El citoesqueleto procariota es el nombre colectivo de todos los filamentos estructurales de los procariotas . Alguna vez se pensó que las células procariotas no poseían citoesqueletos , pero los avances en la tecnología de visualización y la determinación de la estructura llevaron al descubrimiento de filamentos en estas células a principios de la década de 1990. [2] No solo se han encontrado análogos de todas las proteínas citoesqueléticas principales en eucariotas en procariotas, sino que también se han descubierto proteínas citoesqueléticas sin homólogos eucariotas conocidos . [3] [4] [5] [6] Los elementos citoesqueléticos juegan un papel esencial endivisión celular , protección, determinación de la forma y determinación de la polaridad en varios procariotas. [7] [8]
FtsZ
FtsZ , el primer elemento citoesquelético procariota identificado, forma una estructura de anillo filamentoso ubicada en el medio de la célula llamada anillo Z que se contrae durante la división celular , similar al anillo contráctil actina-miosina en eucariotas. [2] El anillo Z es una estructura altamente dinámica que consta de numerosos haces de protofilamentos que se extienden y encogen, aunque el mecanismo detrás de la contracción del anillo Z y el número de protofilamentos involucrados no están claros. [1] FtsZ actúa como una proteína organizadora y es necesaria para la división celular. Es el primer componente del tabique durante la citocinesis y recluta todas las demás proteínas de división celular conocidas en el sitio de división. [9]
A pesar de esta similitud funcional con la actina , FtsZ es homóloga a la tubulina eucarial . Aunque la comparación de las estructuras primarias de FtsZ y tubulina revela una relación débil, sus estructuras tridimensionales son notablemente similares. Además, al igual que la tubulina, el FtsZ monomérico se une a GTP y se polimeriza con otros monómeros de FtsZ con la hidrólisis de GTP en un mecanismo similar a la dimerización de tubulina . [10] Dado que FtsZ es esencial para la división celular en bacterias, esta proteína es un objetivo para el diseño de nuevos antibióticos . [11] Actualmente existen varios modelos y mecanismos que regulan la formación del anillo Z, pero estos mecanismos dependen de la especie. Varias especies en forma de bastón, incluidas Escherichia coli y Caulobacter crescentus , utilizan uno o más inhibidores del ensamblaje de FtsZ que forman un gradiente bipolar en la célula, lo que mejora la polimerización de FtsZ en el centro celular. [12] Uno de estos sistemas de formación de gradientes consiste en proteínas MinCDE (ver más abajo).
MreB
MreB es una proteína bacteriana que se cree que es homóloga a la actina eucarial . MreB y actina tienen una estructura primaria débil , pero son muy similares en términos de estructura 3-D y polimerización de filamentos.
Casi todas las bacterias no esféricas dependen de MreB para determinar su forma. MreB se ensambla en una red helicoidal de estructuras filamentosas justo debajo de la membrana citoplasmática , que cubre toda la longitud de la célula. [13] MreB determina la forma celular al mediar la posición y la actividad de las enzimas que sintetizan el peptidoglicano y al actuar como un filamento rígido debajo de la membrana celular que ejerce presión hacia afuera para esculpir y reforzar la célula. [1] MreB se condensa a partir de su red helicoidal normal y forma un anillo apretado en el tabique en Caulobacter crescentus justo antes de la división celular, un mecanismo que se cree que ayuda a localizar su tabique descentrado. [14] MreB también es importante para la determinación de la polaridad en bacterias polares, ya que es responsable del correcto posicionamiento de al menos cuatro proteínas polares diferentes en C. crescentus . [14]
Crescentin
La crescentina (codificada por el gen creS ) es un análogo de los filamentos intermedios eucariotas (IF). A diferencia de las otras relaciones análogas discutidas aquí, la crescentina tiene una homología primaria bastante grande con las proteínas IF además de una similitud tridimensional: la secuencia de creS tiene una coincidencia de identidad del 25% y una similitud del 40% con la citoqueratina 19 y una coincidencia de identidad del 24% y 40% de similitud con la lamina a nuclear . Además, los filamentos de crescentin tienen aproximadamente 10 nm de diámetro y, por lo tanto, se encuentran dentro del rango de diámetro para los IF eucariales (8-15 nm). [15] Crescentin forma un filamento continuo de polo a polo junto al lado cóncavo interno de la bacteria en forma de media luna Caulobacter crescentus . Tanto MreB como crescentin son necesarios para que C. crescentus exista en su forma característica; se cree que MreB moldea la celda en forma de varilla y crescentin dobla esta forma en una media luna. [1]
ParM y SopA
ParM es un elemento citoesquelético que posee una estructura similar a la actina , aunque se comporta funcionalmente como la tubulina . Además, polimeriza bidireccionalmente y exhibe inestabilidad dinámica , ambos comportamientos característicos de la polimerización de tubulina. [4] [16] Forma un sistema con ParR y parC que es responsable de la separación del plásmido R1 . ParM se fija a ParR, una proteína de unión al ADN que se une específicamente a 10 repeticiones directas en la región parC del plásmido R1. Esta unión se produce en ambos extremos del filamento de ParM. Luego, este filamento se extiende separando los plásmidos. [17] El sistema es análogo a la segregación cromosómica eucariota ya que ParM actúa como tubulina eucariota en el huso mitótico , ParR actúa como el complejo cinetocoro y parC actúa como el centrómero del cromosoma . [18]
La segregación del plásmido F ocurre en un sistema similar donde SopA actúa como filamento citoesquelético y SopB se une a la secuencia sopC en el plásmido F, como el cinetocoro y el centrómero, respectivamente. [18] Últimamente un actina como ParM homólogo se ha encontrado en un gram-positivos bacteria Bacillus thuringiensis , que se ensambla en una estructura de microtúbulos similares, y está involucrado en plásmido segregación. [19]
Sistema MinCDE
El sistema MinCDE es un sistema de filamentos que coloca correctamente el tabique en el medio de la célula en Escherichia coli . Según Shih et al., MinC inhibe la formación del tabique al prohibir la polimerización del anillo Z. MinC, MinD y MinE forman una estructura helicoidal que se enrolla alrededor de la célula y está unida a la membrana por MinD. La hélice MinCDE ocupa un polo y termina en una estructura filamentosa llamada anillo E hecho de MinE en el borde más medio de la zona polar. A partir de esta configuración, el anillo E se contraerá y se moverá hacia ese polo, desmontando la hélice MinCDE a medida que avanza. Al mismo tiempo, los fragmentos desensamblados se volverán a ensamblar en el extremo polar opuesto, reformando la bobina MinCDE en el polo opuesto mientras se descompone la hélice MinCDE actual. Este proceso luego se repite, con la hélice MinCDE oscilando de polo a polo. Esta oscilación se produce repetidamente durante el ciclo celular, manteniendo así MinC (y su efecto inhibidor del tabique) a una concentración promediada en el tiempo más baja en el centro de la célula que en los extremos de la célula. [20]
El comportamiento dinámico de las proteínas Min se ha reconstituido in vitro utilizando una bicapa lipídica artificial como imitación de la membrana celular. MinE y MinD se autoorganizan en ondas proteicas paralelas y espirales mediante un mecanismo de reacción-difusión. [21]
Bactofilina
La bactofilina ( InterPro : IPR007607 ) es un elemento citoesquelético que forma filamentos a lo largo de las células de la proteobacteria Myxococcus xanthus en forma de bastón . [22] La proteína bactofilina, BacM, es necesaria para el mantenimiento adecuado de la forma celular y la integridad de la pared celular. Las células de M. xanthus que carecen de BacM tienen una morfología deformada caracterizada por un cuerpo celular doblado, y los mutantes de bacM tienen una menor resistencia a los antibióticos dirigidos a la pared celular bacteriana. La proteína BacM de M. xanthus se escinde de su forma de longitud completa para permitir la polimerización. Las bactofilinas se han implicado en la regulación de la forma celular en otras bacterias, incluida la curvatura de las células de Proteus mirabilis , [23] la formación del tallo por Caulobacter crescentus , [24] y la forma helicoidal de Helicobacter pylori . [25]
Crenactin
La crenactina es un homólogo de actina exclusivo del reino de las arqueas Crenarchaeota que se ha encontrado en los órdenes Thermoproteales y Candidatus Korarchaeum . [26] Tiene la mayor similitud de secuencia con las actinas eucariotas de cualquier homólogo de actina conocido. [27] La crenactina se ha caracterizado bien en Pyryobaculum calidifontis ( A3MWN5 ) y ha demostrado tener una alta especificidad por ATP y GTP. [26] Las especies que contienen crenactina tienen forma de varilla o aguja y en P. calidifontis se ha demostrado que la crenactina forma estructuras helicoidales que se extienden a lo largo de la célula, lo que sugiere un papel de la crenactina en la determinación de la forma similar al de MreB en otros procariotas. [26] [28]
CfpA
Dentro del filo Spirochaetes , varias especies comparten una estructura de cinta citoplasmática filamentosa formada por filamentos individuales, compuestos de la proteína CfpA (proteína A del filamento citoplasmático, Q56336 ), unidas entre sí por componentes puente y por anclajes a la membrana interna. [29] [30] Aunque están presentes en los géneros Treponema , Spirochaeta , Pillotina , Leptonema , Hollandina y Diplocalyx , sin embargo, están ausentes en algunas especies como en el ejemplo de Treponema primitia . [31] [32] [33] [34] Con una dimensión de sección transversal de 5 x 6 nm (horizontal / vertical), se encuentran dentro del rango de diámetro de los filamentos intermedios eucariales (FI) (8-15 nm). Las células de Treponema denticola que carecen de la proteína CfpA forman células concatenadas largas con un defecto de segregación del ADN cromosómico, un fenotipo que también afecta la patogenicidad de este organismo. [35] [36] La ausencia de otra ultraestructura celular, el haz de filamentos de flagelos periplásmicos, no altera la estructura de la cinta citoplasmática. [37]
Ver también
- División celular
- Citocinesis
- Citoesqueleto
- Procariotas
- Filamento de proteína
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