La superóxido dismutasa extracelular [Cu-Zn] es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen SOD3 .
SOD3 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | SOD3 , EC-SOD, superóxido dismutasa 3, extracelular, superóxido dismutasa 3 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 185490 MGI : 103181 HomoloGene : 2334 GeneCards : SOD3 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 4: 24,79 - 24,8 Mb | n / A | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [2] | [3] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Este gen codifica un miembro de la familia de proteínas superóxido dismutasa (SOD). Los SOD son enzimas antioxidantes que catalizan la dismutación de dos radicales superóxido en peróxido de hidrógeno y oxígeno . Se cree que el producto de este gen protege el cerebro , los pulmones y otros tejidos del estrés oxidativo . La proteína se secreta en el espacio extracelular y forma un homotetrámero glicosilado que se ancla a la matriz extracelular (MEC) y a las superficies celulares a través de una interacción con el proteoglicano sulfato de heparán y el colágeno . Una fracción de la proteína se escinde cerca del extremo C-terminal antes de la secreción para generar tetrámeros circulantes que no interactúan con la ECM. [4]
Entre las hormigas negras de jardín ( Lasius niger ), la esperanza de vida de las reinas es un orden de magnitud mayor que la de las obreras a pesar de que no existen diferencias sistemáticas en la secuencia de nucleótidos entre ellas. [5] Se descubrió que el gen SOD3 es el gen sobreexpresado de manera más diferencial en el cerebro de las hormigas reinas frente a las obreras. Este hallazgo plantea la posibilidad de que la actividad antioxidante de la SOD3 juegue un papel clave en la sorprendente longevidad de las reinas de insectos sociales. [5]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000109610 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Entrez Gene: SOD3 superóxido dismutasa 3, extracelular" .
- ^ a b Lucas ER, Keller L. Expresión elevada de genes de envejecimiento e inmunidad en reinas de la hormiga negra de jardín. Exp Gerontol. 2018 15 de julio; 108: 92-98. doi: 10.1016 / j.exger.2018.03.020. Publicación electrónica del 3 de abril de 2018 PMID: 29625209
Otras lecturas
- Zelko IN, Mariani TJ, Folz RJ (agosto de 2002). "Familia multigénica de superóxido dismutasa: una comparación de las estructuras, evolución y expresión de los genes CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2) y EC-SOD (SOD3)". Biología y Medicina de Radicales Libres . 33 (3): 337–49. doi : 10.1016 / S0891-5849 (02) 00905-X . PMID 12126755 .
- Faraci FM, Didion SP (agosto de 2004). "Protección vascular: isoformas de superóxido dismutasa en la pared del vaso" . Arteriosclerosis, trombosis y biología vascular . 24 (8): 1367–73. doi : 10.1161 / 01.ATV.0000133604.20182.cf . PMID 15166009 .
- Adachi T, Ohta H, Yamada H, Futenma A, Kato K, Hirano K (noviembre de 1992). "Análisis cuantitativo de superóxido dismutasa extracelular en suero y orina por ELISA con anticuerpo monoclonal". Clinica Chimica Acta; Revista Internacional de Química Clínica . 212 (3): 89-102. doi : 10.1016 / 0009-8981 (92) 90176-Q . PMID 1477980 .
- Adachi T, Ohta H, Hayashi K, Hirano K, Marklund SL (septiembre de 1992). "El sitio de la glucosilación no enzimática de la superóxido dismutasa extracelular humana in vitro". Biología y Medicina de Radicales Libres . 13 (3): 205–10. doi : 10.1016 / 0891-5849 (92) 90016-A . PMID 1505778 .
- Marklund SL (febrero de 1990). "Expresión de superóxido dismutasa extracelular por líneas celulares humanas" . La revista bioquímica . 266 (1): 213–9. doi : 10.1042 / bj2660213 . PMC 1131117 . PMID 2106874 .
- Hendrickson DJ, Fisher JH, Jones C, Ho YS (diciembre de 1990). "Localización regional del gen superóxido dismutasa extracelular humano a 4pter-q21". Genómica . 8 (4): 736–8. doi : 10.1016 / 0888-7543 (90) 90264-U . PMID 2276747 .
- Hjalmarsson K, Marklund SL, Engström A, Edlund T (septiembre de 1987). "Aislamiento y secuencia de ADN complementario que codifica la superóxido dismutasa extracelular humana" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 84 (18): 6340–4. doi : 10.1073 / pnas.84.18.6340 . PMC 299071 . PMID 3476950 .
- Marklund SL (octubre de 1984). "Superóxido dismutasa extracelular en tejidos humanos y líneas celulares humanas" . La Revista de Investigación Clínica . 74 (4): 1398–403. doi : 10.1172 / JCI111550 . PMC 425307 . PMID 6541229 .
- Yamada H, Yamada Y, Adachi T, Goto H, Ogasawara N, Futenma A, Kitano M, Hirano K, Kato K (junio de 1995). "Análisis molecular del gen de superóxido dismutasa extracelular asociado con alto nivel en suero" . La Revista Japonesa de Genética Humana . 40 (2): 177–84. doi : 10.1007 / BF01883574 . PMID 7662997 .
- Folz RJ, Crapo JD (julio de 1994). "Superóxido dismutasa extracelular (SOD3): expresión específica de tejido, caracterización genómica y análisis de secuencia asistido por computadora del gen EC SOD humano". Genómica . 22 (1): 162–71. doi : 10.1006 / geno.1994.1357 . PMID 7959763 .
- Sandström J, Nilsson P, Karlsson K, Marklund SL (julio de 1994). "Aumento de 10 veces en el contenido de superóxido dismutasa extracelular del plasma humano causado por una mutación en el dominio de unión a heparina". La revista de química biológica . 269 (29): 19163–6. PMID 8034674 .
- Adachi T, Yamada H, Yamada Y, Morihara N, Yamazaki N, Murakami T, Futenma A, Kato K, Hirano K (enero de 1996). "La sustitución de glicina por arginina-213 en superóxido dismutasa extracelular altera la afinidad por la heparina y la superficie de las células endoteliales" . La revista bioquímica . 313 (Parte 1) (1): 235–9. doi : 10.1042 / bj3130235 . PMC 1216888 . PMID 8546689 .
- Oury TD, Crapo JD, Valnickova Z, Enghild JJ (julio de 1996). "La superóxido dismutasa extracelular humana es un tetrámero compuesto por dos dímeros unidos por disulfuro: una purificación simplificada y de alto rendimiento de la superóxido dismutasa extracelular" . La revista bioquímica . 317 (Pt 1) (1): 51–7. doi : 10.1042 / bj3170051 . PMC 1217485 . PMID 8694786 .
- Adachi T, Morihara N, Yamazaki N, Yamada H, Futenma A, Kato K, Hirano K (julio de 1996). "Una mutación de la arginina-213 a la glicina en la superóxido dismutasa extracelular humana reduce la susceptibilidad a las proteinasas similares a la tripsina". Revista de bioquímica . 120 (1): 184–8. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021383 . PMID 8864862 .
- Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (septiembre de 1996). "Normalización y resta: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes" . Investigación del genoma . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
- Enghild JJ, Thogersen IB, Oury TD, Valnickova Z, Hojrup P, Crapo JD (mayo de 1999). "El dominio de unión a heparina de la superóxido dismutasa extracelular se procesa proteolíticamente de forma intracelular durante la biosíntesis" . La revista de química biológica . 274 (21): 14818–22. doi : 10.1074 / jbc.274.21.14818 . PMID 10329680 .
- Bowler RP, Nicks M, Olsen DA, Thøgersen IB, Valnickova Z, Højrup P, Franzusoff A, Enghild JJ, Crapo JD (mayo de 2002). "Furin procesa proteolíticamente la región de unión a heparina de superóxido dismutasa extracelular" . La revista de química biológica . 277 (19): 16505-11. doi : 10.1074 / jbc.M105409200 . PMID 11861638 .
- Yamamoto M, Hara H, Adachi T (agosto de 2002). "La expresión de superóxido dismutasa extracelular aumenta por lisofosfatidilcolina en células U937 monocíticas humanas". Aterosclerosis . 163 (2): 223–8. doi : 10.1016 / S0021-9150 (02) 00007-2 . PMID 12052468 .
- Serra V, von Zglinicki T, Lorenz M, Saretzki G (febrero de 2003). "La superóxido dismutasa extracelular es un importante antioxidante en los fibroblastos humanos y retarda el acortamiento de los telómeros" . La revista de química biológica . 278 (9): 6824-30. doi : 10.1074 / jbc.M207939200 . PMID 12475988 .