El receptor de serina / treonina-proteína quinasa R3 es una enzima que en humanos está codificada por el gen ACVRL1 . [5] [6] [7]
ACVRL1 |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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2LCR , 3MY0 , 4FAO |
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Identificadores |
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Alias | ACVRL1 , ACVRLK1, ALK-1, ALK1, HHT, HHT2, ORW2, SKR3, TSR-I, receptor de activina A tipo 1 |
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Identificaciones externas | OMIM : 601284 MGI : 1338946 HomoloGene : 20058 GeneCards : ACVRL1 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 12 (humano) [1] |
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| Banda | 12q13.13 | Comienzo | 51.906.908 pb [1] |
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Final | 51,923,361 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 15 (ratón) [2] |
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| Banda | 15 | 15 F1 | Comienzo | 101,128,522 pb [2] |
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Final | 101,145,336 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • Actividad de transferasa • Unión de nucleótidos • Actividad de proteína quinasa • Unión de activina • Actividad de receptor activado por beta del factor de crecimiento transformante • Unión de iones metálicos • Actividad de quinasa • Actividad de proteína serina / treonina quinasa • Receptor transmembrana proteína serina / actividad de treonina quinasa • GO: proteína 0001948 unión • actividad del receptor de BMP • unión a ATP • proteína quinasa de unión • la transformación de unión al factor de crecimiento beta • la transformación de la actividad del receptor del factor de crecimiento beta, tipo I • activina la actividad del receptor, tipo I • unión SMAD • factor de crecimiento de unión
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Componente celular | • Componente integral de la membrana • Membrana • Componente integral de la membrana plasmática • Cuerpo celular neuronal • Dendrita • Membrana plasmática • Superficie celular • Complejo receptor • Complejo receptor de activina
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Proceso biológico | • Respuesta celular al estímulo beta del factor de crecimiento transformante • Regulación negativa de la adhesión celular • Regulación de la transcripción, plantilla de ADN • Regulación positiva de la diferenciación de células endoteliales • Regulación positiva de la proliferación de células endoteliales • Morfogénesis de vasos sanguíneos • Regulación negativa de la migración de células endoteliales de vasos sanguíneos • linfangiogénesis • regulación de la replicación del ADN • fosforilación • morfogénesis del tubo endotelial • desarrollo de la vasculatura de la retina en el ojo con cámara • cicatrización de heridas, diseminación de células epidérmicas • diferenciación de células endoteliales linfáticas • regulación positiva de la fosforilación de proteínas SMAD restringida • respuesta celular a BMP estímulo • regulación negativa de la diferenciación de las células endoteliales • desarrollo embrionario en el útero • proliferación de las células endoteliales de los vasos sanguíneos implicados en la angiogénesis del brote • circulación sanguínea • regulación positiva de la angiogénesis • desarrollo de los vasos sanguíneos venosos • regulación negativa de migración de células endoteliales • regulación negativa de la proliferación de células endoteliales • regulación de la migración de células endoteliales de los vasos sanguíneos • regulación de la presión arterial • regulación positiva de la transcripción, plantilla de ADN • fosforilación de proteínas • remodelación de los vasos sanguíneos • regulación negativa de la migración celular • serina de la proteína receptora transmembrana / vía de señalización de treonina quinasa • regulación negativa del crecimiento celular • regulación positiva de la diferenciación de condrocitos • angiogénesis • desarrollo de arterias • regulación de la proliferación de células endoteliales • regulación positiva de la vía de señalización de BMP • vía de señalización del receptor beta del factor de crecimiento transformante • regulación negativa del ensamblaje de adhesión focal • Regulación negativa del proceso biosintético del ADN • Transducción de señales • Regulación negativa de la proliferación de la población celular • Maduración de los vasos sanguíneos • Vía de señalización del receptor de activina • Respuesta a la hipoxia • Cojín endocárdico a la transición mesenquimatosa • Cushi endocárdico sobre la morfogénesis • regulación negativa de la expresión génica • morfogénesis de la aorta dorsal • regulación positiva de la transcripción por la ARN polimerasa II • vía de señalización de BMP • proceso de especificación de patrones
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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NM_001277255 NM_001277257 NM_001277258 NM_001277259 NM_009612 |
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RefSeq (proteína) | | |
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NP_001264184 NP_001264186 NP_001264187 NP_001264188 NP_033742 |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 12: 51,91 - 51,92 Mb | Crónicas 15: 101,13 - 101,15 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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ACVRL1 es un receptor en la vía de señalización de TGF beta . También se conoce como quinasa 1 similar al receptor de activina , o ALK1 .
Este gen codifica un receptor de superficie celular de tipo I para la superfamilia de ligandos TGF-beta. Comparte con otros receptores de tipo I un alto grado de similitud en los subdominios de serina-treonina quinasa, una región rica en glicina y serina (llamada dominio GS) que precede al dominio de quinasa y una cola C-terminal corta. La proteína codificada, a veces denominada ALK1, comparte estructuras de dominio similares con otras ALK o proteínas quinasas similares al receptor de activina estrechamente relacionadas que forman una subfamilia de receptores serina / treonina quinasas. Las mutaciones en este gen están asociadas con la telangiectasia hemorrágica tipo 2, también conocida como síndrome de Rendu-Osler-Weber 2. [7]
Las mutaciones de la línea germinal de ACVRL1 están asociadas con:
- telangiectasia hemorrágica hereditaria tipo 2 (síndrome de Rendu-Osler-Weber 2) [8]
- Malformaciones arteriovenosas pulmonares [9]
El mosaicismo somático en ACVRL1 se asocia con hipertensión arterial pulmonar grave . [10]
ACVRL1 interactúa directamente con las lipoproteínas de baja densidad ( LDL ), lo que implica que podría iniciar las primeras fases de la aterosclerosis . [11]
Se ha encontrado que la actividad anormal de ACVRL1 está estrechamente asociada con la hipertensión arterial pulmonar idiopática .
(No debe confundirse con la cinasa del linfoma anaplásico (ALK))
ALK4 es ACVR1B , ALK7 es ACVR1C , y ALK5 es [parte de] el receptor de tipo I de TGF-β . [13]
- Entrada de GeneReviews / NCBI / NIH / UW sobre telangiectasia hemorrágica hereditaria
- Ubicación del genoma humano ACVRL1 y página de detalles del gen ACVRL1 en UCSC Genome Browser .
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .