Alpha-1-B glicoproteína es un 54,3 kDa proteína en los seres humanos que está codificada por el A1BG gen . [5] La proteína codificada por este gen es una glicoproteína plasmática de función desconocida. La proteína muestra similitud de secuencia con las regiones variables de algunas proteínas miembros de la familia del supergén de inmunoglobulina . Los pacientes con adenocarcinoma ductal pancreático muestran una sobreexpresión de A1BG en el jugo pancreático . [6]
A1BG |
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Identificadores |
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Alias | A1BG , A1B, ABG, GAB, HYST2477, glucoproteína alfa-1-B |
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Identificaciones externas | OMIM : 138670 MGI : 2152878 HomoloGene : 11167 GeneCards : A1BG |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 19 (humano) [1] |
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| Banda | 19q13.43 | Comienzo | 58,345,178 pb [1] |
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Final | 58,353,492 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 15 (ratón) [2] |
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| Banda | 15 | 15 D1 | Comienzo | 60.896.859 pb [2] |
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Final | 60,923,012 pb [2] |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 19: 58,35 - 58,35 Mb | 15 Crónicas: 60,9 - 60,92 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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Vecindario
La A1BG se encuentra en la hebra de ADN negativa del cromosoma 19 de 58.858.172 a 58.864.865. [7] Además, A1BG se encuentra directamente adyacente al gen ZSCAN22 (58.838.385-58.853.712)) en la cadena de ADN positiva, así como los genes ZNF837 (58.878.990 - 58.892.389, complemento) y ZNF497 (58865723 - 58.874.214, complemento) en el hebra negativa. [7]
Expresión
La A1BG se expresa en niveles elevados en el hígado adulto y fetal . [8] Además, la glándula mamaria muestra aproximadamente la mitad de la expresión que el hígado. [8] Se pueden encontrar trazas de expresión de A1BG en la sangre , el cerebro , los pulmones , los ganglios linfáticos , los ovarios , los testículos , el páncreas y el páncreas . [8] Los tumores de hígado exhiben niveles elevados de transcripciones de A1BG. [8]
estructura del ARNm
El gen contiene 20 intrones distintos . [9] La transcripción produce 15 ARNm diferentes , 10 variantes empalmadas alternativamente y 5 formas no empalmadas . [9] Hay 4 promotores alternativos probables , 4 últimos exones alternativos no superpuestos y 7 sitios de poliadenilación alternativos validados . [9] Los ARNm parecen diferir por truncamiento del extremo 5 ', truncamiento del extremo 3', presencia o ausencia de 4 exones de casete, exones superpuestos con límites diferentes, empalme versus retención de 3 intrones. [9]
Propiedades
El programa de análisis estadístico de proteínas (SAPS) de San Diego Super Computer determinó que la glicoproteína alfa-1B tiene 495 residuos de aminoácidos, un punto isoeléctrico de 5,47 y una masa molecular de 54,3 kDa. Además, sugirió que no existen dominios transmembrana en la glicoproteína alfa-1B. [10] Según NCBI, la secuencia de aminoácidos MLVVFLLLWGVTWGPVTEA es un péptido señal en el extremo N de la proteína que podría funcionar como una señal de importación del retículo endoplásmico. [10]
Modificaciones postraduccionales
El programa NetAcet 1.0 calculó que los primeros cinco residuos de aminoácidos sirven como un sitio de N-acetilación. [11] El programa NetGlycate 1.0 predijo que las lisinas ubicadas en los residuos 78, 114 y 227 sirven como puntos de glicación. [12] El programa NetNES 1.1 predijo que la leucina en el residuo 47 sería una señal de exportación nuclear. [13] El programa NetNGlyc 1.0 predijo cuatro sitios de N-glicosilación, dos de los cuales son secuencias repetidas internamente altamente conservadas. [14] [15] El programa NetCGlyc1.0 predijo que ninguno de los residuos de triptófano sirve como sitios de manosilación C. [dieciséis]
Interacciones proteicas
Un estudio de Udby et al. demostraron que la proteína secretora 3 rica en cisteína es un ligando de la glicoproteína alfa-1B en el plasma humano y sugieren que el complejo A1BG-CRISP-3 muestra una función similar para proteger la circulación de un efecto potencialmente dañino del CRISP-3 libre. [17]
Ortólogos
Además de la siguiente tabla, la glicoproteína alfa-1B también se conserva en el gibón crestado de mejillas blancas , el babuino , el mono ardilla boliviano , la oveja , el perro , el jabalí , la musaraña china , el hámster chino , el zorro volador negro , el conejo , el conejillo de indias , panda gigante , vaca , rata y la rata topo desnuda . [18] Además, es muy probable que la A1BG se conserve aún más en todo el clado de mamíferos .
Especies de género | Nombre común del organismo | Divergencia de los humanos (MYA) [19] | Número de acceso a la proteína NCBI | Identidad de secuencia | Longitud de la proteína | Nombre del gen común |
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Homo sapiens [20] | Humanos | - | NP_570602 | 100% | 495 | A1BG |
Pan troglodytes [21] | Chimpancé común | 6.2 | XP_001146669 | 97,0% | 501 | PREVISTO: Isoforma 4 de alfa-1B-glicoproteína |
Pan paniscus [22] | Bonobo | 6.3 | XP_003816677 | 97,0% | 499 | A1BG |
Gorila gorila gorila [23] | Gorila | 8.8 | XP_004061652 | 95,0% | 275 | PREDECIDO: alfa-1B-glucoproteína |
Pongo abelii [24] | Organután de Sumatra | 15,7 | XP_002829953 | 95,0% | 495 | isoforma 1 de alfa-1B-glicoproteína |
Macaca mulata [25] | Mono rhesus | 29,0 | XM_001101821 | 88,0% | 351 | proteína hipotética EGK_11172, parcial |
Callithrix jacchus [26] | Tití | 42,6 | XP_002762619 | 83,0% | 500 | A1BG |
Mus musculus [27] | Ratón | 91,0 | NP_001074536 | 44,0% | 512 | precursor de alfa-1B-glucoproteína |
Felis catus [28] | Gato | 94,2 | XP_003997399 | 62,0% | 481 | PREDECIDO: alfa-1B-glucoproteína |
Equus caballus [29] | Caballo | 97,4 | XP_001495344 | 58.0% | 568 | PREDECIDO: tipo alfa-1B-glucoproteína |
Loxodonta africana [30] | Elefante africano | 104,7 | XP_003406722 | 61,0% | 520 | PREDECIDO: tipo alfa-1B-glucoproteína |
Paralogs
No se han encontrado parálogos para la glicoproteína alfa-1B. [31]
Dominios homólogos
Una alineación inicial de NCBI Blast de la glicoproteína alfa-1B ilustra que la proteína se compone principalmente de tres dominios de inmunoglobulina . [32] Hay un gran segmento de aminoácidos desde la posición 297 a la 400 que no se muestra como un dominio de inmunoglobulina. Sin embargo, una alineación NCBI BLAST de solo los aminoácidos de 297 a 400 ilustra que la última secuencia es de hecho un cuarto dominio de inmunoglobulina. [33] En última instancia, la glicoproteína alfa-1B parece estar compuesta principalmente por cuatro dominios de inmunoglobulina.
Síndrome nefrótico resistente a esteroides
La alfa-1-glucoproteína aumenta 11 veces en la orina de pacientes con síndrome nefrótico resistente a esteroides . [34] La A1BG estuvo presente en 7/19 pacientes con SRNS y estuvo ausente en todos los pacientes con síndrome nefrótico sensible a los esteroides. [34] El fragmento A1BG de 13,8 kDa tenía un alto poder discriminatorio para la resistencia a los esteroides en el síndrome nefrótico pediátrico, pero solo está presente en un subconjunto de pacientes. [34]