La nitrogenasa de vanadio es una enzima clave para la fijación de nitrógeno que se encuentra en las bacterias fijadoras de nitrógeno y se utiliza como alternativa a la nitrogenasa de molibdeno cuando el molibdeno no está disponible. [1] Las nitrogenasas de vanadio son un uso biológico importante del vanadio , que se usa con poca frecuencia en la vida. Un componente importante del ciclo del nitrógeno , la nitrogenasa de vanadio convierte el nitrógeno gaseoso en amoníaco, lo que hace que el nitrógeno que de otro modo sería inaccesible esté disponible para las plantas. A diferencia de la nitrogenasa de molibdeno, la nitrogenasa de vanadio también puede reducir el monóxido de carbono a etileno., etano y propano [3] pero ambas enzimas pueden reducir los protones a hidrógeno gaseoso y el acetileno a etileno .
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Funciones biologicas
Las nitrogenasas de vanadio se encuentran en miembros del género bacteriano Azotobacter , así como en las especies Rhodopseudomonas palustris y Anabaena variabilis . [1] [2] La mayoría de las funciones de la nitrogenasa de vanadio coinciden con las de las nitrogenasas de molibdeno más comunes y sirven como una vía alternativa para la fijación de nitrógeno en condiciones de deficiencia de molibdeno . [4] Al igual que la nitrogenasa del molibdeno, el dihidrógeno funciona como un inhibidor competitivo y el monóxido de carbono funciona como un inhibidor no competitivo de la fijación de nitrógeno. [5] La nitrogenasa de vanadio tiene una estructura de subunidades α 2 β 2 Ύ 2 , mientras que la nitrogenasa de molibdeno tiene una estructura de α 2 β 2 . Aunque los genes estructurales que codifican la nitrogenasa de vanadio muestran solo alrededor del 15% de conservación con las nitrogenasas de molibdeno, las dos nitrogenasas comparten el mismo tipo de centros redox de hierro-azufre . A temperatura ambiente, la nitrogenasa vanadio es menos eficiente en la fijación de nitrógeno que nitrogenasas molibdeno porque convierte más H + a H 2 como reacción secundaria. [4] Sin embargo, a bajas temperaturas se ha encontrado que las nitrogenasas de vanadio son más activas que el tipo de molibdeno, ya temperaturas tan bajas como 5 ° C su actividad fijadora de nitrógeno es 10 veces mayor que la de la nitrogenasa de molibdeno. [6] Al igual que la nitrogenasa de molibdeno, la nitrogenasa de vanadio se oxida fácilmente y, por lo tanto, solo es activa en condiciones anaeróbicas . Varias bacterias emplean complejos mecanismos de protección para evitar el oxígeno . [1]
La estequiometría general de la fijación de nitrógeno catalizada por la nitrogenasa de vanadio se puede resumir de la siguiente manera: [1]
- N 2 + 12e - + 14H + + 24MgATP → 2NH 4 + + 3H 2 + 24MgADP + 24HPO 4 2−
La estructura cristalina de la vanadio nitrogenasa de A. vinelandii se resolvió en 2017 ( PDB : 5N6Y ). En comparación con Mo nitrogenasa, V nitrogenasa reemplaza un sulfuro en el sitio activo con un ligando puente. [7]
Reducción de monóxido de carbono
La investigación en la Universidad de California Irvine mostró la capacidad de la vanadio nitrogenasa para convertir el monóxido de carbono en trazas de propano , etileno y etano en ausencia de nitrógeno [3] [8] a través de la reducción de monóxido de carbono por ditionito e hidrólisis de ATP . El proceso de formación de estos hidrocarburos se lleva a cabo mediante transferencia de protones y electrones en la que se forman cadenas cortas de carbono [8] y, en última instancia, puede permitir la producción de combustible de hidrocarburos a partir de CO a escala industrial. [9]
Referencias
- ↑ a b c d e Rehder D. (2000). "Nitrogenasa de vanadio". Revista de bioquímica inorgánica . 80 (1–2): 133–6. doi : 10.1016 / S0162-0134 (00) 00049-0 . PMID 10885473 .
- ^ a b Larimer; et al. (2004). "Secuencia completa del genoma de la bacteria fotosintética Rhodopseudomonas palustris metabólicamente versátil " . Biotecnología de la naturaleza . 22 (1): 55–61. doi : 10.1038 / nbt923 . PMID 14704707 .
- ^ a b Hadlington S. "Se descubrió que la nitrogenasa es un pony de dos trucos " . Real Sociedad de Química . Consultado el 5 de agosto de 2010 .
- ^ a b Eady RR (1989). "La nitrogenasa de vanadio de Azotobacter ". Poliedro . 8 (13/14): 1695-1700. doi : 10.1016 / S0277-5387 (00) 80619-1 .
- ^ Janas Z .; Sobota P. (2005). "Complejos de ariloxo y tiolato vanadiumnext término como modelos químicos del sitio activo de la nitrogenasa". Revisiones de química de coordinación . 249 (21-22): 2144-2155. doi : 10.1016 / j.ccr.2005.04.007 .
- ^ Miller RW; Eady RR (1988). " Nitrogenasas de molibdeno y vanadio de Azotobacter chroococcum . La baja temperatura favorece la reducción de N2 por la nitrogenasa de vanadio" . Revista bioquímica . 256 (2): 429–32. doi : 10.1042 / bj2560429 . PMC 1135427 . PMID 3223922 .
- ^ Sippel, D; Einsle, O (septiembre de 2017). "La estructura de la nitrogenasa de vanadio revela un ligando puente inusual" . Biología química de la naturaleza . 13 (9): 956–960. doi : 10.1038 / nchembio.2428 . PMC 5563456 . PMID 28692069 .
- ^ a b Lee CC; Hu Y .; Ribbe M. (2010). "Nitrogenasa de vanadio reduce el CO" . Ciencia . 329 (5992): 642. Código Bibliográfico : 2010Sci ... 329..642L . doi : 10.1126 / science.1191455 . PMC 3141295 . PMID 20689010 .
- ^ Bland E. "¿Gasolina de Thin Air?" . Noticias de descubrimiento . Consultado el 5 de agosto de 2010 .