Las opsinas son un grupo de proteínas sensibles a la luz a través del cromóforo retiniano (o una variante) que se encuentra en las células fotorreceptoras de la retina . Cinco grupos clásicos de opsinas están involucrados en la visión , mediando la conversión de un fotón de luz en una señal electroquímica, el primer paso en la cascada de transducción visual. Otra opsina que se encuentra en la retina de los mamíferos, la melanopsina , está involucrada en los ritmos circadianos y el reflejo pupilar, pero no en la visión.
Clasificación de opsina
Opsins pueden ser clasificados de varias maneras, incluyendo la función (visión, fototaxis, photoperiodism, etc.), el tipo de cromóforo ( retinal , flavina , bilin ), la estructura molecular ( terciario , cuaternario ), salida de señal ( fosforilación , reducción , oxidación ), etc . [1]
Hay dos grupos de proteínas denominadas opsinas. [2] [3] Las opsinas de tipo I son empleadas por procariotas y algunas algas (como componente de las canalrodopsinas ) y hongos , [4] mientras que los animales usan opsinas de tipo II. No se han encontrado opsinas fuera de estos grupos (por ejemplo, en plantas o placozoos ). [2]
En un momento se pensó que el tipo I y el tipo II estaban relacionados debido a similitudes estructurales y funcionales. Con el advenimiento de la secuenciación genética se hizo evidente que la identidad de la secuencia no era mayor de lo que podría explicarse por azar. Sin embargo, en los últimos años se han desarrollado nuevos métodos específicos para la filogenia profunda . Como resultado, varios estudios han encontrado evidencia de una posible relación filogenética entre los dos. [5] [6] [7] Sin embargo, esto no significa necesariamente que el último ancestro común de las opsinas de tipo I y II fuera en sí mismo una opsina, un receptor sensible a la luz: todas las opsinas animales surgieron (por duplicación y divergencia de genes) tarde en la historia de la gran familia de genes del receptor acoplado a proteína G (GPCR) , que a su vez surgió después de la divergencia de plantas, hongos, coanflagelados y esponjas de los primeros animales. El cromóforo retiniano se encuentra únicamente en la rama de opsina de esta gran familia de genes, lo que significa que su aparición en otros lugares representa evolución convergente , no homología . Las rodopsinas microbianas son, por secuencia, muy diferentes de cualquiera de las familias de GPCR. [8] Según una hipótesis, tanto las opsinas de tipo I como las de tipo II pertenecen a la superfamilia del receptor acoplado a proteína transportadora-opsina-G (TOG) , un clado propuesto que incluye el receptor acoplado a proteína G (GPCR), Ion- translocación de rodopsina microbiana (MR) y otras siete. [9]
Opsinas tipo I
Las opsinas de tipo I (también conocidas como opsinas microbianas) son proteínas de siete dominios transmembrana. La mayoría de ellos son canales iónicos o bombas en lugar de los receptores apropiados y no se unen a una proteína G . Las opsinas de tipo I se encuentran en los tres dominios de la vida: arqueas , bacterias y eucariotas . En Eukaryota, las opsinas de tipo I se encuentran principalmente en organismos unicelulares como las algas verdes y en los hongos. En la mayoría de los eucariotas multicelulares complejos, las opsinas de tipo I se han reemplazado por otras moléculas sensibles a la luz, como el criptocromo y el fitocromo en las plantas, y las opsinas de tipo II en los metazoos (animales). [10]
Las opsinas microbianas a menudo se conocen por la forma rodopsina de la molécula, es decir, rodopsina (en sentido amplio) = opsina + cromóforo. Entre los muchos tipos de opsinas microbianas se encuentran las bombas de protones bacteriorrodopsina (BR) y xantorrodopsina (xR), la bomba de cloruro de clorhodopsina (HR), los fotosensores, la rodopsina I (SRI) y la rodopsina II (SRII), así como la proteordopsina (PR). ), Neurospora opsina I (NOPI), Chlamydomonas rhodopsins sensoriales A (CSRA), Chlamydomonas rhodopsins sensoriales B (CSRB), canalrodopsina (CHR), y archaerhodopsin (Arch). [11]
Varias opsinas de tipo I, como la proteo y bacteriorrodopsina , son utilizadas por varios grupos bacterianos para recolectar energía de la luz para llevar a cabo procesos metabólicos utilizando una vía no basada en clorofila . Además de eso, las halodopsinas de Halobacteria y las canalrodopsinas de algunas algas, por ejemplo Volvox , las sirven como canales iónicos activados por luz , entre otros, también con fines fototácticos . Las rodopsinas sensoriales existen en las halobacterias que inducen una respuesta fototáctica al interactuar con proteínas incluidas en la membrana del transductor que no tienen relación con las proteínas G. [12]
Las opsinas de tipo I (como la canalrodopsina , la halorhodopsina y la arquerodopsina ) se utilizan en optogenética para activar o desactivar la actividad neuronal. Se prefieren las opsinas de tipo I si la actividad neuronal debe modularse a una frecuencia más alta, porque responden más rápido que las opsinas de tipo II. Esto se debe a que las opsinas de tipo I son canales de iones o bombas de iones / protones y, por lo tanto, se activan directamente con la luz, mientras que las opsinas de tipo II activan las proteínas G, que luego activan las enzimas efectoras que producen metabolitos para abrir los canales de iones. [13]
Opsinas tipo II
Las opsinas de tipo II (u opsinas animales) son miembros de las proteínas de siete dominios transmembrana (35 a 55 kDa ) de la superfamilia de receptores acoplados a proteínas G (GPCR). [14]
Las opsinas de tipo II se dividen filogenéticamente en cuatro grupos: opsinas C (ciliar), cnidops ( opsinas cnidarios ), opsinas R ( rabdoméricas ) y opsinas Go / RGR (también conocidas como opsinas RGR / Go o del Grupo 4). Las opsinas Go / RGR se dividen en cuatro subclados: Go-opsins, RGR , Peropsins y Neuropsins . C-opsins, R-opsins y las opsinas Go / RGR se encuentran solo en Bilateria . [15] [16]
Las opsinas visuales de tipo II se clasifican tradicionalmente como ciliares o rabdoméricas. Las opsinas ciliares , que se encuentran en vertebrados y cnidarios , se adhieren a estructuras ciliares como bastones y conos . Las opsinas rabdoméricas se adhieren a orgánulos recolectores de luz llamados rabdómeros. Esta clasificación atraviesa categorías filogenéticas (clados) de modo que tanto los términos "ciliar" como "rabdomérico" pueden ser ambiguos. Aquí, "C-opsinas (ciliares)" se refiere a un clado que se encuentra exclusivamente en Bilateria y excluye las opsinas ciliares cnidarios como las que se encuentran en la medusa de caja . De manera similar, la "R-opsina (rabdomérica)" incluye la melanopsina aunque no se presente en los rabdómeros de los vertebrados. [15]
C-opsinas (ciliar)
Las opsinas ciliares (o c-opsinas) se expresan en células fotorreceptoras ciliares e incluyen las opsinas visuales y encefalopsinas de vertebrados. [17] Convierten señales de luz en impulsos nerviosos a través de canales iónicos controlados por nucleótidos cíclicos, que funcionan aumentando el diferencial de carga a través de la membrana celular (es decir, hiperpolarización . [2] )
Opsinas visuales de vertebrados
Las opsinas visuales de vertebrados son un subconjunto de las C-opsinas (ciliares). Se expresan en la retina de vertebrados y median la visión. Se pueden subdividir en opsinas de varilla y cuatro tipos de opsinas de cono. [17] Las opsinas de bastón (rodopsinas, generalmente denominadas Rh), [18] se utilizan en la visión con luz tenue, son térmicamente estables y se encuentran en las células fotorreceptoras de los bastones . Las opsinas de cono, empleadas en la visión del color, son opsinas menos estables ubicadas en las células fotorreceptoras del cono . Las opsinas de cono se subdividen de acuerdo con sus máximos de absorción ( λ max ), la longitud de onda a la que se observa la mayor absorción de luz. Las relaciones evolutivas, deducidas utilizando la secuencia de aminoácidos de las opsinas, también se utilizan con frecuencia para categorizar las opsinas de cono en su grupo respectivo. Ambos métodos predicen cuatro grupos generales de opsina de cono además de la rodopsina. [19]
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Los vertebrados suelen tener cuatro opsinas de cono (LWS, SWS1, SWS2 y Rh2) heredadas del primer vertebrado (y por lo tanto anteriores al primer vertebrado), así como la opsina de varilla, rodopsina (Rh1), que surgió después del primer vertebrado pero antes. el primer gnatóstomo (vertebrado con mandíbula). Estas cinco opsinas surgieron a través de una serie de duplicaciones de genes que comienzan con LWS y terminan con Rh1. Desde entonces, cada uno ha evolucionado en numerosas variantes y, por lo tanto, constituye una familia o subtipo de opsina. [20] [21]
Nombre | Abbr. | Receptor de foto | λ máx. | Color | Variante humana |
---|---|---|---|---|---|
Sensible a ondas largas | LWS | Cono | 500–570 nm | Verde, amarillo, rojo | OPN1LW "rojo" / OPN1MW "verde" |
Sensible a onda corta 1 | SWS1 | Cono | 355–445 nm | Ultravioleta, violeta | OPN1SW "azul" (extinto en monotremas ) |
Sensible a onda corta 2 | SWS2 | Cono | 400–470 nm | Violeta, azul | (Extinto en mamíferos terianos ) |
Similar a la rodopsina 2 | Rh2 | Cono | 480–530 nm | Verde | (Extinto en mamíferos) |
Similar a la rodopsina 1 (rodopsina de vertebrados) | Rh1 | vara | ~ 500 nm | Azul verde | OPN2 / Rho, rodopsina humana |
Los seres humanos tenemos el siguiente conjunto de proteínas fotorreceptoras responsables de la visión:
- Rodopsina (Rh1, OPN2, RHO): expresada en células de bastón , utilizada en visión nocturna
- Tres opsinas de cono (también conocidas como fotopsinas ): expresadas en células de cono , utilizadas en la visión del color
- Opsina sensible a longitudes de onda largas ( OPN1LW ) - λ máx. De 560 nm, en la región amarillo-verde del espectro electromagnético. [22] Puede llamarse "opsina roja", "eritrolabio", "L opsina" u "opsina LWS". Tenga en cuenta que a pesar de su nombre común como opsina "roja", la sensibilidad máxima de esta opsina no se encuentra en la región roja del espectro. Sin embargo, es más sensible al rojo que las otras dos opsinas humanas. [22] Este receptor también tiene una respuesta secundaria en las altas frecuencias violetas. [23] [24]
- Opsina sensible a la longitud de onda media ( OPN1MW ) - λ máx. De 530 nm, en la región verde del espectro electromagnético. [22] Puede llamarse "opsina verde", "clorolabe", "opsina M" u "opsina MWS".
- Opsina sensible a la longitud de onda corta ( OPN1SW ) - λ máx. De 430 nm, en la región azul del espectro electromagnético. [22] Puede llamarse "opsina azul", "cianolabio", "opsina S" u "opsina SWS".
Pinopsinas
La primera Pineal Opsin (Pinopsin) se encontró en la glándula pineal del pollo . Es una opsina sensible al azul ( λ max = 470 nm). [25]
Amplio rango de expresión en el cerebro, más notablemente en la región pineal.
Opsina Vertebrada Antigua (VA)
La opsina de vertebrados antiguos (VA) tiene tres isoformas VA corta (VAS), VA media (VAM) y VA larga (VAL). Se expresa en la retina interna, dentro de las células horizontales y amacrinas , así como en el órgano pineal y región habenular del cerebro. [26] Es sensible a aproximadamente 500 nm [14], que se encuentra en la mayoría de las clases de vertebrados, pero no en los mamíferos. [27]
Parapinopsinas
La primera opsina parapinopsina (PP) se encontró en el órgano parapineal del bagre . [28] La parapinopsina de la lamprea es una opsina sensible a los rayos UV ( λ max = 370 nm). [29] Los teleósteos tienen dos grupos de parapinopsinas, uno es sensible a los rayos UV ( λ max = 360-370 nm), el otro es sensible a la luz azul ( λ max = 460-480 nm). [30]
Parietopsins
La primera parietopsina se encontró en las células fotorreceptoras del ojo parietal del lagarto. La parietopsina del lagarto es sensible al verde ( λ max = 522 nm) y, a pesar de ser una c-opsina, como las opsinas visuales de los vertebrados, no induce la hiperpolarización a través de una proteína Gt, pero induce la despolarización a través de una proteína Go. [31] [32]
OPN3 (encefalopsina o panopsina)
Las panopsinas se encuentran en muchos tejidos (piel, [33] cerebro, [34] [35] testículos, [34] corazón, hígado, [35] riñón, músculo esquelético, pulmón, páncreas y retina [35] ). Originalmente se encontraron en el cerebro humano y de ratón y, por lo tanto, se denominaron encefalopsina. [34]
La primera panopsina invertebrada se encontró en las células fotorreceptoras ciliares del anélido Platynereis dumerilii y se llama c (iliar) -opsina. [36] Esta c-opsina es sensible a los rayos ultravioleta ( λ max = 383 nm) y se puede sintonizar en 125 nm en un solo aminoácido (rango λ max = 377 - 502 nm). [37] Por lo tanto, no es sorprendente que exista una segunda c-opsina sensible al cian ( λ max = 490 nm) en Platynereis dumerilii . [38] La primera c-opsina media en la gravitaxis inducida por UV de la larva . La gravitaxis forma con la fototaxis un medidor de profundidad cromático-ratio . [39] En diferentes profundidades, la luz en el agua se compone de diferentes longitudes de onda : Primero desaparecen las longitudes de onda roja (> 600 nm) y UV y violeta (<420 nm). Cuanto mayor es la profundidad, más estrecho es el espectro, de modo que solo queda luz cian (480 nm). [40] Así, las larvas pueden determinar su profundidad por color. El color, a diferencia del brillo, permanece casi constante independientemente de la hora del día o del clima, por ejemplo, si está nublado. [41] [42]
Las panopsinas también se expresan en el cerebro de algunos insectos. [17] Las panopsinas de mosquitos y peces globo absorben al máximo a 500 nm y 460 nm, respectivamente. Ambos activan proteínas Gi y Go in vitro. [43]
Las panopsinas de los peces teleósteos se denominan opsinas de tejidos múltiples teleósteos (TMT).
Opsina de tejidos múltiples teleósteos (TMT)
Las opsinas de peces teleósteos se expresan en muchos tejidos y, por lo tanto, se denominan opsinas de tejidos múltiples teleósteos (TMT). [44] Las opsinas TMT forman tres grupos que están más estrechamente relacionados con un cuarto grupo, las panopsinas. [45] [46] De hecho, las opsinas TMT en los peces teleósteos son ortólogas a las panopsinas en los otros vertebrados. También tienen los mismos intrones y el mismo lugar, lo que confirma que pertenecen juntos. [44]
Opsinas cnidarios
Los cnidarios , que incluyen medusas, corales y anémonas de mar , son los animales más basales que poseen ojos complejos. Las opsinas de medusa en la rhopalia se acoplan a proteínas Gs que elevan el nivel de cAMP intracelular. [47] [48] Las opsinas de coral pueden acoplarse a proteínas Gq y proteínas Gc. Las proteínas Gc son un subtipo de proteínas G específicas de los cnidarios. [49] Las opsinas cnidarios han sido identificadas como un grupo y las denominadas cnidops, [15] sin embargo, al menos algunas de ellas pertenecen a las c-opsinas, r-opsinas y Go / RGR-opsinas que se encuentran en bilaterales . [14] [50] [51]
r-opsinas (rabdomérico) / acoplado a Gq
Las opsinas rabdoméricas (o r-opsinas) también se conocen como opsinas Gq, porque se acoplan a una proteína Gq. Los moluscos y artrópodos utilizan R-opsinas. Los artrópodos parecen alcanzar la visión del color de manera similar a los vertebrados, mediante el uso de tres (o más) grupos distintos de opsinas, distintos tanto en términos de filogenia como de sensibilidad espectral. [17] La r-opsina melanopsina también se expresa en vertebrados, donde regula los ritmos circadianos y media el reflejo pupilar. [17]
A diferencia de las c-opsinas, las r-opsinas están asociadas con canales iónicos potenciales de receptores transitorios canónicos; estos conducen a la erradicación de la diferencia de potencial eléctrico a través de la membrana celular (es decir, despolarización ). [2]
Es probable que la identificación de la estructura cristalina de la rodopsina de calamar [52] mejore nuestra comprensión de su función en este grupo.
Los artrópodos usan diferentes opsinas en sus diferentes tipos de ojos, pero al menos en Limulus las opsinas expresadas en los ojos lateral y compuesto son 99% idénticas y presumiblemente divergieron recientemente. [53]
Melanopsina OPN4
Involucrado en ritmos circadianos , reflejo pupilar y corrección de color en situaciones de alto brillo. Filogenéticamente es un miembro del grupo R-opsina (rabdomérico), funcional y estructuralmente una r-opsina, pero no ocurre en los rabdómeros.
Opciones de Go / RGR (Grupo 4)
Las opsinas Go / RGR incluyen Go-opsins, RGR-opsins, neuropsinas y peropsinas.
Go-opsins
Las go-opsinas están ausentes en los vertebrados superiores [15] y en los ecdisozoos . [54] Se encuentran en las células fotorreceptoras ciliares del ojo de vieira [55] y el cordado anfioxo basal . [56] Sin embargo, en Platynereis dumerilii , una Go-opsina se expresa en las células fotorreceptoras rabdoméricas de los ojos. [40]
Opsinas RGR
Las opsinas RGR, también conocidas como receptores acoplados a proteína G de la retina, se expresan en el epitelio pigmentario de la retina (RPE) y en las células de Müller . [57] Preferiblemente se unen todo-trans-retinal en la oscuridad en lugar de 11-cis-retinal. [58] Se pensaba que las opsinas RGR eran fotomerasas [19] pero, en cambio, regulan el tráfico y la producción de retinoides. [17] [59] En particular, aceleran independientemente de la luz la producción de 11-cis-retinol (un precursor del 11-cis-retinal) a partir de todos-trans-retinil-ésteres. [60] Sin embargo, los ésteres de retinilo todo trans están disponibles de forma dependiente de la luz por las opsinas RGR. Se desconoce si las opsinas RGR regulan esto a través de una proteína G u otro mecanismo de señalización. [61] La opsina RGR del ganado se absorbe al máximo a diferentes longitudes de onda dependiendo del valor de pH. A pH alto, absorbe al máximo la luz azul (469 nm) y a pH bajo absorbe al máximo la luz UV (370 nm). [62]
Peropsina
La peropsina , un receptor visual similar a un pigmento, es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen RRH . [63]
Neuropsinas
Las neuropsinas son sensibles a los rayos UVA, típicamente a 380 nm. Se encuentran en el cerebro, los testículos, la piel y la retina de humanos y roedores, así como en el cerebro y la retina de las aves. En aves y roedores median la visión ultravioleta. [33] [64] [65] Se acoplan a proteínas Gi. [64] [65] En los seres humanos, la neuropsina está codificada por el gen OPN5 . En la retina humana, se desconoce su función. En el ratón, fotoentraña la retina y la córnea al menos ex vivo. [66]
Desclasificado
Opsinas extrarretinianas (o extraoculares) similares a la rodopsina (Exo-Rh)
Estas opsinas pineales, que se encuentran en Actinopterygii (peces con aletas radiadas) aparentemente surgieron como resultado de la duplicación de genes de Rh1 (rodopsina). Estas opsinas parecen tener funciones similares a las de la pinopsina que se encuentran en aves y reptiles. [67] [68]
Estructura y función
Las proteínas opsina se unen covalentemente a un cromóforo de retinaldehído basado en vitamina A a través de un enlace de base de Schiff a un residuo de lisina en la séptima hélice alfa transmembrana . En los vertebrados, el cromóforo es 11- cis -retinal (A1) o 11- cis -3,4-didehidroretinal (A2) y se encuentra en el bolsillo de unión a la retina de la opsina. La absorción de un fotón de luz da como resultado la fotoisomerización del cromóforo desde la conformación 11- cis a una conformación todo- trans . La fotoisomerización induce un cambio conformacional en la proteína opsina, provocando la activación de la cascada de fototransducción. La opsina permanece insensible a la luz en forma trans . Se regenera mediante la sustitución de la retina todo- trans por una retina 11- cis recién sintetizada procedente de las células epiteliales de la retina. Las opsinas son funcionales mientras están unidas a cualquiera de los cromóforos, siendo la opsina λ max unida a A2 en una longitud de onda más larga que la opsina unida a A1.
Las opsinas contienen siete dominios α-helicoidales transmembrana conectados por tres bucles extracelulares y tres citoplasmáticos . Muchos residuos de aminoácidos, denominados residuos funcionalmente conservados , están muy conservados entre todos los grupos de opsina, lo que indica funciones funcionales importantes. Todas las posiciones de los residuos discutidas en lo sucesivo son relativas a la rodopsina bovina de 348 aminoácidos cristalizada por Palczewski et al. [69] Lys296 se conserva en todas las opsinas conocidas y sirve como sitio para el enlace de la base de Schiff con el cromóforo. Cys138 y Cys110 forman un puente disulfuro altamente conservado. Glu113 sirve como contraión, estabilizando la protonación del enlace de Schiff entre Lys296 y el cromóforo. El Glu134-Arg135-Tyr136 es otro motivo altamente conservado, involucrado en la propagación de la señal de transducción una vez que se ha absorbido un fotón.
Ciertos aminoácidos residuos, denominado sitios de sintonización espectrales , tienen un fuerte efecto en lambda max valores. Usando mutagénesis dirigida al sitio , es posible mutar selectivamente estos residuos e investigar los cambios resultantes en las propiedades de absorción de luz de la opsina. Es importante diferenciar los sitios de sintonización espectral , residuos que afectan la longitud de onda a la que la opsina absorbe la luz, de los sitios funcionalmente conservados , residuos importantes para el correcto funcionamiento de la opsina. No son mutuamente excluyentes, pero, por razones prácticas, es más fácil investigar los sitios de sintonización espectral que no afectan la funcionalidad de la opsina. Para una revisión completa de los sitios de sintonización espectral, consulte Yokoyama [70] y Deeb. [71] El impacto de los sitios de sintonización espectral en λ max difiere entre diferentes grupos de opsinas y entre grupos de opsinas de diferentes especies.
Opsinas en el ojo, el cerebro y la piel humanos
Abbr. | Nombre | λ máx. | Color | Ojo | Cerebro | Piel | Ubicación cromosómica a |
---|---|---|---|---|---|---|---|
OPN1LW | Opsina de cono en L (cono rojo) | 557 nanómetro | Amarillo | Cono | N / A | N / A | Xq28 [19] |
OPN1MW | Opsina de cono M (cono verde) | 527 nm | Verde | Cono | N / A | N / A | Xq28 [19] |
OPN1SW | Opsina de cono S (cono azul) | 420 nanómetro | Violeta | Cono | N / A | Melanocitos, queratinocitos [33] | 7q32.1 [19] |
OPN2 (RHO) | Rodopsina | 505 nanómetro | Azul verde | vara | N / A | Melanocitos, queratinocitos [33] | 3q22.1 [19] |
OPN3 | Encefalopsina, panopsina | SM | Azul verde | Varilla, cono, OPL, IPL, GCL [72] | Corteza cerebral, cerebelo, cuerpo estriado, tálamo, hipotálamo [34] [73] | Melanocitos, queratinocitos [33] | 1q43 [19] |
OPN4 | Melanopsina | 480 millas náuticas [74] | Cielo azul | ipRGC [74] | N / A | N / A | 10q23.2 [19] |
OPN5 | Neuropsina | 380 nm [64] | Ultravioleta [64] | Retina neural, EPR [75] | Hipotálamo anterior [76] | Melanocitos, queratinocitos [33] | 6p12.3 [19] |
RRH | Peropsina | Células del EPR - microvellosidades | N / A | N / A | 4q25 [19] | ||
RGR | Receptor acoplado a proteína G de la retina | Células RPE | N / A | N / A | 10q23.1 [19] |
EPR, epitelio pigmentario de la retina ; ipRGC, células ganglionares retinianas intrínsecamente fotosensibles ; OPL, capa plexiforme externa ; IPL, capa plexiforme interna ; GCL, capa de células ganglionares
Ver también
- Proteína retinilideno
- Ciclo visual
- Fototransducción visual
- Rodopsina microbiana
- Canalrodopsinas
enlaces externos
- Revisión de opsinas e investigación actual: Shichida Y, Matsuyama T (octubre de 2009). "Evolución de opsinas y fototransducción" . Transacciones filosóficas de la Royal Society de Londres. Serie B, Ciencias Biológicas . 364 (1531): 2881–95. doi : 10.1098 / rstb.2009.0051 . PMC 2781858 . PMID 19720651 .
- Ilustración en Baldwin-Wallace College
- Opsin en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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