La ferredoxina suprarrenal (también adrenodoxina (ADX), adrenodoxina, mitocondrial , hepatoredoxina , ferredoxina-1 (FDX1)) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen FDX1 . [5] [6] Además del gen expresado en este locus cromosómico (11q22), existen pseudogenes ubicados en los cromosomas 20 y 21.
FDX1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | FDX1 , ADX, FDX, LOH11CR1D, ferredoxina 1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 103260 MGI : 103224 HomoloGene : 31216 GeneCards : FDX1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 11: 110,43 - 110,46 Mb | Crónicas 9: 51,94 - 51,96 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
La adrenodoxina es una pequeña proteína de hierro y azufre que puede aceptar y transportar un solo electrón. La adrenodoxina funciona como una proteína de transferencia de electrones en los sistemas del citocromo P450 mitocondrial. [7] La primera enzima de este sistema es la adrenodoxina reductasa que transporta un FAD . El FAD puede reducirse mediante dos electrones donados por la coenzima NADPH . [8] Estos dos electrones se transfieren uno a la vez a la adrenodoxina. La adrenodoxina a cambio reduce el citocromo P450 mitocondrial . [7] Este sistema particular de oxidación / reducción está involucrado en la síntesis de hormonas esteroides en tejidos esteroidogénicos. Además, sistemas similares también funcionan en la síntesis de vitamina D y ácidos biliares en el riñón y el hígado, respectivamente. La adrenodoxina se ha identificado en varios tejidos diferentes, pero se ha demostrado que todas las formas son idénticas y no específicas de tejido. [6]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000137714 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032051 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- ^ Hanukoglu I (2017). "Conservación de las interfaces enzima-coenzima en FAD y NADP que se une a la enzima ubicua de adrenodoxina reductasa-A". Revista de evolución molecular . 85 (5): 205–218. doi : 10.1007 / s00239-017-9821-9 . PMID 29177972 . S2CID 7120148 .
Otras lecturas
- Grinberg AV, Hannemann F, Schiffler B y col. (2000). "Adrenodoxina: estructura, estabilidad y propiedades de transferencia de electrones". Las proteínas . 40 (4): 590–612. doi : 10.1002 / 1097-0134 (20000901) 40: 4 <590 :: AID-PROT50> 3.0.CO; 2-P . PMID 10899784 .
- Wada A, Waterman MR (1992). "Identificación por mutagénesis dirigida al sitio de dos residuos de lisina en el citocromo P450 de escisión de la cadena lateral del colesterol que son esenciales para la unión de adrenodoxina" . J. Biol. Chem . 267 (32): 22877–82. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 50028-4 . PMID 1429635 .
- Sparkes RS, Klisak I, Miller WL (1991). "Mapeo regional de genes que codifican enzimas esteroidogénicas humanas: P450scc a 15q23-q24, adrenodoxina a 11q22; adrenodoxina reductasa a 17q24-q25; y P450c17 a 10q24-q25". DNA Cell Biol . 10 (5): 359–65. doi : 10.1089 / dna.1991.10.359 . PMID 1863359 .
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enlaces externos
- Ubicación del genoma humano FDX1 y página de detalles del gen FDX1 en UCSC Genome Browser .