Grapa ST

La grapa ST es un motivo de residuo común de cuatro o cinco aminoácidos en proteínas y polipéptidos con serina o treonina como residuo C-terminal . ^[1]^[2] Se caracteriza por un enlace de hidrógeno simple entre el grupo hidroxilo de la serina o treonina (en el residuo i + 3 o i + 4) y el grupo carbonilo de la cadena principal del residuo i . Los motivos son de dos tipos, dependiendo de si el motivo tiene 4 o 5 residuos. La mayoría de las grapas ST se producen junto con una hélice alfa y, por lo general, se asocian con una ligera curvatura en la hélice. Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar los productos básicos de ST en proteínas: Proteínas Motivadas ^[3] y PDBeMotif . ^[4]

Grapa ST de cinco residuos. Este pentapéptido muestra una treonina C-terminal más los átomos de la cadena principal de los cuatro residuos precedentes. Se omiten los átomos de hidrógeno más algunos átomos terminales de la cadena principal. Gris carbón, rojo oxígeno y azul nitrógeno. El enlace de hidrógeno se muestra como una línea de puntos grises.

Referencias

^ Gray, TM; Matthews BW (1984). "Enlace de hidrógeno intrahelical de residuos de serina, treonina y cisteína dentro de las hélices α. Relevancia para las proteínas unidas a la membrana". Revista de Biología Molecular . 175 (1): 75–82. doi : 10.1016 / 0022-2836 (84) 90446-7 .
^ Ballesteros, JA; Deupi X (2000). "Los residuos de serina y treonina doblan hélices alfa en la conformación chi (1) 5 g (-)" . Revista biofísica . 79 (5): 2754–2760. Código bibliográfico : 2000BpJ .... 79.2754B . doi : 10.1016 / S0006-3495 (00) 76514-3 . PMC 1301156 .
^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos de proteínas tridimensionales" . BMC Bioinformática . 10 (1): 60. doi : 10.1186 / 1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785 .
^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorar motivos y sitios de proteínas" . BMC Bioinformática . 9 (1): 312. doi : 10.1186 / 1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174 .

[1] Gray, TM; Matthews BW (1984). "Enlace de hidrógeno intrahelical de residuos de serina, treonina y cisteína dentro de las hélices α. Relevancia para las proteínas unidas a la membrana". Revista de Biología Molecular . 175 (1): 75–82. doi : 10.1016 / 0022-2836 (84) 90446-7 .

[2] Ballesteros, JA; Deupi X (2000). "Los residuos de serina y treonina doblan hélices alfa en la conformación chi (1) 5 g (-)" . Revista biofísica . 79 (5): 2754–2760. Código bibliográfico : 2000BpJ .... 79.2754B . doi : 10.1016 / S0006-3495 (00) 76514-3 . PMC 1301156 .

[3] Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos de proteínas tridimensionales" . BMC Bioinformática . 10 (1): 60. doi : 10.1186 / 1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785 .

[4] Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorar motivos y sitios de proteínas" . BMC Bioinformática . 9 (1): 312. doi : 10.1186 / 1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174 .

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