112126 . PMC 2173557 . PMID 12082081 .  
14. Gajate C, Mollinedo F (marzo de 2005). "El receptor de muerte mediada por el citoesqueleto y la concentración de ligando en balsas de lípidos forman grupos que promueven la apoptosis en la quimioterapia del cáncer" . J. Biol. Chem . 280 (12): 11641–7. doi : 10.1074 / jbc.M411781200 . PMID 15659383 . 
15. Gary R, ​​Bretscher A (agosto de 1995). "La autoasociación de Ezrin implica la unión de un dominio N-terminal a un dominio C-terminal normalmente enmascarado que incluye el sitio de unión de F-actina" . Mol. Biol. Celular . 6 (8): 1061–75. doi : 10.1091 / mbc.6.8.1061 . PMC 301263 . PMID 7579708 .  
16. Gary R, ​​Bretscher A (noviembre de 1993). "Asociaciones heterotípicas y homotípicas entre ezrin y moesin, dos proteínas de unión de membrana-citoesqueleto putativas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 90 (22): 10846–50. Código bibliográfico : 1993PNAS ... 9010846G . doi : 10.1073 / pnas.90.22.10846 . PMC 47875 . PMID 8248180 .  

Lectura adicional

• Tsukita S, Yonemura S (1997). "Familia ERM (ezrin / radixin / moesin): del citoesqueleto a la transducción de señales". Curr. Opin. Cell Biol . 9 (1): 70–5. doi : 10.1016 / S0955-0674 (97) 80154-8 . PMID  9013673 .
• Vaheri A, Carpén O, Heiska L, Helander TS, Jääskeläinen J, Majander-Nordenswan P, Sainio M, Timonen T, Turunen O (1997). "La familia de proteínas ezrin: interacciones membrana-citoesqueleto y asociaciones de enfermedades". Curr. Opin. Cell Biol . 9 (5): 659–66. doi : 10.1016 / S0955-0674 (97) 80119-6 . PMID  9330869 .
• Matarrese P, Malorni W (2005). "Proteínas y citoesqueleto del virus de inmunodeficiencia humana (VIH) -1: socios en la vida viral y la muerte de la célula huésped" . Diferencia de muerte celular . 12 Supl. 1: 932–41. doi : 10.1038 / sj.cdd.4401582 . PMID  15818415 .
• Gary R, ​​Bretscher A (1995). "La autoasociación de Ezrin implica la unión de un dominio N-terminal a un dominio C-terminal normalmente enmascarado que incluye el sitio de unión de F-actina" . Mol. Biol. Celular . 6 (8): 1061–75. doi : 10.1091 / mbc.6.8.1061 . PMC  301263 . PMID  7579708 .
• Schwartz-Albiez R, Merling A, Spring H, Möller P, Koretz K (1995). "Expresión diferencial de la proteína moesina asociada a microespúas en tejidos humanos". EUR. J. Cell Biol . 67 (3): 189–98. PMID  7588875 .
• Schneider-Schaulies J, Dunster LM, Schwartz-Albiez R, Krohne G, ter Meulen V (1995). "Asociación física de moesina y CD46 como complejo receptor del virus del sarampión" . J. Virol . 69 (4): 2248–56. doi : 10.1128 / JVI.69.4.2248-2256.1995 . PMC  188894 . PMID  7884872 .
• Wilgenbus KK, Hsieh CL, Lankes WT, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (1994). "Estructura y localización en el cromosoma X del gen que codifica la proteína filopodial humana moesina (MSN)". Genómica . 19 (2): 326–33. doi : 10.1006 / geno.1994.1065 . PMID  8188263 .
• Gary R, ​​Bretscher A (1993). "Asociaciones heterotípicas y homotípicas entre ezrin y moesin, dos proteínas de unión de membrana-citoesqueleto putativas" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 90 (22): 10846–50. Código bibliográfico : 1993PNAS ... 9010846G . doi : 10.1073 / pnas.90.22.10846 . PMC  47875 . PMID  8248180 .
• Dunster LM, Schneider-Schaulies J, Löffler S, Lankes W, Schwartz-Albiez R, Lottspeich F, ter Meulen V (1994). "Moesin: una proteína de la membrana celular relacionada con la susceptibilidad a la infección por el virus del sarampión" . Virología . 198 (1): 265–74. doi : 10.1006 / viro.1994.1029 . PMID  8259662 .
• Nakamura F, Amieva MR, Furthmayr H (1995). "Fosforilación de treonina 558 en el dominio de unión a actina carboxilo terminal de moesina por activación de trombina de plaquetas humanas" . J. Biol. Chem . 270 (52): 31377–85. doi : 10.1074 / jbc.270.52.31377 . PMID  8537411 .
• Ott DE, Coren LV, Kane BP, Busch LK, Johnson DG, Sowder RC, Chertova EN, Arthur LO, Henderson LE (1996). "Proteínas del citoesqueleto dentro de los viriones del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1" . J. Virol . 70 (11): 7734–43. doi : 10.1128 / JVI.70.11.7734-7743.1996 . PMC  190843 . PMID  8892894 .
• Hecker C, Weise C, Schneider-Schaulies J, Holmes HC, ter Meulen V (1997). "Unión específica de la proteína de la envoltura del VIH-1 gp120 a las proteínas estructurales de la membrana ezrin y moesin" . Virus Res . 49 (2): 215-23. doi : 10.1016 / S0168-1702 (97) 00039-7 . PMC  7126478 . PMID  9213396 .
• Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (1997). "Moesin interactúa con la región citoplásmica de la molécula de adhesión intercelular-3 y se redistribuye al urópodo de los linfocitos T durante la polarización celular" . J. Cell Biol . 138 (6): 1409–23. doi : 10.1083 / jcb.138.6.1409 . PMC  2132557 . PMID  9298994 .
• Reczek D, Berryman M, Bretscher A (1997). "Identificación de EBP50: una fosfoproteína que contiene PDZ que se asocia con miembros de la familia ezrin-radixin-moesin" . J. Cell Biol . 139 (1): 169–79. doi : 10.1083 / jcb.139.1.169 . PMC  2139813 . PMID  9314537 .
• Murthy A, González-Agosti C, Cordero E, Pinney D, Candia C, Solomon F, Gusella J, Ramesh V (1998). "NHE-RF, un cofactor regulador para el intercambio de Na (+) - H +, es un interactor común para las proteínas merlin y ERM (MERM)" . J. Biol. Chem . 273 (3): 1273–6. doi : 10.1074 / jbc.273.3.1273 . PMID  9430655 .
• Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998). "Las proteínas ezrin / radixin / moesin (ERM) se unen a un grupo de aminoácidos cargado positivamente en el dominio citoplásmico de yuxtamembrana de CD44, CD43 e ICAM-2" . J. Cell Biol . 140 (4): 885–95. doi : 10.1083 / jcb.140.4.885 . PMC  2141743 . PMID  9472040 .

Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .