• Componente integral de la membrana • Membrana • Adhesión focal • Membrana plasmática • Fibra de estrés • Unión celular • Complejo NADPH oxidasa • Nucleolo • Membrana plasmática apical • Mitocondria • Retículo endoplásmico • Región perinuclear del citoplasma • Periferia celular • Membrana del retículo endoplásmico • Núcleo • Perinuclear retículo endoplásmico
Proceso biológico
• respuesta celular al estímulo beta del factor de crecimiento transformante • regulación positiva de la señalización de la proteína quinasa B • respuesta a la hipoxia • expresión génica • regulación positiva de la actividad de la quinasa MAP • diferenciación de las células del músculo cardíaco • envejecimiento • reabsorción ósea • proceso metabólico de especies reactivas de oxígeno • anión superóxido generación • regulación positiva de la migración de las células del músculo liso • envejecimiento celular • regulación positiva del proceso metabólico de las especies reactivas del oxígeno • respuesta celular a la radiación gamma • morfogénesis celular • regulación positiva del proceso biosintético del ADN • regulación positiva de la cascada ERK1 y ERK2 • regulación positiva del proceso apoptótico • proceso metabólico de la homocisteína • respuesta inflamatoria • regulación positiva del ensamblaje de fibras de estrés • respuesta celular al cAMP • respuesta celular al estímulo de la glucosa • proceso metabólico superóxido • regulación negativa de la proliferación de la población celular • respuesta celular al estrés oxidativo • cadena de transporte de electrones • proceso cardíaco • regulación positiva de la actividad de la proteína tirosina quinasa • especies reactivas de oxígeno proceso biosintético • respuesta de defensa
La NADPH oxidasa 4 es una enzima que en humanos está codificada por el gen NOX4 y es miembro de la familia NOX de NADPH oxidasas . [5]
Función
La detección de oxígeno es esencial para la homeostasis en todos los organismos aeróbicos. Se ha postulado que una oxidasa de tipo fagocito, similar a la responsable de la producción de grandes cantidades de especies reactivas de oxígeno (ROS) en los granulocitos neutrófilos , con la actividad antimicrobiana resultante, funciona en el riñón como un sensor de oxígeno que regula la síntesis de eritropoyetina. en la corteza renal . [5]
Nox4 protege la vasculatura contra el estrés inflamatorio. [6] La modulación de especies de oxígeno reactivo dependiente de Nox por aminoendoperóxidos puede inducir apoptosis en células cancerosas que expresan alto Nox4. [7]
Referencias
^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000086991 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030562 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ a b "Entrez Gene: NOX4 NADPH oxidasa 4" .
^ Schröder K, Zhang M, Benkhoff S, Mieth A, Pliquett R, Kosowski J, Kruse C, Luedike P, Michaelis UR, Weissmann N, Dimmeler S, Shah AM, Brandes RP (abril de 2012). "Nox4 es una especie protectora de oxígeno reactivo que genera NADPH oxidasa vascular" . Circ. Res . 110 (9): 1217–25. doi : 10.1161 / CIRCRESAHA.112.267054 . PMID 22456182 .
^ Zhu P, Tong BM, Wang R, Chen JP, Foo S, Chong HC, Wang XL, Ang GY, Chiba S, Tan NS (marzo de 2013). "Modulación de ROS dependiente de Nox4 por amino endoperóxidos para inducir apoptosis en células cancerosas" . Muerte celular Dis . 4 (3): e552. doi : 10.1038 / cddis.2013.68 . PMC 3615744 . PMID 23519121 .
Otras lecturas
Lachgar A, Sojic N, Arbault S y col. (1999). "Amplificación del estado redox celular inflamatorio por proteínas tat inmunosupresoras y gp160 del virus de inmunodeficiencia humana tipo 1" . J. Virol . 73 (2): 1447–52. doi : 10.1128 / JVI.73.2.1447-1452.1999 . PMC 103969 . PMID 9882350 .
Geiszt M, Kopp JB, Várnai P, Leto TL (2000). "Identificación de renox, una NAD (P) H oxidasa en riñón" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 97 (14): 8010–4. Código Bibliográfico : 2000PNAS ... 97.8010G . doi : 10.1073 / pnas.130135897 . PMC 16661 . PMID 10869423 .
Shiose A, Kuroda J, Tsuruya K, et al. (2001). "Una nueva NAD (P) H oxidasa productora de superóxido en el riñón" . J. Biol. Chem . 276 (2): 1417–23. doi : 10.1074 / jbc.M007597200 . PMID 11032835 .
Cheng G, Cao Z, Xu X y col. (2001). "Homólogos de gp91phox: clonación y expresión tisular de Nox3, Nox4 y Nox5". Gene . 269 (1–2): 131–40. doi : 10.1016 / S0378-1119 (01) 00449-8 . PMID 11376945 .
Brar SS, Kennedy TP, Sturrock AB y col. (2002). "Una NAD (P) H oxidasa regula el crecimiento y la transcripción en células de melanoma". Soy. J. Physiol., Cell Physiol . 282 (6): C1212–24. doi : 10.1152 / ajpcell.00496.2001 . PMID 11997235 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH y col. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias de ADNc humano y de ratón de longitud completa" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899–903. doi : 10.1073 / pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Kalinina N, Agrotis A, Tararak E, et al. (2002). "Unidades de NAD (P) H oxidasa-phox dependientes del citocromo b558 en músculo liso y macrófagos de lesiones ateroscleróticas" . Arterioscler. Trombo. Vasc. Biol . 22 (12): 2037–43. doi : 10.1161 / 01.ATV.0000040222.02255.0F . PMID 12482831 .
Hilenski LL, Clempus RE, Quinn MT, et al. (2004). "Distintas localizaciones subcelulares de Nox1 y Nox4 en células de músculo liso vascular" . Arterioscler. Trombo. Vasc. Biol . 24 (4): 677–83. doi : 10.1161 / 01.ATV.0000112024.13727.2c . PMID 14670934 .
Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al. (2004). "Secuenciación completa y caracterización de 21.243 ADNc humanos de longitud completa" . Nat. Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038 / ng1285 . PMID 14702039 .
Mahadev K, Motoshima H, Wu X y col. (2004). "El homólogo de NAD (P) H oxidasa Nox4 modula la generación de H2O2 estimulada por insulina y juega un papel integral en la transducción de señales de insulina" . Mol. Celda. Biol . 24 (5): 1844–54. doi : 10.1128 / MCB.24.5.1844-1854.2004 . PMC 350558 . PMID 14966267 .
Chamulitrat W, Stremmel W, Kawahara T, et al. (2004). "Un sistema constitutivo de NADPH oxidasa que contiene homólogos de gp91phox en queratinocitos humanos" . J. Invest. Dermatol . 122 (4): 1000–9. doi : 10.1111 / j.0022-202X.2004.22410.x . PMID 15102091 .
Vaquero EC, Edderkaoui M, Pandol SJ, et al. (2004). "Especies reactivas de oxígeno producidas por NAD (P) H oxidasa inhiben la apoptosis en células de cáncer de páncreas" . J. Biol. Chem . 279 (33): 34643–54. doi : 10.1074 / jbc.M400078200 . PMID 15155719 .
Schwarzer C, Machen TE, Illek B, Fischer H (2004). "Producción de ácido dependiente de NADPH oxidasa en células epiteliales de las vías respiratorias" . J. Biol. Chem . 279 (35): 36454–61. doi : 10.1074 / jbc.M404983200 . PMID 15210697 .
Guzik TJ, Sadowski J, Kapelak B y col. (2005). "Regulación sistémica de la actividad vascular NAD (P) H oxidasa y expresión de isoformas nox en arterias y venas humanas" . Arterioscler. Trombo. Vasc. Biol . 24 (9): 1614-20. doi : 10.1161 / 01.ATV.0000139011.94634.9d . PMID 15256399 .
Ambasta RK, Kumar P, Griendling KK y col. (2004). "Se requiere la interacción directa de las nuevas proteínas Nox con p22phox para la formación de una NADPH oxidasa funcionalmente activa" . J. Biol. Chem . 279 (44): 45935–41. doi : 10.1074 / jbc.M406486200 . PMID 15322091 .
Park HS, Jung HY, Park EY, et al. (2004). "Vanguardia: la interacción directa de TLR4 con la isoenzima NAD (P) H oxidasa 4 es esencial para la producción inducida por lipopolisacáridos de especies reactivas de oxígeno y la activación de NF-kappa B" . J. Immunol . 173 (6): 3589–93. doi : 10.4049 / jimmunol.173.6.3589 . PMID 15356101 .
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA y col. (2004). "El estado, la calidad y la expansión del proyecto de ADNc de longitud completa de los NIH: la colección de genes de mamíferos (MGC)" . Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101 / gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
Jana A, Pahan K (2005). "El virus de la inmunodeficiencia humana tipo 1 gp120 induce la apoptosis en las neuronas primarias humanas a través de la activación regulada por redox de la esfingomielinasa neutra" . J. Neurosci . 24 (43): 9531–40. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.3085-04.2004 . PMC 1955476 . PMID 15509740 .
Pedruzzi E, Guichard C, Ollivier V, et al. (2004). "NAD (P) H oxidasa Nox-4 media el estrés del retículo endoplásmico inducido por 7-cetocolesterol y la apoptosis en células de músculo liso aórtico humano" . Mol. Celda. Biol . 24 (24): 10703–17. doi : 10.1128 / MCB.24.24.10703-10717.2004 . PMC 533993 . PMID 15572675 .
Djordjevic T, BelAiba RS, Bonello S, et al. (2005). "La urotensina II humana es un nuevo activador de NADPH oxidasa en las células del músculo liso de la arteria pulmonar humana" . Arterioscler. Trombo. Vasc. Biol . 25 (3): 519-25. doi : 10.1161 / 01.ATV.0000154279.98244.eb . PMID 15618545 .
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