En el campo de la biología molecular , tipo enterotoxina B , también conocido como enterotoxina estafilocócica B ( SEB ), es una enterotoxina producida por el gram-positivos bacteria Staphylococcus aureus . Es una causa común de intoxicación alimentaria , con diarrea intensa , náuseas y calambres intestinales que a menudo comienzan a las pocas horas de la ingestión. [1] Al ser bastante estable, [2] la toxina puede permanecer activa incluso después de que se eliminen las bacterias contaminantes. Puede resistir la ebullición a 100 ° C durante unos minutos. [1] Gastroenteritisocurre porque SEB es un superantígeno , lo que hace que el sistema inmunológico libere una gran cantidad de citocinas que provocan una inflamación significativa.
Enterotoxina tipo B | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | entB | |||||
UniProt | P01552 | |||||
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Toxina estafilocócica / estreptocócica, dominio N-terminal | ||||||||
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![]() Estructura cristalina del superantígeno Spe-H (unido a zinc) de Streptococcus pyogenes | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | Toxina estafilocócica / estreptocócica, dominio N-terminal | |||||||
Pfam | PF01123 | |||||||
InterPro | IPR006173 | |||||||
PROSITE | PDOC00250 | |||||||
SCOP2 | 1se3 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Toxina estafilocócica / estreptocócica, dominio beta-agarre | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Stap_Strp_tox_C | |||||||
Pfam | PF02876 | |||||||
InterPro | IPR006123 | |||||||
PROSITE | PDOC00250 | |||||||
SCOP2 | 1se3 / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Además, esta proteína es uno de los agentes causantes del síndrome de choque tóxico .
Función
La función de esta proteína es facilitar la infección del organismo huésped . Es un factor de virulencia diseñado para inducir patogénesis . [3] Una de las principales exotoxinas de virulencia es la toxina del síndrome de choque tóxico (TSST), que es secretada por el organismo tras una invasión exitosa . Provoca una respuesta inflamatoria importante en el huésped a través de propiedades superantigénicas y es el agente causante del síndrome de choque tóxico. Funciona como un superantígeno través de la activación de una fracción significativa de células T (hasta 20%) por reticulantes de MHC de clase II moléculas con receptores de células T . TSST es una enfermedad multisistémica con varios síntomas como fiebre alta , hipotensión , mareos, sarpullido y descamación de la piel. [3]
Estructura
Todas estas toxinas comparten un pliegue similar de dos dominios (dominios N y C-terminales) con una hélice alfa larga en el medio de la molécula, un barril beta característico conocido como el "pliegue oligosacárido / oligonucleótido" en el N- dominio terminal y un motivo de agarre beta en el dominio C-terminal. Cada superantígeno posee modos de unión ligeramente diferentes cuando interactúa con moléculas del MHC de clase II o con el receptor de células T. [4]
Dominio N-terminal
El dominio N-terminal también se denomina pliegue OB, o en otras palabras, pliegue de unión de oligonuclucleótidos. Esta región contiene un sitio del complejo mayor de histocompatibilidad clase II ( MHC II ) de baja afinidad que provoca una respuesta inflamatoria . [5]
El dominio N-terminal contiene regiones implicadas en la asociación de clase II del Complejo Mayor de Histocompatibilidad. Es un barril beta de cinco hebras que forma un pliegue OB. [6] [7] [8]
Dominio C-terminal
El dominio beta-agarre tiene algunas similitudes estructurales con el motivo beta-agarre presente en los dominios de unión a inmunoglobulina, ubiquitina, ferredoxina 2Fe-2 S y factor de iniciación de la traducción 3 identificados por la base de datos SCOP.
Referencias
- ^ a b "eMedicine - CBRNE - Enterotoxina B estafilocócica" . eMedicine . Consultado el 6 de febrero de 2011 .
- ^ Nema V, Agrawal R, Kamboj DV, Goel AK, Singh L (junio de 2007). "Aislamiento y caracterización de Staphylococcus aureus enterotoxigénico resistente al calor de un brote de intoxicación alimentaria en el subcontinente indio". En t. J. Food Microbiol . 117 (1): 29–35. doi : 10.1016 / j.ijfoodmicro.2007.01.015 . PMID 17477998 .
- ^ a b Blomster-Hautamaa DA, Kreiswirth BN, Kornblum JS, Novick RP, Schlievert PM (noviembre de 1986). "La secuencia de nucleótidos y aminoácidos parciales de la toxina-1 del síndrome de choque tóxico". J. Biol. Chem . 261 (33): 15783–6. PMID 3782090 .
- ^ Acharya KR, Papageorgiou AC, Tranter HS (1998). "Estructura cristalina de enterotoxina B estafilocócica superantígeno microbiano en una resolución de 1,5: implicaciones para el reconocimiento de superantígeno por moléculas MHC de clase II y receptores de células T". J. Mol. Biol . 277 (1): 61–79. doi : 10.1006 / jmbi.1997.1577 . PMID 9514739 .
- ^ Brosnahan AJ, Schlievert PM (diciembre de 2011). "La señalización externa hacia adentro del superantígeno bacteriano Gram-positivo causa síndrome de choque tóxico" . FEBS J . 278 (23): 4649–67. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2011.08151.x . PMC 3165073 . PMID 21535475 .
- ^ Prasad GS, Earhart CA, Murray DL, Novick RP, Schlievert PM, Ohlendorf DH (diciembre de 1993). "Estructura de la toxina 1 del síndrome de choque tóxico". Bioquímica . 32 (50): 13761–6. doi : 10.1021 / bi00213a001 . PMID 8268150 .
- ^ Acharya KR, Passalacqua EF, Jones EY, Harlos K, Stuart DI, Brehm RD, Tranter HS (enero de 1994). "Base estructural de la acción del superantígeno inferida de la estructura cristalina de la toxina-1 del síndrome de choque tóxico". Naturaleza . 367 (6458): 94–7. Código Bibliográfico : 1994Natur.367 ... 94A . doi : 10.1038 / 367094a0 . PMID 8107781 . S2CID 4235964 .
- ^ Prasad GS, Radhakrishnan R, Mitchell DT, Earhart CA, Dinges MM, Cook WJ, Schlievert PM, Ohlendorf DH (junio de 1997). "Estructuras refinadas de tres formas cristalinas de la toxina-1 del síndrome de choque tóxico y de un tetramutante con actividad reducida" . Protein Sci . 6 (6): 1220–7. doi : 10.1002 / pro.5560060610 . PMC 2143723 . PMID 9194182 .