El hemo , o hemo , es un precursor de la hemoglobina , que es necesaria para unir el oxígeno en el torrente sanguíneo . El hemo se biosintetiza tanto en la médula ósea como en el hígado . [1]
En términos microbiológicos, el hemo es un complejo de coordinación "que consiste en un ion de hierro coordinado con una porfirina que actúa como ligando tetradentado y con uno o dos ligandos axiales". [2] La definición es imprecisa y muchas representaciones omiten los ligandos axiales. [3] Entre las metaloporfirinas desplegadas por metaloproteínas como grupos prostéticos , el hemo es uno de los más utilizados [4] y define una familia de proteínas conocidas como hemoproteínas . Los hemos se reconocen más comúnmente como componentes de la hemoglobina , el pigmento rojo en la sangre ., pero también se encuentran en otras hemoproteínas biológicamente importantes como la mioglobina , los citocromos , las catalasas , la hemoperoxidasa y la óxido nítrico sintasa endotelial . [5] [6]
Las hemoproteínas tienen diversas funciones biológicas, incluido el transporte de gases diatómicos , la catálisis química , la detección de gases diatómicos y la transferencia de electrones . El hierro hemo sirve como fuente o sumidero de electrones durante la transferencia de electrones o la química redox . En las reacciones de peroxidasa , la molécula de porfirina también sirve como fuente de electrones, pudiendo deslocalizar electrones radicales en el anillo conjugado. En el transporte o detección de gases diatómicos, el gas se une al hierro hemo. Durante la detección de gases diatómicos, la unión del ligando del gas al hierro hemo induce cambios conformacionales .en la proteína circundante. [7] En general, los gases diatómicos solo se unen al hemo reducido, como Fe(II) ferroso, mientras que la mayoría de las peroxidasas circulan entre Fe(III) y Fe(IV) y las hemoproteínas implicadas en el ciclo redox mitocondrial, oxidación-reducción, entre Fe( II) y Fe(III).
Se ha especulado que la función evolutiva original de las hemoproteínas fue la transferencia de electrones en vías primitivas de fotosíntesis basadas en azufre en organismos ancestrales similares a las cianobacterias antes de la aparición del oxígeno molecular . [8]
Las hemoproteínas logran su notable diversidad funcional modificando el entorno del macrociclo hemo dentro de la matriz proteica. [9] Por ejemplo, la capacidad de la hemoglobina para llevar oxígeno a los tejidos de manera efectiva se debe a los residuos de aminoácidos específicos ubicados cerca de la molécula de hemo. [10] La hemoglobina se une reversiblemente al oxígeno en los pulmones cuando el pH es alto y la concentración de dióxido de carbono es baja. Cuando la situación se invierte (pH bajo y concentraciones altas de dióxido de carbono), la hemoglobina liberará oxígeno en los tejidos. Este fenómeno, que establece que la afinidad de unión al oxígeno de la hemoglobinaes inversamente proporcional tanto a la acidez como a la concentración de dióxido de carbono, se conoce como efecto Bohr . [11] El mecanismo molecular detrás de este efecto es la organización estérica de la cadena de globina ; un residuo de histidina , ubicado junto al grupo hemo, se carga positivamente en condiciones ácidas (causadas por el CO 2 disuelto en los músculos activos, etc.), liberando oxígeno del grupo hemo. [12]
El tipo más común es el hemo B ; otros tipos importantes incluyen el hemo A y el hemo C. Los hem aislados se designan comúnmente con letras mayúsculas, mientras que los hem unidos a proteínas se designan con letras minúsculas. El citocromo a se refiere al hemo A en combinación específica con la proteína de membrana que forma una porción de la citocromo c oxidasa . [15]