La hemoglobina Vitreoscilla ( VHb ) es un tipo de hemoglobina que se encuentra en la bacteria aeróbica Gram-negativa , Vitreoscilla . Es la primera hemoglobina descubierta a partir de bacterias, pero a diferencia de la hemoglobina clásica, se compone de una solamolécula de globina . [1]
La VHb fue descubierta por primera vez por Dale Webster en 1966 a partir de una especie de Vitreoscilla . Al ser una proteína soluble, y sus estrechas similitudes de sus propiedades espectrales con las de la citocromo oxidasa bacteriana (citocromo o), se identificó inicialmente como "citocromo o soluble". [2] La verdadera naturaleza de la VHb como hemoglobina en lugar de citocromo soluble se resolvió solo después de que se determinara la secuencia de aminoácidos en 1986. La secuencia de aminoácidos reveló que está formada por un solo dominio de globina sin elementos estructurales adicionales, en contraste a la hemoglobina típica. Sin embargo, la solución de su estructura cristalina confirmó que la estructura tridimensional de es notablemente similar al clásico pliegue de globina.[3]
VHb es la mejor conocida de todas las hemoglobinas bacterianas y se le atribuye que desempeña una serie de funciones. Su función principal es probablemente la unión de oxígeno a bajas concentraciones y su suministro directo a la(s) oxidasa(s) respiratoria(s) terminal(es), como el citocromo o. También participa en el suministro de oxígeno a las oxigenasas , la desintoxicación del NO al convertirlo en nitrato , y detectar las concentraciones de oxígeno y pasar esta señal a los factores de transcripción . [1] [3] Tiene una actividad similar a la peroxidasa y elimina eficazmente el H 2 O 2 derivado de la autooxidación , que es una causa deDegradación del hemo y liberación de hierro. [5]