La rodanesa , también conocida como rodanasa , tiosulfato sulfurtransferasa , tiosulfato cianuro transsulfurasa y tiosulfato tiotransferasa , [1] es una enzima mitocondrial que desintoxica el cianuro (CN - ) convirtiéndolo en tiocianato (SCN - ). [2]
Dominio similar al de Rhodanese | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Rhodanesa | |||||||
Pfam | PF00581 | |||||||
InterPro | IPR001763 | |||||||
PROSITE | PDOC00322 | |||||||
SCOP2 | 2ora / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 413 | |||||||
Proteína OPM | 2mpn | |||||||
CDD | cd00158 | |||||||
Membranome | 571 | |||||||
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Esta reacción tiene lugar en dos pasos. El diagrama de la derecha muestra la cristalográficamente estructura -determinado de rodanasa. En el primer paso, el tiosulfato es reducido por el grupo tiol en la cisteína -247 1 , para formar un persulfuro y un sulfito 2 . En el segundo paso, el persulfuro reacciona con el cianuro para producir tiocianato, regenerando la cisteína tiol 1 . [3]
Esta reacción es importante para el tratamiento de la exposición al cianuro, ya que el tiocianato formado es aproximadamente 1/200 como tóxico. [4] : pág. 15938 El uso de solución de tiosulfato como antídoto para el envenenamiento por cianuro se basa en la activación de este ciclo enzimático.
Rhodanese comparte relación evolutiva con una gran familia de proteínas, incluyendo
- Dominio catalítico de fosfatasa Cdc25.
- Dominios no catalíticos de MAPK-fosfatasas eucariotas de especificidad dual
- Dominios no catalíticos de las MAPK-fosfatasas de levadura de tipo PTP
- dominios no catalíticos de levadura Ubp4, Ubp5, Ubp7
- Dominios no catalíticos de Ubp-Y de mamíferos
- Proteína de choque térmico de Drosophila HSP-67BB
- varias proteínas bacterianas de choque frío y de choque de fagos
- proteínas asociadas a la senescencia vegetal
- dominios catalíticos y no catalíticos de la rodanesa [5]
Rhodanese tiene una duplicación interna. Este dominio se encuentra como una copia única en otras proteínas, incluidas las fosfatasas y las hidrolasas C-terminales de ubiquitina. [6]
Proteínas humanas que contienen este dominio
CDC25A ; CDC25B ; CDC25C ; DUSP ; DUSP1 ; DUSP10 ; DUSP16 ; DUSP2 ; DUSP4 ; DUSP5 ; DUSP6 ; DUSP7 ; KAT ; MKP7 ; MOCS3 ; MPST ; TBCK ; TSGA14 ; TST ; USP8 ;
Nomenclatura
Aunque las reglas de nomenclatura estándar para las enzimas indican que sus nombres deben terminar con las letras "-asa", el rodaneso se describió por primera vez en 1933, [7] antes del establecimiento en 1955 de la Comisión de Enzimas; como tal, el nombre más antiguo ya había alcanzado un uso generalizado.
Tiosulfato sulfurtransferasa
tiosulfato sulfurtransferasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 2.8.1.1 | |||||||
No CAS. | 9026-04-4 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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En enzimología , una tiosulfato sulfurtransferasa ( EC 2.8.1.1 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
- tiosulfato + cianuro sulfito + tiocianato
Así, los dos sustratos de esta enzima son el tiosulfato y el cianuro , mientras que sus dos productos son el sulfito y el tiocianato .
Nomenclatura
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente las sulfurtransferasas, que transfieren grupos que contienen azufre. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es tiosulfato: cianuro sulfurtransferasa. Otros nombres de uso común incluyen tiosulfato cianuro transsulfurasa, tiosulfato tiotransferasa, rodanesa y rodanasa.
Referencias
- ^ EC 2.8.1.1 , en la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular
- ^ Cipollone R, Ascenzi P, Tomao P, Imperi F, Visca P (2008). "Desintoxicación enzimática de cianuro: pistas de Pseudomonas aeruginosa Rhodanese". Revista de Microbiología y Biotecnología Molecular . 15 (2-3): 199-211. doi : 10.1159 / 000121331 . PMID 18685272 . S2CID 25431686 .
- ^ Cipollone R, Ascenzi P, Tomao P, Imperi F, Visca P (2008). "Desintoxicación enzimática de cianuro: pistas de Pseudomonas aeruginosa Rhodanese". Revista de Microbiología y Biotecnología Molecular . 15 (2-3): 199-211. doi : 10.1159 / 000121331 . PMID 18685272 . S2CID 25431686 .
- ^ Jaszczak E, Polkowska Ż, Narkowicz S, Namieśnik J (julio de 2017). "Cianuros en el medio ambiente-análisis-problemas y desafíos" . Investigación en Ciencias Ambientales y Contaminación Internacional . 24 (19): 15929-15948. doi : 10.1007 / s11356-017-9081-7 . PMC 5506515 . PMID 28512706 .
- ^ "Tiosulfato sulfurtransferasa, sitio conservado (IPR001307)" . EMBL-EBI . InterPro.
- ^ Gliubich F, Gazerro M, Zanotti G, Delbono S, Bombieri G, Berni R (agosto de 1996). "Características estructurales del sitio activo para formas químicamente modificadas de rodanesa" . La revista de química biológica . 271 (35): 21054–61. doi : 10.1074 / jbc.271.35.21054 . PMID 8702871 .
- ^ Cipollone R, Ascenzi P, Visca P (febrero de 2007). "Temas comunes y variaciones en la superfamilia rodanesa". IUBMB Life . 59 (2): 51–9. doi : 10.1080 / 15216540701206859 . PMID 17454295 .
enlaces externos
- Rhodanese en los encabezamientos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .