Las metaloproteinasas de matriz ( MMP ), también conocidas como metalopeptidasas de matriz o matrixinas , son metaloproteinasas que son endopeptidasas que contienen zinc dependientes de calcio ; [1] otros miembros de la familia son adamalysins , serralysins y astacins . Las MMP pertenecen a una familia más amplia de proteasas conocida como superfamilia de metzincina . [2]
En conjunto, estas enzimas son capaces de degradar todo tipo de proteínas de la matriz extracelular , pero también pueden procesar una serie de moléculas bioactivas . Se sabe que participan en la escisión de los receptores de la superficie celular , la liberación de ligandos apoptóticos (como el ligando FAS ) y la inactivación de quimiocinas / citocinas . [3] También se cree que las MMP desempeñan un papel importante en los comportamientos celulares, como la proliferación celular , la migración ( adhesión / dispersión), la diferenciación , la angiogénesis , la apoptosis .y defensa del anfitrión .
Fueron descritos por primera vez en vertebrados (1962), [4] incluidos los humanos, pero desde entonces se han encontrado en invertebrados y plantas. Se distinguen de otras endopeptidasas por su dependencia de iones metálicos como cofactores , su capacidad para degradar la matriz extracelular y su secuencia de ADN evolutiva específica .
Las MMP fueron descritas inicialmente por Jerome Gross y Charles Lapiere (1962), quienes observaron actividad enzimática ( degradación de la triple hélice del colágeno ) durante la metamorfosis de la cola de renacuajo (colocando una cola de renacuajo en una placa de matriz de colágeno). [5] Por lo tanto, la enzima se denominó colagenasa intersticial ( MMP-1 ).
Más tarde, se purificó a partir de piel humana (1968), [6] y se reconoció que se sintetizaba como un cimógeno . [7]
Las MMP tienen una estructura de dominio común . Los tres dominios comunes son el propéptido, el dominio catalítico y el dominio C-terminal similar a la hemopexina , que está unido al dominio catalítico por una región de bisagra flexible. [2]