Sulfatasa

Esteroide sulfatasa

Identificadores

Símbolo

Sulfatasa

Pfam

PF00884

InterPro

IPR000917

PROSITE

PDOC00117

SCOP2

1auk / SCOPe / SUPFAM

Superfamilia OPM

24

Proteína OPM

1p49

Estructuras proteicas disponibles:
Pfam	estructuras / ECOD
PDB	RCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsum	resumen de estructura

Las sulfatasas EC 3.1.6.- son enzimas de la clase de las esterasas que catalizan la hidrólisis de los ésteres de sulfato . Estos se pueden encontrar en una variedad de sustratos, incluidos esteroides, carbohidratos y proteínas. Los ésteres de sulfato se pueden formar a partir de varios alcoholes y aminas. En el último caso, los N-sulfatos resultantes también pueden denominarse sulfamatos .

Las sulfatasas juegan un papel importante en el ciclo del azufre en el medio ambiente, en la degradación de los glucosaminoglicanos y glucolípidos sulfatados en el lisosoma y en la remodelación de los glucosaminoglicanos sulfatados en el espacio extracelular. Junto con las sulfotransferasas , las sulfatasas forman la principal maquinaria catalítica para la síntesis y ruptura de ésteres de sulfato.

Ocurrencia e importancia

Las sulfatasas se encuentran en organismos inferiores y superiores. En organismos superiores se encuentran en espacios intracelulares y extracelulares. La esteroide sulfatasa se distribuye en una amplia gama de tejidos en todo el cuerpo, lo que permite que los esteroides sulfatados sintetizados en las glándulas suprarrenales y las gónadas se desulfaten después de su distribución a través del sistema circulatorio. Muchas sulfatasas se localizan en el lisosoma , un orgánulo digestivo ácido que se encuentra dentro de la célula. Las sulfatasas lisosomales escinden una variedad de carbohidratos sulfatados que incluyen glicosaminoglicanos y glicolípidos sulfatados . Los defectos genéticos en la actividad de la sulfatasa pueden surgir a través de mutaciones en sulfatasas individuales y dar lugar a ciertos trastornos de almacenamiento lisosómico con un espectro de fenotipos. que van desde defectos en el desarrollo físico e intelectual.

Estructura tridimensional

Hidrólisis de éster sulfato por enzima sulfato

Se ha demostrado que las siguientes sulfatasas están relacionadas estructuralmente en función de su homología de secuencia : ^[1]^[2]^[3]

cerebrósido-sulfatasa
esteroide sulfatasa
arilsulfatasa A EC 3.1.6.8 (ASA), una enzima lisosomal que hidroliza el sulfato de cerebrósido ;
arilsulfatasa B EC 3.1.6.12 (ASB) que hidroliza el grupo éster sulfato a partir de residuos de N-acetilgalactosamina 4-sulfato de dermatán sulfato ;
arilsulfatasa C (ASD) y E (ASE); esteril-sulfatasa EC 3.1.6.2 (STS), una enzima unida a la membrana que hidroliza 3-beta-hidroxi esteroides sulfatos ;
iduronato 2-sulfatasa EC 3.1.6.13 (IDS), una enzima lisosomal que hidroliza los grupos 2-sulfato de los ácidos idurónicos en dermatán sulfato y heparán sulfato ;
N-acetilgalactosamina-6-sulfatasa EC 3.1.6.4 , que hidroliza los grupos 6-sulfato de las unidades N-acetil-D-galactosamina de condroitín sulfato y D-galactosa 6-sulfato de queratán sulfato ;
N-sulfoglucosamina sulfohidrolasa EC 3.10.1.1 , la enzima lisosomal que hidroliza la N-sulfo-D-glucosamina en glucosamina y sulfato ;
glucosamina-6-sulfatasa EC 3.1.6.14 (G6S), que hidroliza las unidades de N-acetil-D-glucosamina 6-sulfato de heparán sulfato y queratán sulfato;
N-sulfoglucosamina sulfohidrolasa EC 3.10.1.1 , la enzima lisosomal que hidroliza la N-sulfo-D-glucosamina en glucosamina y sulfato ;
embrión de erizo de mar arilsulfatasa EC 3.1.6.1 ;
arilsulfatasa de algas verdes EC 3.1.6.1 , que desempeña un papel en la mineralización de sulfatos; y
arilsulfatasa EC 3.1.6.1 de Escherichia coli , Klebsiella aerogenes y Pseudomonas aeruginosa .

Proteínas humanas que contienen este dominio

ARSA ; ARSB ; ARSD ; ASS ; ARSF ; ARSG ; ARSH ; ARSI ; ARSJ ; ARSK ; GALNS ; GNS ; IDS ; PIGG ; SGSH ; STS ; SULF1 ; SULF2 ;

Referencias

^ von Figura K, Vingron M, Schmidt B, Meyer HE, Peters C, Rommerskirch W, Rupp K, Pohlmann R, Zuhlsdorf M (1990). "Conservación filogenética de arilsulfatasas. Clonación de ADNc y expresión de arilsulfatasa B humana". J. Biol. Chem . 265 (6): 3374–3381. PMID 2303452 .
^ Wilson PJ, Morris CP, Anson DS, Occhiodoro T, Bielicki J, Clements PR, Hopwood JJ (1990). "Síndrome de Hunter: aislamiento de un clon de ADNc de iduronato-2-sulfatasa y análisis del ADN del paciente" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 87 (21): 8531–8535. Código Bibliográfico : 1990PNAS ... 87.8531W . doi : 10.1073 / pnas.87.21.8531 . PMC 54990 . PMID 2122463 .
^ Grossman AR, de Hostos EL, Schilling J (1989). "Estructura y expresión del gen que codifica la arilsulfatasa periplásmica de Chlamydomonas reinhardtii". Mol. Gen. Genet . 218 (2): 229–239. doi : 10.1007 / BF00331273 . PMID 2476654 .

Enlaces externos

Sulfatasas en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
Descripción general en rndsystems.com
"Anotación de la familia de genes sulfatasa" en mad-cow.org

Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000917

[PUB00002603-1] von Figura K, Vingron M, Schmidt B, Meyer HE, Peters C, Rommerskirch W, Rupp K, Pohlmann R, Zuhlsdorf M (1990). "Conservación filogenética de arilsulfatasas. Clonación de ADNc y expresión de arilsulfatasa B humana". J. Biol. Chem . 265 (6): 3374–3381. PMID 2303452 .

[PUB00004716-2] Wilson PJ, Morris CP, Anson DS, Occhiodoro T, Bielicki J, Clements PR, Hopwood JJ (1990). "Síndrome de Hunter: aislamiento de un clon de ADNc de iduronato-2-sulfatasa y análisis del ADN del paciente" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 87 (21): 8531–8535. Código Bibliográfico : 1990PNAS ... 87.8531W . doi : 10.1073 / pnas.87.21.8531 . PMC 54990 . PMID 2122463 .

[PUB00003733-3] Grossman AR, de Hostos EL, Schilling J (1989). "Estructura y expresión del gen que codifica la arilsulfatasa periplásmica de Chlamydomonas reinhardtii". Mol. Gen. Genet . 218 (2): 229–239. doi : 10.1007 / BF00331273 . PMID 2476654 .

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