Los picornavirus son un grupo de virus ARN no envueltos relacionados que infectan a los vertebrados, incluidos los mamíferos y las aves . Son virus que representan una gran familia de virus ARN monocatenarios , pequeños y de sentido positivo, con una cápside icosaédrica de 30 nm . Los virus de esta familia pueden causar una variedad de enfermedades que incluyen resfriado común , poliomielitis , meningitis , hepatitis y parálisis . [2] [3] [4] [5]
Picornaviridae | |
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Micrografía electrónica de poliovirus | |
Isosuperficie de un rinovirus humano que muestra picos de proteínas | |
Clasificación de virus | |
(no clasificado): | Virus |
Reino : | Riboviria |
Reino: | Orthornavirae |
Filo: | Pisuviricota |
Clase: | Pisoniviricetes |
Pedido: | Picornavirales |
Familia: | Picornaviridae |
Genera [1] | |
Los picornavirus constituyen la familia Picornaviridae , orden Picornavirales y reino Riboviria . Hay 158 especies en esta familia, asignadas a 68 géneros. Ejemplos notables son los géneros Enterovirus (incluidos Rhinovirus y Poliovirus ), Aphthovirus , Cardiovirus y Hepatovirus . [1] [6]
Etimología
El nombre "picornavirus" tiene una etimología dual . En primer lugar, los deriva de nombres de Picorna - que es un acrónimo de " p V igilanciadela, i nsensitivity a éter , c oxsackievirus, o virus rphan, r hinovirus, y ribo n ucleic un cid". En segundo lugar, los deriva de nombres de pico - , que designa una unidad muy pequeña de la medición (equivalente a 10 -12 ), combinado con ARN para describir este grupo de muy pequeños virus de ARN . [7]
Historia
El primer virus animal descubierto (1897) fue el virus de la fiebre aftosa (FMDV). Es el miembro prototípico del género Aphthovirus de la familia Picornaviridae . [4] El ensayo de placa se desarrolló utilizando poliovirus ; el descubrimiento de la replicación viral en cultivo también fue con poliovirus en 1949. Esta fue la primera vez que se produjeron virus infecciosos en células cultivadas. [8] La síntesis de poliproteínas , los sitios de entrada de ribosomas internos y el ARNm sin tapón se descubrieron mediante el estudio de células infectadas por poliovirus, y un clon de poliovirus fue el primer clon de ADN infeccioso hecho de un virus de ARN en animales. Junto con rinovirus , poliovirus fue el primer virus animal para tener su estructura determinada por cristalografía de rayos x . La ARN polimerasa dependiente de ARN se descubrió en Mengovirus , un género de picornavirus. [9]
Virología
Estructura
Los picornavirus no tienen envoltura y tienen una cápside icosaédrica . [3] La cápside es una disposición de 60 protómeros en una estructura icosaédrica muy compacta. Cada protómero consta de cuatro polipéptidos conocidos como VP (proteína viral) 1, 2, 3 y 4. Los polipéptidos VP2 y VP4 se originan a partir de un protómero conocido como VP0 que se escinde para dar los diferentes componentes de la cápside. Se dice que el icosaédrico tiene un número de triangulación de 3, esto significa que en la estructura icosaédrica cada uno de los 60 triángulos que forman la cápside se divide en tres pequeños triángulos con una subunidad en la esquina.
Muchos picornavirus tienen una hendidura profunda formada alrededor de cada uno de los 12 vértices de los icosaedros. La superficie exterior de la cápside está compuesta por regiones de VP1, VP2 y VP3. Alrededor de cada uno de los vértices hay un cañón alineado con los extremos C de VP1 y VP3. La superficie interior de la cápside está compuesta por VP4 y los extremos N de VP1. J. Esposito andr Freederick A. Murphy demuestra la estructura de la hendidura denominada cañones, utilizando cristalografía de rayos X y microscopía crioelectrónica. [8]
Dependiendo del tipo y grado de deshidratación, la partícula viral tiene alrededor de 30 a 32 nm de diámetro. [6] El genoma viral tiene alrededor de 2500 nm de longitud, por lo que está empaquetado firmemente dentro de la cápside junto con sustancias como los iones de sodio para equilibrar las cargas negativas en el ARN causadas por los grupos fosfato .
Genoma
Los picornavirus se clasifican en el sistema de clasificación viral de Baltimore como virus del grupo IV, ya que contienen un genoma de ARN monocatenario de sentido positivo . Su genoma varía entre 6,7 y 10,1 ( kilobases ) de longitud. [6] Como la mayoría de los genomas de ARN de sentido positivo, el material genético por sí solo es infeccioso; aunque sustancialmente menos virulento que si estuviera contenido dentro de la partícula viral, el ARN puede tener una mayor infectividad cuando se transfecta en células. El ARN del genoma es inusual porque tiene una proteína en el extremo 5 'que se usa como cebador para la transcripción por la ARN polimerasa . Este cebador se llama genoma de VPg y oscila entre 2 y 3 kb. VPg contiene residuos de tirosina en el extremo 3 '. Tirosina como fuente de –OH para unir covalentemente al extremo 5 'del ARN. [8] [10]
El genoma no está segmentado y no tiene sentido positivo (el mismo sentido que el ARNm de mamíferos, se lee de 5 'a 3'). A diferencia del ARNm de mamíferos , los picornavirus no tienen una tapa 5 ' , sino una proteína codificada por virus conocida como VPg . Sin embargo, al igual que el ARNm de los mamíferos, el genoma tiene una cola poli (A) en el extremo 3 '. Se encuentra una región no traducida (UTR) en ambos extremos del genoma del picornavirus. El 5 'UTR suele ser más largo, con una longitud de alrededor de 500-1200 nucleótidos (nt), en comparación con el del 3' UTR, que es de alrededor de 30-650 nt. Se cree que el 5 'UTR es importante en la traducción y el 3' en la síntesis de hebras negativas; sin embargo, el extremo 5 'también puede tener un papel que desempeñar en la virulencia del virus. El resto del genoma codifica proteínas estructurales en el extremo 5 'y proteínas no estructurales en el extremo 3' en una sola poliproteína.
La poliproteína está organizada como: L-1ABCD-2ABC-3ABCD y cada letra representa una proteína, pero existen variaciones en este diseño.
Las proteínas 1A, 1B, 1C y 1D son las proteínas de la cápside VP4, VP2, VP3 y VP1, respectivamente. Las proteasas codificadas por virus realizan las escisiones, algunas de las cuales son intramoleculares. La poliproteína se corta primero para producir P1, P2 y P3. P1 se miristila en el extremo N antes de escindirse en VP0, VP3 y VP1, las proteínas que formarán procapsides; Posteriormente, VP0 se escindirá para producir VP2 y VP4. Otros productos de escisión incluyen 3B (VPg), 2C (una ATPasa) y 3D (la ARN polimerasa). [8] [11]
Replicación
Elementos de ARN
Los ARN genómicos de los picornavirus poseen múltiples elementos de ARN y son necesarios para la síntesis de ARN de cadena positiva y negativa. El elemento de replicación que actúa en cis (CRE) es necesario para la replicación. La estructura de tallo-bucle que contiene el CRE es independiente de la posición, pero cambia con la ubicación entre los tipos de virus cuando se ha identificado. Además, los elementos del extremo 3 'del ARN viral son importantes y eficaces para la replicación del ARN de los picornavirus. El extremo 3 'del picornavirus contiene un tracto poli (A), que es necesario para la infectividad. Sin embargo, se plantea la hipótesis de que la síntesis de ARN ocurre en esta región. El NCR del extremo 3 'del poliovirus no es necesario para la síntesis de hebras negativas, pero es un elemento importante para la síntesis de hebras positivas. Además, el NCR del extremo 5 'que contiene elementos estructurales secundarios es necesario para la replicación del ARN y el inicio de la traducción del poliovirus. Los sitios de entrada de ribosomas internos (IRES) son estructuras de ARN que permiten el inicio de la traducción independiente del casquete y pueden iniciar la traducción en el medio de un ARN mensajero. [12]
Ciclo vital
La partícula viral se une a los receptores de la superficie celular. Los receptores de la superficie celular se caracterizan para cada serotipo de picornavirus. Por ejemplo, el receptor de poliovirus es la glicoproteína CD155, que es un receptor especial para humanos y algunas otras especies de primates. Por esta razón, en muchos laboratorios no se podía producir poliovirus hasta que en la década de 1990 se desarrollaron ratones transgénicos que tenían un receptor CD155 en la superficie de sus células. Estos animales pueden infectarse y utilizarse para estudios de replicación y patogénesis. [8] La unión provoca un cambio conformacional en las proteínas de la cápside viral y se libera ácido mirístico . El ácido forma un poro en la membrana celular a través del cual se inyecta el ARN. [13]
Una vez dentro de la célula, el ARN se desenvuelve y el genoma de ARN de la cadena (+) se replica a través de un intermedio de ARN de doble cadena que se forma utilizando la ARN polimerasa viral dependiente de ARN. La traducción por los ribosomas de la célula huésped no se inicia con un casquete de 5 'G como de costumbre, sino que se inicia con un IRES. El ciclo de vida viral es muy rápido, y todo el proceso de replicación se completa en promedio en 8 horas. Sin embargo, tan solo 30 minutos después de la infección inicial, la síntesis de proteínas celulares se reduce a una producción casi nula, esencialmente la síntesis macromolecular de proteínas celulares se interrumpe. Durante las siguientes 1 a 2 horas, se produce una pérdida de la marginación de la cromatina y la homogeneidad en el núcleo, antes de que las proteínas virales comiencen a sintetizarse y aparezca una vacuola en el citoplasma cerca del núcleo que comienza a extenderse gradualmente a medida que pasa el tiempo después de la infección. alcanza alrededor de 3 horas. Después de este tiempo, la membrana plasmática celular se vuelve permeable; a las 4-6 horas, las partículas del virus se ensamblan y, en ocasiones, pueden verse en el citoplasma. Alrededor de 8 horas, la célula está efectivamente muerta y se lisa para liberar las partículas virales.
Los datos experimentales de experimentos en forma de curva de crecimiento de un solo paso han permitido la observación de la replicación de los picornavirus con gran detalle. Toda la replicación ocurre dentro del citoplasma de la célula huésped y la infección puede ocurrir incluso en células que no contienen núcleo (enucleadas) y aquellas tratadas con actinomicina D (este antibiótico inhibiría la replicación viral si esto ocurriera en el núcleo).
La traducción tiene lugar por desplazamiento del marco ribosómico -1, iniciación viral y salto ribosómico. El virus sale de la célula huésped por lisis y viroporinas. Los vertebrados sirven como huéspedes naturales. Las vías de transmisión son las de contacto fecal-oral, ingestión y partículas transportadas por el aire. [3]
Proteína viral (VPg)
Los picornavirus tienen una proteína viral ( VPg ) unida covalentemente al extremo 5 'de sus genomas en lugar de la capa de 7-metilguanosina como los ARNm celulares. Las polimerasas de ARN de virus utilizan VPg como cebador. VPg como cebador utiliza síntesis de ARN de cadena positiva y negativa. La replicación de picornavirus se inicia mediante la uridilación de VPg. Se uridila en el grupo hidroxilo de un residuo de tirosina. [2] El picornavirus (entero-afto-, y otros), grupos de virus adicionales (poty-, como-, calici- y otros) utilizan un mecanismo de cebador de VPg y similares a picornavirus (coronavirus, notavirus, etc.) supergrupo de virus de ARN. El mecanismo se ha estudiado mejor para los enterovirus (que incluyen muchos patógenos humanos, como el poliovirus y los virus coxsackie ), así como para el aftovirus, un patógeno animal que causa la fiebre aftosa.
En este grupo, la síntesis de ARN dependiente de cebadores utiliza una pequeña proteína viral de 22 a 25 aminoácidos de longitud unida a la VPg [14] para iniciar la actividad de la polimerasa, donde el cebador se une covalentemente al extremo 5 'de la plantilla de ARN. . [15] La uridilación se produce en un residuo de tirosina en la tercera posición de la VPg. Una CRE, que es una estructura de bucle de tallo de ARN, sirve como plantilla para la uridilación de VPg, lo que da como resultado la síntesis de VPgpUpUOH. Las mutaciones dentro de la estructura CRE-RNA previenen la uridilación de VPg y las mutaciones dentro de la secuencia de VPg pueden disminuir gravemente la actividad catalítica de RdRp. [16] Mientras que la tirosina hidroxilo de VPg puede cebar la síntesis de ARN de cadena negativa de una manera independiente de CRE y VPgpUpUOH, la síntesis de VPgpUpUOH dependiente de CRE es absolutamente necesaria para la síntesis de ARN de cadena positiva. La uridilación de VPg dependiente de CRE reduce la K m¬ de UTP necesaria para la replicación del ARN viral y la síntesis de VPgpUpUOH dependiente de CRE, y es necesaria para la síntesis eficaz de ARN de cadena negativa, especialmente cuando las concentraciones de UTP son limitantes. [17] El cebador VPgpUpUOH se transfiere al extremo 3 'de la plantilla de ARN para el alargamiento, que puede continuar mediante la adición de bases de nucleótidos por RdRp. Las estructuras cristalinas parciales para las VPg del virus de la fiebre aftosa [18] y el virus coxsackie B3 [19] sugieren que puede haber dos sitios en la polimerasa viral para las pequeñas VPg de los picornavirus. Las estructuras en solución de RMN de los poliovirus VPg [20] y VPgpU [21] muestran que la uridilación estabiliza la estructura de la VPg, que por lo demás es bastante flexible en solución. El segundo sitio puede usarse para la uridilación, v después de lo cual la VPgpU puede iniciar la síntesis de ARN. Los cebadores VPg de los calicivirus, cuyas estructuras apenas comienzan a revelarse, [22] son mucho más grandes que las de los picornavirus. Los mecanismos de uridilación y cebado pueden ser bastante diferentes en todos estos grupos.
La uridilación de VPg puede incluir el uso de proteínas precursoras, lo que permite la determinación de un posible mecanismo para la ubicación del precursor diuridilado que contiene VPg en el extremo 3 'del ARN de cadena positiva o negativa para la producción de ARN de longitud completa. Los determinantes de la eficacia de la uridilación de VPg sugieren la formación y / o colapso o liberación del producto uridilado como etapa limitante de la velocidad in vitro, dependiendo del donante de VPg empleado. [23] Las proteínas precursoras también tienen un efecto sobre la especificidad y estabilidad de VPg-CRE. [24] El bucle del tallo de ARN superior, al que se une VPg, tiene un impacto significativo tanto en la retención como en el reclutamiento de VPg y Pol. El bucle de tallo de CRE se desenrollará parcialmente, permitiendo que los componentes precursores se unan y recluten VPg y Pol4. El bucle CRE tiene una secuencia de consenso definida a la que se unen los componentes de iniciación, pero no existe una secuencia de consenso para el tallo de soporte, lo que sugiere que solo la estabilidad estructural de la CRE es importante. [25]
- Dos moléculas 3CD (complejo VPg) se unen a CRE con los dominios 3C (dominio VPg) en contacto con el tallo superior y los dominios 3D (dominio VPg) en contacto con el tallo inferior.
- El dímero 3C abre el tallo de ARN formando una interacción más estable con las hebras simples que forman el tallo.
- 3Dpol es reclutado y retenido en este complejo por una interacción física entre el subdominio del dorso del pulgar de 3Dpol y una superficie de uno o ambos subdominios 3C de 3CD.
La VPg también puede desempeñar un papel importante en el reconocimiento específico del genoma viral por las proteínas de movimiento (MP), que son proteínas no estructurales codificadas por muchos, si no todos, los virus vegetales para permitir su movimiento desde una célula infectada a las células vecinas. [26] MP y VPg interactúan para proporcionar especificidad para el transporte de ARN viral de una célula a otra. Para cumplir con los requisitos de energía, MP también interactúa con P10, que es una ATPasa celular.
Enfermedades
Los picornavirus causan una variedad de enfermedades. Los enterovirus de la familia de los picornavirus infectan el tracto entérico , lo que se refleja en su nombre. Los rinovirus infectan principalmente la nariz y la garganta . Los enterovirus se replican a 37 ° C, mientras que los rinovirus crecen mejor a 33 ° C, ya que esta es la temperatura más baja de la nariz. Los enterovirus son estables en condiciones ácidas, por lo que pueden sobrevivir a la exposición al ácido gástrico . Por el contrario, los rinovirus son lábiles a los ácidos (inactivados o destruidos por condiciones de pH bajo ), por lo que las infecciones por rinovirus se limitan a la nariz y la garganta.
Taxonomía
Estos géneros se reconocen: [1]
- Aalivirus
- Ailurivirus
- Ampivirus
- Anativirus
- Aftovirus
- Aquamavirus
- Avihepatovirus
- Avisivirus
- Boosepivirus
- Bopivirus
- Cecilivirus
- Cardiovirus
- Cosavirus
- Crahelivirus
- Crohivirus
- Danipivirus
- Dicipivirus
- Diresapivirus
- Enterovirus
- Erbovirus
- Felipivirus
- Fipivirus
- Gallivirus
- Gruhelivirus
- Grusopivirus
- Harkavirus
- Hemipivirus
- Hepatovirus
- Hunnivirus
- Kobuvirus
- Kunsagivirus
- Limnipivirus
- Livupivirus
- Ludopivirus
- Malagasivirus
- Marsupivirus
- Megrivirus
- Mischivirus
- Mosavirus
- Mupivirus
- Myrropivirus
- Orivirus
- Oscivirus
- Parabovirus
- Parechovirus
- Pasivirus
- Passerivirus
- Pemapivirus
- Poecivirus
- Potamipivirus
- Pygoscepivirus
- Rabovirus
- Rafivirus
- Rajidapivirus
- Rohelivirus
- Rosavirus
- Sakobuvirus
- Salivirus
- Sapelovirus
- Senecavirus
- Shanbavirus
- Sicinivirus
- Symapivirus
- Teschovirus
- Torchivirus
- Tottorivirus
- Tremovirus
- Tropivirus
Ver también
- Virus animales
Referencias
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enlaces externos
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- Listas Maestras de Especies del Comité Internacional de Taxonomía de Virus de ICTV
- Comité Internacional de Taxonomía de Virus de ICTV (sitio oficial)
- Picornavirus: descripción, replicación, enfermedad
- Picornavirus en el navegador de taxonomía NCBI
- Clasificación de Picornaviridae por el Comité Internacional de Taxonomía de Virus
- Virus animales
- Zona viral : Picornaviridae
- Recurso de análisis y base de datos de patógenos de virus (ViPR): Picornaviridae
- ICTV