El componente P amiloide sérico (SAP) es la forma sérica idéntica del componente P amiloide (AP), una proteína pentamérica de 25 kDa identificada por primera vez como el componente pentagonal de depósitos patológicos in vivo denominados " amiloide ". [5] APCS es su gen humano . [6]
APCS |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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4AYU , 1GYK , 1LGN , 1SAC , 2A3W , 2A3X , 2A3Y , 2W08 , 3D5O , 3KQR , 4AVS , 4AVT , 4AVV |
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Identificadores |
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Alias | APCS , HEL-S-92n, PTX2, SAP, componente amiloide P, suero |
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Identificaciones externas | OMIM : 104770 MGI : 98229 HomoloGene : 123932 GeneCards : APCS |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 1 (humano) [1] |
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| Banda | 1q23.2 | Comienzo | 159.587.826 pb [1] |
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Final | 159.588.865 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 1 (ratón) [2] |
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| Banda | 1 H3 | 1 80,33 cm | Comienzo | 172.893.961 pb [2] |
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Final | 172.895.041 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • la unión de iones de calcio • unión proteína desplegada • unión de iones metálicos • virión de unión • componente del complemento C1q complejo de unión • de unión a carbohidratos • proteína idéntica unión • lipoproteínas de baja densidad de partículas de unión
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Componente celular | • micropartícula sangre • GO: 0005578 matriz extracelular • extracelular exosome • núcleo • espacio extracelular • región extracelular • matriz extracelular que contiene colágeno
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Proceso biológico | • Proceso metabólico de proteínas celulares • Regulación negativa de la diferenciación de monocitos • Regulación negativa de la respuesta inflamatoria aguda • Regulación negativa de la entrada viral en la célula huésped • Ensamblaje del complejo proteico mediado por chaperonas • Regulación negativa del proceso viral • Regulación negativa del proceso metabólico de las glicoproteínas • Plegamiento de proteínas • respuesta de fase aguda • regulación negativa de la actividad exo-alfa-sialidasa • regulación negativa de la cicatrización de heridas • respuesta inmune innata • activación del complemento, vía clásica
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 1: 159,59 - 159,59 Mb | Crónicas 1: 172,89 - 172,9 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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La AP constituye el 14% de la masa seca de los depósitos de amiloide [7] y se cree que contribuye de manera importante a la patogénesis de un grupo relacionado de enfermedades llamadas amiloidosis . [8] Estas condiciones se caracterizan por la agregación ordenada de proteínas y péptidos globulares normales en fibras insolubles que alteran la arquitectura del tejido y están asociadas con la muerte celular. Se cree que la AP decora y estabiliza los agregados al prevenir la escisión proteolítica y, por lo tanto, inhibe la eliminación de fibrillas a través de los mecanismos normales de eliminación de proteínas . [9] Esta asociación se utiliza en la técnica de diagnóstico clínico de rutina de la gammagrafía SAP mediante la cual se inyecta proteína marcada con radiación en los pacientes para localizar áreas de depósito de amiloide. [10] La asociación SAP-amiloide también ha sido identificada como un posible objetivo farmacológico para la terapia anti-amiloide, con el desarrollo reciente y los ensayos clínicos de primera etapa de un compuesto llamado CPHPC (R-1- [6- [R-2- ácido carboxipirrolidin-1-il] -6-oxohexanoil] pirrolidin-2-carboxílico), una pequeña molécula capaz de eliminar la AP de los depósitos al reducir los niveles de SAP circulante. [11]
SAP es un miembro de la familia de las pentraxinas , que se caracteriza por la unión del ligando dependiente del calcio y una estructura distintiva de β-gelatina aplanada similar a la de las lectinas leguminosas. [12] El nombre "pentraxina" se deriva de la palabra griega para cinco (penta) y bayas (ragos) relacionadas con la simetría radial de cinco monómeros que forman un anillo de aproximadamente 95 Å de ancho y 35 Å de profundidad. El SAP humano tiene una homología de secuencia del 51% con la proteína C reactiva (CRP), una proteína plasmática de respuesta de fase aguda clásica, y es más distante en relación con las pentraxinas "largas" como PTX3 (una molécula modulada por citocinas) y varias pentraxinas neuronales. Tanto SAP como CRP se conservan evolutivamente en todos los vertebrados y también se encuentran en invertebrados distantes como el cangrejo herradura (Limulus polyphemus). [13]