La endonucleasa UvrABC es un complejo multienzimático en bacterias involucradas en la reparación del ADN mediante reparación por escisión de nucleótidos y, por lo tanto, a veces se denomina excinucleasa . Este proceso de reparación de UvrABC, a veces llamado proceso de parche corto, implica la eliminación de doce nucleótidos donde se ha producido una mutación genética seguida de una ADN polimerasa, reemplazando estos nucleótidos aberrantes con los nucleótidos correctos y completando la reparación del ADN . Las subunidades de esta enzima están codificadas en los genes uvrA , uvrB y uvrC . Este complejo enzimático puede reparar muchos tipos diferentes de daños, incluidosformación de dímero de ciclobutilo . [1]
Mecanismo
- Dos proteínas UvrA forman un dímero y ambas tienen actividad ATPasa / GTPasa.
- El dímero UvrA se une a un dímero UvrB [2] y forma un complejo capaz de detectar daños en el ADN . El dímero UvrA funciona como la unidad responsable de la detección de daños en el ADN, probablemente a través de un mecanismo de detección de distorsiones en la doble hélice del ADN .
- Tras la unión del complejo UvrA 2 B 2 a un sitio supuestamente dañado, el ADN se envuelve alrededor de UvrB [3]
- El dímero UvrA se va y una proteína UvrC entra y se une a UvrB y, por lo tanto, forma un nuevo complejo UvrBC.
- UvrC es responsable de escindir los nucleótidos a ambos lados del daño del ADN. [4] Escinde un enlace fosfodiéster cuatro nucleótidos corriente abajo del daño del ADN y escinde un enlace fosfodiéster ocho nucleótidos corriente arriba del daño del ADN y crea un segmento escindido de doce nucleótidos.
- Luego, la ADN helicasa II (a veces llamada UvrD) entra y elimina el segmento extirpado eliminando el emparejamiento de bases. El UvrB aún permanece en su lugar a pesar de que UvrC se ha disociado en esta etapa, ya que UvrB puede estar involucrado para prevenir el reescisión del ADN extirpado.
- La ADN polimerasa I entra y completa la secuencia de nucleótidos correcta, iniciando UvrB en el proceso, y el último enlace fosfodiéster se completa con la ADN ligasa.
Ver también
Referencias
- ^ Grossman L, Yeung AT (1990). "El sistema de endonucleasa UvrABC de Escherichia coli - una vista desde Baltimore". Mutat. Res . 236 (2–3): 213–21. doi : 10.1016 / 0921-8777 (90) 90006-q . PMID 2144612 .
- ^ Verhoeven, Esther EA; Wyman, Claire; Moolenaar, Geri F .; Goosen, Nora (1 de agosto de 2002). "La presencia de dos subunidades UvrB en el complejo UvrAB asegura la detección de daños en ambas cadenas de ADN" . El diario EMBO . 21 (15): 4196–4205. doi : 10.1093 / emboj / cdf396 . ISSN 0261-4189 . PMC 126143 . PMID 12145219 .
- ^ "uvrB - proteína B del sistema UvrABC - Escherichia coli (cepa K12) - gen y proteína uvrB" . www.uniprot.org . Consultado el 28 de febrero de 2016 .
- ^ Verhoeven, EE; van Kesteren, M .; Moolenaar, GF; Visse, R .; Goosen, N. (18 de febrero de 2000). "Los sitios catalíticos para la incisión 3 'y 5' de la reparación por escisión de nucleótidos de Escherichia coli se encuentran ambos en UvrC" . La revista de química biológica . 275 (7): 5120–5123. doi : 10.1074 / jbc.275.7.5120 . ISSN 0021-9258 . PMID 10671556 .
enlaces externos
- uvrABC + endonucleasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .