El amiloide sérico A1 (SAA1) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen SAA1 . [5] [6] [7] SAA1 es una importante proteína de fase aguda producida principalmente por los hepatocitos en respuesta a infecciones, lesiones tisulares y neoplasias malignas. [8] Cuando se libera en la circulación sanguínea, SAA1 está presente como una apolipoproteína asociada con la lipoproteína de alta densidad (HDL). [9] SAA1 es un precursor importante del amiloide A (AA), cuyo depósito conduce a la amiloidosis inflamatoria . [10] [11]
SAA1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | SAA1 , PIG4, SAA, SAA2, TP53I4, amiloide A1 sérico | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 104750 MGI : 98222 HomoloGene : 128033 GeneCards : SAA1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 11: 18,27 - 18,27 Mb | 7:46,75 - 46,75 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Gene
El gen que codifica SAA1 humano es uno de los 4 genes SAA mapeados en una región del brazo corto del cromosoma 15. [12] Dos de estos genes, SAA1 y SAA2 , son inducibles durante la respuesta de fase aguda, mientras que SAA3 es un pseudogen en humanos [13] y SAA4 se expresa constitutivamente en una variedad de tejidos y células. Los polimorfismos de nucleótido único (SNP) se encuentran en SAA1 tanto en secuencias codificantes como no codificantes, y las ubicadas en la secuencia codificante definen 5 isoformas de SAA1 (SAA1.1 - 1.5). Los estudios genéticos han demostrado la asociación de algunos de estos SNP con la disposición a varias enfermedades humanas, incluida la conocida fiebre mediterránea, enfermedades de las arterias coronarias, infarto cerebral y osteoporosis. Los ratones también tienen 4 genes Saa. Una diferencia importante entre los genes SAA humanos y de ratón es la expresión del gen Saa3 de ratón para una proteína funcional, generalmente considerada como SAA inducible en tejidos inflamatorios.
Estructura proteica
El producto del SAA1 humano es una preproteína de 122 aminoácidos, con un péptido señal escindible de 18 aminoácidos. SAA1 maduro consta de 104 aminoácidos con un peso molecular aparente de 12.500. Recientemente se ha resuelto una estructura cristalina de SAA1.1 (Figura 1). El SAA1 nativo es un hexámero y cada subunidad asume una estructura de haz de 4 hélices antiparalela. [14] La estructura tiene forma de cono y su vértice forma un sitio de unión para HDL y heparina. Las hélices N-terminales 1 y 3 se han identificado como péptidos amiloidogénicos de SAA1.1, que no están presentes en la superficie de la proteína en la proteína SAA1 nativa. Estos hallazgos proporcionan la base estructural para la formación de fibrillas de amiloide A. El SAA1.1 humano es comparable a nivel de subunidades con la estructura recientemente resuelta del Saa3 de ratón. [15]
Expresión inducible
SAA1 y SAA2 son altamente inducibles y, por tanto, se denominan SAA de fase aguda. Las citocinas inflamatorias tales como IL-1β, IL-6 y TNF-α son estimulantes principales para la expresión de hepatocitos del gen SAA1. [16] La expresión inducible de los genes SAA de fase aguda está regulada principalmente a nivel de transcripción e involucra los factores de transcripción C / EBP, NF-κB, AP2, SAF, Sp1 y STAT3. La elevación de la transcripción de SAA1 se observa a menudo en matrices de ADNc utilizadas para la detección de la expresión de citocinas proinflamatorias. El nivel de proteína SAA1 se correlaciona con su nivel de transcripción y durante mucho tiempo se ha considerado un indicador clínico de afecciones inflamatorias.
Interacciones
Además de su asociación con HDL, SAA1 interactúa con varias proteínas de mamíferos, principalmente proteínas de la superficie celular, como los receptores. La unión de SAA1 a la integrina αvβ3 produce un efecto inhibidor sobre el crecimiento del carcinoma nasofaríngeo. [17] Se han identificado varios receptores para SAA1 utilizando una proteína híbrida SAA1 que contiene dos sustituciones de aminoácidos de SAA2. [18] Estos receptores incluyen el receptor quimioatrayente FPR2 acoplado a proteína G (receptor 2 del péptido formilo), [19] que se cree que media la actividad quimiotáctica del SAA1 recombinante; el receptor eliminador murino SR-BI [20] y el equivalente humano CLA-1., [21] para un posible papel en el metabolismo del colesterol dependiente de SAA1. Además, los receptores tipo Toll TLR2 [22] y TLR4 [23] median la expresión génica de citocinas inducida por SAA1. El receptor purinérgico P2X7 es otro receptor utilizado por SAA1 para una serie de funciones celulares, incluida la activación de inflamasomas NLRP3. [24]
Se ha encontrado que SAA1 interactúa con la proteína A de la membrana externa (ompA) de varias bacterias gramnegativas, incluidas E. coli , Salmonella typhimurium , Shigella flexneri , Vibrio cholerae y P. aeruginosa . [25] La exposición de estas bacterias gramnegativas a SAA1 promueve la absorción de las bacterias por los neutrófilos, lo que sugiere que SAA1 actúa como una opsonina que mejora la eliminación de bacterias. [26] Un estudio más reciente identificó la interacción SAA1 con el retinol, lo que resulta en una reducción de la carga bacteriana. [27] Estos hallazgos sugieren que SAA1 tiene una función en la defensa del huésped contra la infección bacteriana.
Funciones y relevancia clínica
La función biológica de SAA1 no se ha entendido completamente a pesar de la investigación intensiva en las últimas tres décadas. Las herramientas de investigación, como los ratones knockout SAA1 y los ratones transgénicos, han estado disponibles solo recientemente. Sin embargo, está bien establecido que la concentración plasmática elevada de SAA1 se asocia con una multitud de afecciones inflamatorias. Como resultado, SAA1 ha sido un indicador clínico y un biomarcador confiable para enfermedades inflamatorias, trastornos metabólicos crónicos y neoplasias malignas en etapa tardía. [28] La amiloidosis inflamatoria es el resultado de una inflamación crónica con una mayor producción de SAA1, que es un precursor importante del depósito de fibrillas de amiloide A en varios tejidos. [29]
SAA1 se ha estudiado ampliamente por su unión a HDL, y los resultados sugieren un papel en el metabolismo de los lípidos. Durante la respuesta de fase aguda, los niveles elevados de SAA1 en el plasma desplazan la ApoA-I y se convierten en una apolipoproteína principal de las HDL. [30] La consecuencia biológica exacta de la remodelación de HDL por SAA1 todavía está bajo investigación, utilizando herramientas desarrolladas recientemente como los ratones knockout Saa1 y Saa2. También se cree que SAA1 contribuye al desarrollo de la aterosclerosis. [31] [32] Sin embargo, en un modelo de ratón deficiente en ApoE, la deleción de los genes Saa1 / Saa2 no parece afectar las lesiones ateroscleróticas. [33]
Los estudios ex vivo e in vitro han demostrado que la proteína híbrida SAA1 humana recombinante tiene una fuerte actividad quimiotáctica para neutrófilos y macrófagos . [34] Se cree que este efecto está mediado por FPR2 , un receptor quimioatrayente acoplado a proteína G. [35] El mismo receptor también media la actividad citoquina del SAA1 recombinante, lo que resulta en una expresión elevada de IL-8 en los neutrófilos. [36] Se ha informado que el SAA1 recombinante induce la expresión de una variedad de citocinas inflamatorias que incluyen IL-1β , TNF-α , IL-6 , IL-12p40 , [37] [38] así como citocinas inmunorreguladoras como IL -23 , [39] IL-33 [40] y citocinas estimulantes del crecimiento como G-CSF. [41]
SAA1 también puede ser producido por macrófagos y células epiteliales en varios tejidos. Se ha demostrado que promueve la respuesta Th17 local en el intestino. [42] Este hallazgo, que se basa tanto en ratones knockout Saa1 / Saa2 como en estudios ex vivo de células T, sugiere fuertemente una función inmunomoduladora local de SAA1 en contraposición a su función establecida como proteína de fase aguda producida en el hígado y presente en el plasma como una apolipoproteína de HDL. La expresión transgénica de SAA1.1 humano en hígado de ratón agrava la hepatitis mediada por células T a través de una producción elevada de quimiocinas, [43] que involucra al receptor TLR2 de SAA1. La secreción de SAA1 por las células de melanoma puede inducir neutrófilos secretores de IL-10 antiinflamatorios que interactúan con las células T asesinas naturales invariantes (células iNKT). [44] Además, SAA1 puede sesgar los macrófagos a un fenotipo M2. [45]
Los informes publicados vinculan SAA1 con una serie de neoplasias malignas, pero no se ha establecido una relación causal. SAA1 se ha asociado con la patogenia tumoral, [46] y su polimorfismo genético es un factor que contribuye a ciertos tipos de tumores malignos. [47] También se ha demostrado que SAA1 afecta el microambiente del tumor y contribuye a la metástasis de las células tumorales. [48]
Algunos de los resultados obtenidos con el híbrido SAA1 humano recombinante siguen siendo controvertidos, ya que la proteína no tiene exactamente la misma secuencia de SAA1 humana y sus propiedades pueden ser diferentes de las SAA1 nativa. [49] Otros estudios han demostrado que la SAA1 humana nativa conserva algunas de las actividades similares a las citocinas, como la capacidad de inducción de G-CSF [50]
Estudios recientes que utilizaron ratones knockout Saa1 / Saa2 mostraron una respuesta Th17 debilitada en las células epiteliales intestinales, [51] lo que sugiere que SAA1 desempeña un papel in vivo en la regulación de la inmunidad.
Notas
Referencias
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enlaces externos
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P0DJI8 (proteína sérica amiloide A-1) en PDBe-KB .