Plakoglobin

JUP
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 3IFQ
Identificadores
Alias	JUP , ARVD12, CTNNG, DP3, DPIII, PDGB, PKGB, Plakoglobin, unión plakoglobin
Identificaciones externas	OMIM : 173325 MGI : 96650 HomoloGene : 1680 GeneCards : JUP
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 17 (humano) [1] Banda 17q21.2 Comienzo 41.754.604 pb [1] Final 41,786,931 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 11 (ratón) [2] Banda 11 D | 11 63,47 cm Comienzo 100,368,958 pb [2] Final 100.397.763 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad homodimerización proteína • GO: actividad coactivador 0001105 transcripción • constituyente estructural de la pared celular • actividad molécula estructural • actividad transductor de señal • GO: proteína 0001948 unión • proteína adhesiva de unión celular implicado en haz de His comunicación miocitos célula-Purkinje • unión proteína fosfatasa • Unión de proteína quinasa • Unión de alfa-catenina • Unión de molécula de adhesión celular • Unión de cadherina Componente celular • citoplasma • citosol • complejo gamma-catenina-TCF7L2 • membrana plasmática lateral • membrana • disco intercalado • unión célula-célula • adhesión focal • unión adherente • membrana plasmática • desmosoma • hemidesmosoma • unión celular • membrana plasmática apicolateral • complejo proteína-ADN • Disco Z • Citoesqueleto de actina • Zonula adherens • Lado citoplasmático de la membrana plasmática • complejo de catenina • fascia adherente • citoesqueleto • filamento intermedio • exosoma extracelular • núcleo • GO: 0005578 matriz extracelular • envoltura cornificada • región extracelular • lumen de gránulos específicos • lumen de gránulos ricos en ficolin-1 Proceso biológico • de unión adherente de montaje • heterooligomerización proteína • regulación positiva de la canónica de Wnt vía de señalización • regulación positiva de ADN de unión a factor de transcripción actividad • haz de His adhesión miocitos célula-Purkinje en comunicación celular • adhesión célula-célula endotelial • respuesta celular a indol- 3-metanol • ensamblaje de desmosomas • adhesión celular • regulación de la proliferación de la población celular • detección de estímulos mecánicos • regulación positiva de la importación de proteínas en el núcleo • organización de la unión adherente • regulación de la frecuencia cardíaca por conducción cardíaca • migración celular • regulación del potencial de acción de las células del músculo cardíaco ventricular • desarrollo de la piel • transducción de señales • queratinización • desgranulación de neutrófilos • cornificación • localización de proteínas en la membrana plasmática • adhesión célula-célula • regulación positiva de la adhesión de la matriz • regulación negativa de la migración de las células endoteliales de los vasos sanguíneos • regulación positiva de la angiogénesis • regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	3728	16480
Ensembl	ENSG00000173801	ENSMUSG00000001552
UniProt	P14923	Q02257
RefSeq (ARNm)	NM_002230 NM_021991 NM_001352773 NM_001352774 NM_001352775 NM_001352776 NM_001352777	NM_010593
RefSeq (proteína)	NP_002221 NP_068831 NP_001339702 NP_001339703 NP_001339704 NP_001339705 NP_001339706	NP_034723
Ubicación (UCSC)	Crónicas 17: 41,75 - 41,79 Mb	Crónicas 11: 100,37 - 100,4 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La placoglobina , también conocida como placoglobina de unión o gamma-catenina , es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen JUP . ^{[5] La} placoglobina es un miembro de la familia de proteínas de la catenina y es homóloga de la β-catenina . La placoglobina es un componente citoplásmico de los desmosomas y se adhiere a las estructuras de unión ubicadas dentro de los discos intercalados del músculo cardíaco que funcionan para anclar los sarcómeros y unir las células adyacentes en el músculo cardíaco.. Las mutaciones en placoglobina se asocian con displasia arritmogénica del ventrículo derecho .

Estructura

La placoglobina humana tiene un peso molecular de 81,7 kDa y una longitud de 745 aminoácidos. ^[6] El gen JUP contiene 13 exones que abarcan 17 kb en el cromosoma 17q21. ^{[7] La} plakoglobina es un miembro de la familia de las cateninas , ya que contiene un motivo de aminoácidos repetido distinto llamado repetición de armadillo . ^{[5] La} placoglobina es muy similar a la β-catenina ; ambos tienen 12 repeticiones de armadillo , así como dominios globulares N-terminales y C-terminales de estructura desconocida. ^{[8] La} placoglobina se identificó originalmente como un componente de los desmosomas , donde puede unirse a lacadherina miembro de la familia antidesmogleína I . La placoglobina también se asocia con cadherinas clásicas como la E-cadherina ; en ese contexto, se llama gamma- catenina . La placoglobina forma complejos distintos con cadherinas y cadherinas desmosómicas .

Función

La placoglobina es un componente citoplásmico importante tanto de los desmosomas como de las uniones adherentes , y es el único componente conocido común a las placas submembranosas en ambas estructuras, ^[9] que se encuentran en el disco intercalado (ICD) de los cardiomiocitos. La placoglobina une las cadherinas al citoesqueleto de actina . La placoglobina se une a las regiones conservadas de desmogleína y desmocolina en los sitios de unión de la catenina intracelular para ensamblar los desmosomas . ^{[10] [11]}

La placoglobina es esencial para el desarrollo normal de los discos intercalados y la estabilidad del músculo cardíaco . Los ratones transgénicos homocigotos para una mutación nula del gen JUP mueren alrededor del día 12 del embrión debido a defectos sustanciales en las uniones adherentes y a la falta de desmosomas funcionales en el corazón. ^{[12] [13]} Otros estudios demostraron que las fibras cardíacas obtenidas de ratones con embriones nulos JUP tenían una distensibilidad pasiva disminuida, aunque la unión normal de los sarcómeros a las uniones adherentes . ^[14]

En estudios adicionales, una inducible cardiaca se generaron ratones knockout plakoglobina específico de. Los ratones transgénicos mostraron un fenotipo similar al de los pacientes con miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho , con pérdida de cardiomiocitos , fibrosis y disfunción cardíaca, así como alteraciones en el contenido de proteínas desmosómicas y remodelación de la unión gap . Los corazones también mostraron aumentos en la señalización de β-catenina . ^{[15] [16]} Investigaciones adicionales sobre el papel de la β-catenina y la placoglobina en el corazón generaron un doble knockout de estas dos proteínas. Los ratones exhibieron miocardiopatía ,fibrosis , anomalías de la conducción y muerte súbita cardíaca , presumiblemente a través de arritmias ventriculares letales espontáneas . Los ratones también mostraron una disminución en las estructuras de unión gap en los discos intercalados . ^[17]

La expresión de placoglobina intracelular está controlada por la señalización de Wnt y la degradación dependiente del proteasoma de ubiquitina . La fosforilación de N-terminales serinas por un “destrucción complejo” compuesto de la glucógeno sintasa quinasa 3β (GSK3) y proteínas de andamiaje de poliposis adenomatosa coli (APC) y Axin objetivos plakoglobina para la degradación. ^{[18] [19] [20]} [31-33]. El motivo fosforilado es reconocido por β-TrCP, una ubiquitina ligasa que se dirige a la degradación dependiente del proteasoma de placoglobina 26S. ^{[21] La} placoglobina también está O-glicosilada.cerca de su caja de destrucción N-terminal .

Importancia clínica

La mutación del gen JUP que codifica la placoglobina se ha implicado como una de las causas de la miocardiopatía conocida como displasia arritmogénica del ventrículo derecho (DAVD) o miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho ; Las mutaciones en JUP causan específicamente una forma autosómica recesiva conocida como enfermedad de Naxos . ^{[22] [23] [24]} Esta forma de se identificó por primera vez en un pequeño grupo de familias en la isla griega de Naxos . El fenotipo de la variante de la enfermedad de Naxos de la DAVDes único porque involucra el cabello y la piel, así como el ventrículo derecho . Las personas afectadas tienen el pelo rizado y lanoso ; también hay eritema palmar y plantar al nacer que progresa a queratosis a medida que las palmas y las plantas de los pies se utilizan para gatear y caminar. ^{[25] [26] [27]} Estos hallazgos co-segregan 100% con el desarrollo de DAVD en la adolescencia temprana.

Ha quedado claro que ARVD / ARVC es una enfermedad del desmosoma del músculo cardíaco ; los avances en genética molecular han iluminado esta noción. ^{[28] [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36]}

Los estudios que investigan el papel de plakoglobina en patología de la enfermedad han encontrado que la supresión de la desmoplaquina expresión por siRNA llevó a la nuclear localización de plakoglobina, resultando en una reducción de Wnt de señalización a través de Tcf / Lef1 y la patogénesis se produjo de la MAVD. ^[37] Específicamente, se indujo la expresión del factor adipogénico y las células progenitoras cardíacas en el epicardio se diferenciaron en adipocitos. ^[38]

El cribado cardíaco no invasivo identificó la inversión de la onda T, las anomalías en el movimiento de la pared del ventrículo derecho y las extrasístoles ventriculares frecuentes como marcadores sensibles y específicos de una mutación de JUP . ^[39] Estudios adicionales han demostrado que el análisis inmunohistoquímico de las proteínas desmosómicas del músculo cardíaco también es un texto de diagnóstico sensible y específico para DAVD / ARVC . ^[40]

La distribución anormal de placoglobina debido a mutaciones en genes que codifican Desmogleína 1 y 3 también se ha relacionado con el pénfigo vulgar . ^{[41] [42]}

Interacciones

Se ha demostrado que la placoglobina interactúa con:

• APC , ^{[43] [44]}
• CTNNA1 , ^{[45] [46] [47]}
• CTNNB1 , ^{[48] [49]}
• CDH1 , ^{[43] [48] [50] [51] [52]}
• CDH2 , ^{[45] [53]}
• CDH3 , ^[54]
• CDH5 , ^{[55] [56]}
• DSG2 , ^{[57] [58] [59]}
• DSP , ^{[60] [61]}
• MUC1 , ^[62]
• PKP2 , ^[63]
• PTPkappa ( PTPRK ), ^[64]
• PTPrho ( PTPRT ), ^[65] y
• PDLIM3 . ^[66]

Ver también

• Catenin
• Lista de afecciones causadas por problemas con las proteínas de unión

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000173801 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000001552 - Ensembl , mayo de 2017
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Lectura adicional

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Enlaces externos

• Entrada de GeneReviews / NCBI / NIH / UW sobre displasia / miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho, autosómica dominante
• Entradas OMIM sobre displasia / miocardiopatía arritmogénica del ventrículo derecho, autosómica dominante
• gamma-catenina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .