DLG4

DLG4
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1KEF , 3I4W , 3K82 , 3ZRT
Identificadores
Alias	DLG4 , PSD95, SAP-90, SAP90, Dlgh4, PSD-95, SAP90A, discos grandes homólogos 4, discos grandes proteína de andamio MAGUK 4, MRD62
Identificaciones externas	OMIM : 602887 MGI : 1277959 HomoloGene : 1047 GeneCards : DLG4
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 17 (humano) [1] Banda 17p13.1 Comienzo 7.187.187 pb [1] Fin 7.219.841 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 11 (ratón) [2] Banda 11 | 11 B3 Comienzo 70,016,942 pb [2] Fin 70,047,522 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • receptor adrenérgico beta-1 de unión • dominio PDZ de unión • GO: 0032403 complejo de unión que contiene proteína • proteína de armazón de unión • guanilato quinasa actividad • de unión al receptor P2Y1 nucleótidos • unión al receptor de acetilcolina • quinasa de unión • proteína de unión C-terminal • GO: 0001948 proteína de unión • receptor de glutamato ionotrópicos de unión • unión al receptor de dopamina D1 • unión proteína fosfatasa • proteína de la familia neuroligin unión • ligando actividad del canal iónico Componente celular • citoplasma • juxtaparanode región del axón • endocítica vesícula de membrana • sináptica membrana • postsináptica membrana • proyección celular • membrana • GO: 0097481 densidad postsináptica: 0097483, GO • vesículas sinápticas • extrínseca componente del lado citoplásmico de la membrana plasmática • canal de potasio voltaje-gated complejo • citoesqueleto cortical • membrana celular • columna dendrítica • sinapsis • sinapsis excitadora • fibra de musgo cerebelosa • axón • celular unión • dendrita • basolateral plasma membrana • endoplasmic reticulum • neurona columna vertebral • AMPA glutamato receptor complejo • dendrita citoplasma • ionotrópicos de glutamato receptor complejo • neurona terminal proyección • célula periferia • citosol • densidad postsináptica membrana • postsynapse • neuromuscular unión • neurona de proyección • sinapsis glutamatérgica Proceso biológico • localización del receptor en la sinapsis • regulación del comportamiento de aseo • regulación de la plasticidad sináptica neuronal a largo plazo • equilibrio que controla el proceso neuromuscular • regulación negativa de la internalización del receptor • establecimiento de localización de proteínas • regulación positiva de la concentración de iones calcio citosólico • aprendizaje • desarrollo del sistema nervioso • Cascada MAPK • comportamiento de exploración locomotora • regulación de la actividad del receptor NMDA • agrupación de receptores de glutamato AMPA • morfogénesis de la columna dendrítica • comportamiento de vocalización • regulación positiva de la transmisión sináptica • establecimiento o mantenimiento de la polaridad apical / basal de las células epiteliales • regulación positiva del potencial postsináptico excitador • comportamiento social • maduración de vesículas sinápticas • localización de proteínas en sinapsis • transducción de señales • proceso metabólico GMP • proceso metabólico del PIB • Transmisión química sináptica • Transporte transmembrana • Respuesta celular al ión potasio • Agrupación de receptores • Regulación positiva de la actividad de la proteína tirosina quinasa • Ensamblaje del complejo que contiene proteínas • Adhesión célula-célula • Atrapamiento por difusión del receptor de neurotransmisores postsinápticos • Regulación positiva de la arborización de la proyección de neuronas • Localización del receptor de neurotransmisores en la membrana de especialización postsináptica Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	1742	13385
Ensembl	ENSG00000132535	ENSMUSG00000020886
UniProt	P78352 O14909	Q62108
RefSeq (ARNm)	NM_001128827 NM_001365 NM_001321074 NM_001321075 NM_001321076 NM_001321077 NM_001369566	NM_001109752 NM_007864 NM_001370671 NM_001370672 NM_001370674 NM_001370675
RefSeq (proteína)	NP_001122299 NP_001308003 NP_001308004 NP_001308005 NP_001308006 NP_001356	NP_001103222 NP_031890
Ubicación (UCSC)	Crónicas 17: 7.19 - 7.22 Mb	Crónicas 11: 70,02 - 70,05 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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PSD-95 (proteína de densidad postsináptica 95) también conocido como SAP-90 (proteína sinapsis-asociado 90) es una proteína que en los humanos está codificada por el DLG4 (discos de gran homólogo 4) gen . ^{[5] [6] [7]}

PSD-95 es un miembro de la familia de las guanilato quinasas asociadas a la membrana (MAGUK). Con PSD-93 se recluta en los mismos grupos de receptores de NMDA y canales de potasio . Estas dos proteínas MAGUK pueden interactuar en sitios postsinápticos para formar un andamio multimérico para la agrupación de receptores, canales iónicos y proteínas de señalización asociadas. ^[5] PSD-95 es el miembro mejor estudiado de la familia MAGUK de proteínas que contienen el dominio PDZ . Como todas las proteínas de la familia MAGUK, su estructura básica incluye tres dominios PDZ, un dominio SH3y un dominio de tipo guanilato quinasa (GK) conectado por regiones enlazadoras desordenadas. Se localiza casi exclusivamente en la densidad postsináptica de las neuronas , ^[8] y participa en el anclaje de proteínas sinápticas. Sus socios de unión directa e indirecta incluyen neuroligina , receptores NMDA , receptores AMPA y canales de potasio . ^[9] Desempeña un papel importante en la plasticidad sináptica y la estabilización de los cambios sinápticos durante la potenciación a largo plazo . ^[10]

Superfamilia MAGUK y dominios constituyentes

PSD-95 (codificado por DLG4) es un miembro de la superfamilia MAGUK y parte de una subfamilia que también incluye PSD-93 , SAP97 y SAP102 . Los MAGUK se definen por su inclusión de dominios PDZ , SH3 y GUK , aunque muchos de ellos también contienen regiones homólogas de los dominios CaMKII , WW y L27 . ^[11] El dominio GUK que tienen es estructuralmente muy similar al de las guanilato quinasas , sin embargo, se sabe que es catalíticamente inactivo como el P-Loop que se une al ATPestá ausente. Se cree que los MAGUK han subfuncionalizado el dominio GUK para sus propios fines, principalmente en función de su capacidad para formar interacciones proteína-proteína con proteínas del citoesqueleto, maquinaria basada en microtúbulos / actina y moléculas involucradas en la transducción de señales.

El dominio PDZ que está contenido en los MAGUK en números variables, se replica tres veces en PSD-95. Los dominios PDZ son secuencias cortas de unión a péptidos que se encuentran comúnmente en el extremo C-terminal de las proteínas que interactúan. Las tres copias dentro del gen tienen diferentes compañeros de unión, debido a las sustituciones de aminoácidos dentro de la proteína PSD-95 y sus ligandos. El dominio SH3 es nuevamente un dominio de interacción proteína-proteína. Su familia generalmente se une a sitios PXXP, pero en MAGUK se sabe que también se une a otros sitios. Una de las características más conocidas es que puede formar un enlace intramolecular con el dominio GUK, creando lo que se conoce como un estado "cerrado" de GUK-SH3. Se desconocen los mecanismos y la función reguladores, pero se supone que puede involucrar una región de gancho y unaregión de unión a calmodulina ubicada en otra parte del gen.

Organismos modelo

Fenotipo de ratón knockout dlg4

Característica	Fenotipo
Viabilidad homocigota	Normal
Fertilidad	Normal
Observaciones generales	Anormal
Peso corporal	Anormal [12]
Ansiedad	Normal
Evaluación neurológica	Normal
La fuerza de prensión	Normal
Plato caliente	Normal
Dismorfología	Normal
Inhibición prepulso	Normal
Calorimetría indirecta	Anormal [13]
Prueba de tolerancia a la glucosa	Normal
Respuesta auditiva del tronco encefálico	Normal
DEXA	Anormal [14]
Radiografía	Normal
Temperatura corporal	Normal
Morfología ocular	Normal
Química Clínica	Anormal [15]
Hematología	Anormal [16]
Linfocitos de sangre periférica	Normal
Prueba de micronúcleos	Normal
Peso del corazón	Normal
Epidermis de la cola Wholemount	Anormal
Histopatología de la piel	Normal
Histopatología ocular	Normal
Todas las pruebas y análisis de [17] [18]

Se han utilizado organismos modelo en el estudio de la función DLG4. Se generó una línea de ratón knockout , llamada Dlg4 ^{tm1Grnt [19]} . Los animales machos y hembras se sometieron a un cribado fenotípico estandarizado para determinar los efectos de la deleción. ^{[17] [20]} Se llevaron a cabo veinticinco pruebas en ratones mutantes y se observaron siete anomalías significativas. ^[17] Los animales mutantes homocigotos tenían un peso corporal reducido, calorimetría indirecta atípica y datos DEXA y un fenotipo cutáneo. Los hombres también tenían química plasmática anormalmientras que las mujeres tenían hematología anormal (un recuento medio de hemoglobina corpuscular disminuido ). ^[17]

Interacciones

Se ha demostrado que PSD-95 interactúa con:

• ADAM22 ^[21]
• Receptor adrenérgico beta-1 ^[22]
• CACNG2 ^{[23] [24]}
• BARRICA ^[25]
• DLG3 ^[26]
• DLGAP1 ^{[27] [28] [29] [30] [31] [32]}
• DLGAP2 ^[28]
• DYNLL1 ^[27]
• DYNLL2 ^[27]
• ERBB4 ^{[33] [34]}
• EXOC4 ^{[35] [36]}
• FYN ^{[37] [38]}
• FZD7 ^[39]
• GRIK1 ^[40]
• GRIK2 ^{[41] [42]}
• GRIK5 ^{[41] [42]}
• GRIN2A ^{[30] [37] [43] [44]}
• GRIN2B ^{[35] [43] [45] [46] [47] [48]}
• GRIN2C ^[45]
• HER2 / neu ^[33]
• HGS ^[25]
• KCNA2 ^[49]
• KCNA4 ^{[46] [47] [49] [50]}
• KCNA5 ^{[49] [51]}
• KCNJ12 ^{[46] [52] [53] [54]}
• Kir2.1 ^[54]
• LGI1 ^[21]
• LRP1 ^[55]
• LRP2 ^{[55] [56]}
• NLGN1 ^[43]
• NOS1 ^{[57] [58]}
• PTK2B ^[59]
• SEMA4C ^[60] y
• SHANK2 . ^{[27] [29]}

Ver también

• Densidad postsináptica

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000132535 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000020886 - Ensembl , mayo de 2017
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enlaces externos

• Proteína DLG4, humana en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .