Nucleotidiltransferasa


Las nucleotidiltransferasas son enzimas transferasas de grupos que contienen fósforo, por ejemplo, sustituyentes de ácidos nucleotidílicos o simplemente nucleósidos monofosfatos . La reacción general de transferir un resto de nucleósido monofosfato de A a B se puede escribir como:

Por ejemplo, en el caso de las polimerasas, A es pirofosfato y B es el polinucleótido naciente. Se clasifican en el número CE 2.7.7 y se pueden clasificar en:

Muchas enzimas metabólicas son modificadas por nucleotidiltransferasas. La unión de un AMP (adenililación) o UMP (uridililación) puede activar o inactivar una enzima o cambiar su especificidad ( ver figura ). Estas modificaciones pueden conducir a intrincadas redes reguladoras que pueden ajustar con precisión las actividades enzimáticas para que solo se produzcan los compuestos necesarios (aquí: glutamina). [1]

La nucleotidil transferasa es un componente de la vía de reparación para la reparación por escisión de una base de un solo nucleótido . Este mecanismo de reparación comienza cuando un solo nucleótido es reconocido por la ADN glicosilasa como incorrectamente emparejado o ha sido mutado de alguna manera (luz ultravioleta, mutágeno químico, etc.) y es eliminado. Más tarde, se usa una nucleotidil transferasa para llenar el espacio con la base correcta, usando la hebra molde como referencia. [2]


Regulación de la glutamina sintasa bacteriana (GlnA) por adenililación y (indirectamente) por uridilación . La uridililtransferasa (GlnD) uridilila la proteína reguladora PII (GlnB) que determina si la adenililtransferasa (GlnE) adenilila o des-adenilila la glutamina sintasa. GlnD es una enzima bifuncional que une y elimina UMP de GlnB. GlnD es activado por α-cetoglutarato y ATP (verde) pero inhibida por glutamina e inorgánica de fosfato (P i , en rojo). Los nombres de las proteínas son los de E. coli . Los homólogos de otras bacterias pueden tener diferentes nombres. [1]