Proteína hierro-azufre
Las proteínas de hierro-azufre (o proteínas de hierro-azufre en la ortografía británica ) son proteínas caracterizadas por la presencia de grupos de hierro-azufre que contienen centros de di-, tri- y tetrahierro unidos a sulfuro en estados de oxidación variables . Los grupos de hierro y azufre se encuentran en una variedad de metaloproteínas , como las ferredoxinas , así como en la NADH deshidrogenasa , hidrogenasas , coenzima Q, citocromo c reductasa , succinato, coenzima Q reductasa y nitrogenasa . [1]Los grupos de hierro y azufre son más conocidos por su papel en las reacciones de oxidación-reducción del transporte de electrones en las mitocondrias y los cloroplastos . Tanto el Complejo I como el Complejo II de fosforilación oxidativa tienen múltiples grupos de Fe-S. Tienen muchas otras funciones, incluida la catálisis , como lo ilustra la aconitasa , la generación de radicales, como lo ilustran las enzimas dependientes de SAM , y como donantes de azufre en la biosíntesis de ácido lipoico y biotina . Además, algunas proteínas Fe-S regulan la expresión génica. Las proteínas Fe-S son vulnerables al ataque del óxido nítrico biogénico , formandocomplejos de dinitrosil hierro . En la mayoría de las proteínas Fe-S, los ligandos terminales de Fe son tiolato , pero existen excepciones. [2]
La prevalencia de estas proteínas en las vías metabólicas de la mayoría de los organismos lleva a algunos científicos a teorizar que los compuestos de hierro y azufre tuvieron un papel importante en el origen de la vida en la teoría del mundo del hierro y el azufre .
En casi todas las proteínas Fe-S, los centros de Fe son tetraédricos y los ligandos terminales son centros de tiolato azufre de residuos de cisteinilo. Los grupos sulfuro están coordinados en dos o tres. Los más comunes son tres tipos distintos de cúmulos de Fe-S con estas características.
El sistema polimetálico más simple, el grupo [Fe 2 S 2 ], está constituido por dos iones de hierro unidos por dos iones de sulfuro y coordinados por cuatro ligandos de cisteinilo (en las ferredoxinas Fe 2 S 2 ) o por dos cisteínas y dos histidinas (en las proteínas de Rieske ). ). Las proteínas oxidadas contienen dos iones Fe 3+ , mientras que las proteínas reducidas contienen un ion Fe 3+ y uno Fe 2+ . Estas especies existen en dos estados de oxidación, (Fe III ) 2 y Fe III Fe II . El dominio de azufre de hierro CDGSH también está asociado con grupos 2Fe-2S.
Un motivo común presenta cuatro iones de hierro y cuatro iones de sulfuro colocados en los vértices de un grupo de tipo cubano . Los centros de Fe suelen estar más coordinados por ligandos de cisteinilo. Las proteínas de transferencia de electrones [Fe 4 S 4 ] ([Fe 4 S 4 ] ferredoxinas ) se pueden subdividir en ferredoxinas de bajo potencial (tipo bacteriano) y de alto potencial (HiPIP) . Las ferredoxinas de bajo y alto potencial están relacionadas por el siguiente esquema redox:
En HiPIP, el grupo se desplaza entre [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+ ) y [3Fe 3+ , Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 3+ ). Los potenciales de este par redox oscilan entre 0,4 y 0,1 V. En las ferredoxinas bacterianas, el par de estados de oxidación son [Fe 3+ , 3Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 + ) y [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] (Fe 4 S 4 2+). Los potenciales de este par redox oscilan entre −0,3 y −0,7 V. Las dos familias de grupos 4Fe–4S comparten el estado de oxidación Fe 4 S 4 2+ . La diferencia en los pares redox se atribuye al grado de enlace de hidrógeno, que modifica fuertemente la basicidad de los ligandos de tiolato de cisteinilo. [ cita requerida ] Otra pareja redox, que es todavía más reductora que las ferredoxinas bacterianas, está implicada en la nitrogenasa .
