El represor triptófano (o represor trp ) es un factor de transcripción involucrado en el control del metabolismo de los aminoácidos . Se ha estudiado mejor en Escherichia coli , donde es una proteína dimérica que regula la transcripción de los 5 genes en el operón triptófano . [1] Cuando el aminoácido triptófano es abundante en la célula, se une a la proteína, lo que provoca un cambio conformacional en la proteína. [2] El complejo represor luego se une a su secuencia operadora en los genes que regula, cerrando los genes. [3] [4]
Proteína represora trp | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Trp_repressor | |||||||
Pfam | PF01371 | |||||||
Clan pfam | CL0123 | |||||||
InterPro | IPR000831 | |||||||
SCOP2 | 2wrp / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Represor del operón trp | ||||||
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Identificadores | ||||||
Organismo | ||||||
Símbolo | trpR | |||||
Entrez | 948917 | |||||
RefSeq (Prot) | NP_418810 | |||||
UniProt | P0A881 | |||||
Otros datos | ||||||
Cromosoma | genoma: 4,63 - 4,63 Mb | |||||
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Uno de los genes regulados por el represor trp, trpR , codifica la propia proteína represora de triptófano. Esta es una forma de regulación de la retroalimentación . Sin embargo, estos genes se encuentran en diferentes operones.
El represor (triptófano) es un homodímero proteico de 25 kD que regula la transcripción de la ruta biosintética del triptófano en bacterias . Hay 5 operones que están regulados por trpR: los operones trpEDCBA , trpR , AroH , AroL y mtr .
Mecanismo
Cuando el aminoácido triptófano se encuentra en abundancia en la célula, el trpR se une a 2 moléculas de triptófano, lo que altera su estructura y dinámica para que pueda unirse al ADN del operador . Cuando esto ocurre, se impide la transcripción del ADN, suprimiendo los productos del gen, proteínas que producen más triptófano. Cuando los niveles celulares de triptófano disminuyen, las moléculas de triptófano del represor caen, lo que permite que el represor vuelva a su forma inactiva.
trpR también controla la regulación de su propia producción, mediante la regulación del gen trpR . [5]
La estructura del holorepresor unido a ligando y las formas libres de ligando se han determinado mediante cristalografía de rayos X y RMN . [6] [7] [8] [9] [10]
El operón trp consta de un gen regulador, un promotor, un operador y un terminador. El operón trp está activo solo cuando el triptófano celular es escaso. Si no hay suficiente triptófano, la proteína represora se desprende del operador (donde normalmente se une el represor) y la ARN polimerasa puede completar la lectura de la hebra de ADN. Si la ARN polimerasa alcanza el terminador (al final de la cadena de ADN), se expresan las enzimas para la biosíntesis de triptófano.
Ver también
Referencias
- ^ Santillan M, Mackey MC (2001). "Regulación dinámica del operón triptófano: un estudio de modelado y comparación con datos experimentales" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 98 (4): 1364–9. Código Bibliográfico : 2001PNAS ... 98.1364S . doi : 10.1073 / pnas.98.4.1364 . PMC 29262 . PMID 11171956 .
- ^ Zhang RG, Joachimiak A, Lawson CL, Schevitz RW, Otwinowski Z, Sigler PB (1987). "La estructura cristalina del aporepresor trp a 1,8 A muestra cómo la unión del triptófano mejora la afinidad del ADN". Naturaleza . 327 (6123): 591–7. doi : 10.1038 / 327591a0 . PMID 3600756 . S2CID 4335349 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
- ^ Jeeves M, Evans PD, Parslow RA, Jaseja M, Hyde EI (1999). "Estudios de la unión del represor Trp de Escherichia coli a sus cinco operadores y a secuencias de operadores variantes" . EUR. J. Biochem . 265 (3): 919-28. doi : 10.1046 / j.1432-1327.1999.00792.x . PMID 10518785 .
- ^ Arvidson DN, Arvidson CG, Lawson CL, Miner J, Adams C, Youderian P (1994). "La secuencia represora de triptófano está altamente conservada entre las Enterobacteriaceae" . Ácidos nucleicos Res . 22 (10): 1821–9. doi : 10.1093 / nar / 22.10.1821 . PMC 308080 . PMID 8208606 .
- ^ Kelley RL, Yanofsky C (mayo de 1982). "La producción de aporepresores Trp está controlada por una regulación autógena y una traducción ineficaz" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 79 (10): 3120–4. Código bibliográfico : 1982PNAS ... 79.3120K . doi : 10.1073 / pnas.79.10.3120 . PMC 346365 . PMID 7048301 .
- ^ Schevitz RW, Otwinowski Z, Joachimiak A, Lawson CL, Sigler PB (1985). "La estructura tridimensional del represor trp". Naturaleza . 317 (6040): 782–6. Código bibliográfico : 1985Natur.317..782S . doi : 10.1038 / 317782a0 . PMID 3903514 . S2CID 4340128 .CS1 maint: varios nombres: lista de autores ( enlace )
- ^ Otwinowski Z, Schevitz RW, Zhang RG y col. (1988). "Estructura cristalina del complejo represor / operador trp a resolución atómica". Naturaleza . 335 (6188): 321–9. Bibcode : 1988Natur.335..321O . doi : 10.1038 / 335321a0 . PMID 3419502 . S2CID 9358980 .
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- ^ Zhao D, Arrowsmith CH , Jia X, Jardetzky O (1993). "Estructuras de solución refinada del holo- y aporepresor de Escherichia coli trp". J. Mol. Biol . 229 (3): 735–46. doi : 10.1006 / jmbi.1993.1076 . PMID 8433368 .
- ^ Zhang H, Zhao D, Revington M, et al. (1994). "Las estructuras de la solución del complejo de ADN represor-operador trp". J. Mol. Biol . 238 (4): 592–614. doi : 10.1006 / jmbi.1994.1317 . PMID 8176748 .