Fosforribosilantranilato isomerasa


En enzimología , una fosforribosilantranilato isomerasa [PRAI] ( EC 5.3.1.24 ) es una enzima que cataliza el tercer paso de la síntesis del aminoácido triptófano. [1]

Esta enzima participa en la vía de biosíntesis de fenilalanina , tirosina y triptófano , también conocida como vía de biosíntesis de aminoácidos aromáticos.

Esta enzima pertenece a la familia de las isomerasas , específicamente aquellas oxidorreductasas intramoleculares que interconvierten aldosas y cetosis . El nombre sistemático de esta clase de enzimas es N- (5-fosfo-beta-D-ribosil) antranilato aldosa-cetosa-isomerasa. Otros nombres de uso común incluyen:

La isomerasa de fosforribosilantranilato es una de las muchas enzimas dentro de la ruta de biosíntesis del triptófano (un aminoácido esencial). Los sustratos e intermedios de la vía aguas arriba * se muestran a continuación ( Fig. 2 ).

Como se ve en la Fig. 3, el N- (5'-fosforribosil) -antranilato a través de esta enzima se convierte en 1- (o-carboxifenilamino) -1-desoxribulosa 5-fosfato. Como sugiere el nombre fosforribosilantranilato isomerasa , funciona como una isomerasa , reorganizando las partes de la molécula sin agregar o eliminar moléculas o átomos.

La reacción que se ve en la Fig. 3 es una reacción redox (reducción-oxidación) intramolecular. [5] Su primer paso consiste en una transferencia de protones. Este producto intermedio, una enolamina, es fluorescente, lo que es útil para estudios cinéticos.


Fig 6: Estructura de la N- (5'-fosforribosil) antranilato isomerasa de Pyrococcus furiosus
Fig 5: Estructura tridimensional del PRAI bi-funcional: enzima IGPS de E. Coli
Fig 7: dominios de reacción IGPS (violeta), compartidos (naranja) y PRAI (turquesa)
Fig 7: dominios de reacción IGPS (violeta), compartidos (naranja) y PRAI (turquesa)