El complejo peridinina-clorofila-proteína ( PCP o PerCP ) es un complejo molecular soluble que consta de la proteína a peridinina -clorofila unida a peridinina , clorofila y lípidos . Las moléculas de peridinina absorben luz en las longitudes de onda azul-verde (470 a 550 nm) y transfieren energía a las moléculas de clorofila con una eficiencia extremadamente alta. [1] Los complejos PCP se encuentran en muchos dinoflagelados fotosintéticos , en los que pueden ser los principales complejos captadores de luz . [2]
La proteína PCP se ha identificado en genomas de dinoflagelados en al menos dos formas, una forma homodimérica compuesta por dos monómeros de 15 kD y una forma monomérica de alrededor de 32 kD que se cree que evolucionó a partir de la forma homodimérica a través de la duplicación de genes . La forma monomérica consta de dos dominios pseudosimétricos de ocho hélices en los que las hélices están empaquetadas en una topología compleja que se asemeja a la de las láminas beta en un pliegue de gelatina . [1] La disposición tridimensional de las hélices forma una molécula en forma de bote con una gran cavidad central en la que se unen los pigmentos y los lípidos. Cada segmento de ocho hélices normalmente se une a cuatro peridininamoléculas, una molécula de clorofila a y una molécula lipídica tal como digalactosil diacil glicerol ; sin embargo, esta estequiometría varía entre especies y entre isoformas de PCP . [3] [2] La proporción más común de peridinina:clorofila 4:1 se predijo mediante espectroscopia en la década de 1970, [4] pero no se confirmó hasta que se resolvió la estructura cristalina del complejo PCP de Amphidinium carterae en la década de 1990. [1]Ya sea que se forme a partir de un monómero o dímero de proteína, el complejo proteína-pigmento ensamblado a veces se conoce como bPCP (por "bloque de construcción") y es la unidad estable mínima. [3] En al menos algunas formas de PCP, incluida la de A. carterae , estos componentes básicos se ensamblan en un trímero que se cree que es el estado biológicamente funcional. [1]
Cuando se resolvió la estructura de cristalografía de rayos X de PCP en 1997, representó un pliegue de proteína novedoso , y su topología sigue siendo única entre las proteínas conocidas. La base de datos CATH hace referencia a la estructura , que clasifica sistemáticamente las estructuras de proteínas, como un pliegue de "solenoide alfa"; sin embargo, en otras partes de la literatura, el término solenoide alfa se usa para estructuras proteicas helicoidales abiertas y menos compactas. [5]
Los dinoflagelados fotosintéticos contienen complejos captadores de luz unidos a la membrana similares a los que se encuentran en las plantas verdes . Además, contienen complejos de proteína-pigmento solubles en agua que aprovechan los carotenoides como la peridinina para ampliar su capacidad fotosintética. La peridinina absorbe la luz en las longitudes de onda azul-verde (470 a 550 nm) que son inaccesibles a la clorofila por sí misma; en cambio, el complejo PCP utiliza la geometría de las orientaciones relativas de los pigmentos para efectuar una transferencia de energía de eficiencia extremadamente alta desde las moléculas de peridinina a su molécula de clorofila vecina. [3] [2] PCP ha servido como un sistema modelo común paraespectroscopia y para cálculos teóricos relacionados con la fotofísica de la proteína. [6]
Se cree que los complejos PCP ocupan la luz de los tilacoides . Después de la transferencia de energía de la peridinina al pigmento de clorofila, se cree que los complejos de PCP transfieren energía de la clorofila excitada a los complejos de captación de luz unidos a la membrana . [3]