Cristalina

No confundir con Crystalline .

En anatomía , una cristalina es una proteína estructural soluble en agua que se encuentra en el cristalino y la córnea del ojo, lo que explica la transparencia de la estructura. ^[1] También se ha identificado en otros lugares como el corazón y en tumores agresivos de cáncer de mama. ^{[2] [3]} Dado que se ha demostrado que la lesión del cristalino puede promover la regeneración nerviosa, ^{[4] la} cristalina ha sido un área de investigación neuronal. Hasta ahora, se ha demostrado que la cristalina β b2 (crybb2) puede ser un factor promotor de neuritas . ^[5]

Función

La función principal de las cristalinas, al menos en el cristalino del ojo, es probablemente aumentar el índice de refracción sin obstruir la luz. ^[6] Sin embargo, esta no es su única función. Ha quedado claro que las cristalinas pueden tener varias funciones metabólicas y reguladoras, tanto dentro del cristalino como en otras partes del cuerpo. ^[7] Más proteínas que contienen dominios de βγ-cristalina ahora se han caracterizado como proteínas de unión al calcio con un motivo clave griega como un nuevo motivo de unión al calcio. ^[8]

Actividad enzimática

Algunas cristalinas son enzimas activas , mientras que otras carecen de actividad pero muestran homología con otras enzimas. ^{[9] [10]} Las cristalinas de diferentes grupos de organismos están relacionadas con un gran número de proteínas diferentes, con las de aves y reptiles relacionadas con la lactato deshidrogenasa y argininosuccinato liasa , las de mamíferos con la alcohol deshidrogenasa y quinona reductasa , y las de cefalópodos a glutatión S-transferasa y aldehído deshidrogenasa. Si estas cristalinas son producto de un accidente fortuito de la evolución, en el sentido de que estas enzimas en particular resultaron ser transparentes y altamente solubles, o si estas diversas actividades enzimáticas son parte de la maquinaria protectora del cristalino, es un tema de investigación activo. ^[11] El reclutamiento de proteína que originalmente evolucionó con una función para servir una segunda función no relacionada es un ejemplo de una exaptación . ^[12]

Una alineación de las proteínas cristalinas humanas alfa, beta y gamma de Uniprot.

Clasificación

Las cristalinas de una lente ocular de vertebrados se clasifican en tres tipos principales: cristalinas alfa, beta y gamma. Estas distinciones se basan en el orden en que eluyen de una columna de cromatografía de filtración en gel . Estos también se denominan cristalinos ubicuos. Las beta y gamma-cristalinas (tales como CRYGC ) son similares en secuencia, estructura y topología de dominios y, por lo tanto, se han agrupado en una superfamilia de proteínas llamada βγ-cristalinas. La familia de las α-cristalinas y las βγ-cristalinas componen la principal familia de proteínas presentes en el cristalino. Ocurren en todas las clases de vertebrados (aunque los cristales gamma son bajos o están ausentes en los lentes de las aves); y la delta-cristalina se encuentra exclusivamente en reptiles y aves.^{[13] [14]}

Además de estas cristalinas, existen otras cristalinas específicas de taxón que sólo se encuentran en el cristalino de algunos organismos; estos incluyen delta, épsilon, tau e iota-crystallins. Por ejemplo, las cristalinas alfa, beta y delta se encuentran en lentes de aves y reptiles, y las familias alfa, beta y gamma se encuentran en las lentes de todos los demás vertebrados.

Alfa-cristalina

Cadena alfa de cristalina A, terminal N
Identificadores
Símbolo	Cristalina
Pfam	PF00525
InterPro	IPR003090
Estructuras proteicas disponibles: Pfam   estructuras / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum resumen de estructura

La alfa-cristalina se presenta como grandes agregados, que comprenden dos tipos de subunidades relacionadas (A y B) que son muy similares a las proteínas de choque térmico pequeñas (15-30 kDa) ( sHsps ), particularmente en sus mitades C-terminales. La relación entre estas familias es una clásica duplicación y divergencia de genes, de la pequeña familia HSP, lo que permite la adaptación a funciones novedosas. La divergencia probablemente ocurrió antes de la evolución del cristalino, encontrándose alfa-cristalina en pequeñas cantidades en los tejidos fuera del cristalino. ^[13]

La alfa-cristalina tiene propiedades similares a las de una chaperona , incluida la capacidad de prevenir la precipitación de proteínas desnaturalizadas y de aumentar la tolerancia celular al estrés. ^[15] Se ha sugerido que estas funciones son importantes para el mantenimiento de la transparencia del cristalino y la prevención de cataratas . ^[16] Esto está respaldado por la observación de que las mutaciones de alfa-cristalina muestran una asociación con la formación de cataratas.

El dominio N-terminal de la alfa-cristalina no es necesario para la dimerización o la actividad chaperona, pero parece ser necesario para la formación de agregados de orden superior. ^{[17] [18]}

Cristalinina beta y gamma

Cristalinina Beta / Gamma
Identificadores
Símbolo	Cristal
Pfam	PF00030
InterPro	IPR001064
PROSITE	PDOC00197
SCOP2	4gcr / SCOPe / SUPFAM
Estructuras proteicas disponibles: Pfam   estructuras / ECOD   PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum resumen de estructura

La beta y la gamma cristalina forman una familia separada. ^{[19] [20]} Estructuralmente, las cristalinas beta y gamma están compuestas por dos dominios similares que, a su vez, están compuestos cada uno por dos motivos similares con los dos dominios conectados por un péptido de conexión corto . Cada motivo, que tiene una longitud de aproximadamente cuarenta residuos de aminoácidos, está plegado en un patrón distintivo de clave griega . Sin embargo, la beta cristalina es un oligómero , compuesto por un grupo complejo de moléculas, mientras que la gamma cristalina es un monómero más simple . ^[21]

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Lista de cristalinas humanas ^[22]

Nombre de entrada de UniProt	Nombres de genes alternativos	Largo
AIM1L_HUMAN	AIM1L CRYBG2	616
AIM1_HUMAN	AIM1 CRYBG1	1723
ARLY_HUMAN	ASL	464
CRBA1_HUMAN	CRYBA1 CRYB1	215
CRBA2_HUMAN	CRYBA2	197
CRBB1_HUMAN	CRYBB1	252
CRBA4_HUMAN	CRYBA4	196
CRBB2_HUMAN	CRYBB2 CRYB2 CRYB2A	205
CRBB3_HUMAN	CRYBB3 CRYB3	211
CRBG3_HUMAN	CRYBG3	1022
CRBS_HUMAN	CRYGS CRYG8	178
CRGA_HUMAN	CRYGA CRYG1	174
CRGC_HUMAN	CRYGC CRYG3	174
CRGB_HUMAN	CRYGB CRYG2	175
CRGN_HUMAN	CRYGN	182
CRGD_HUMAN	CRYGD CRYG4	174
CRYAA_HUMAN	CRYAA CRYA1 HSPB4	173
CRYAB_HUMAN	CRYAB CRYA2	175
CRYL1_HUMAN	CRYL1 CRY	319
CRYM_HUMAN	CRYM THBP	314
HSPB2_HUMAN	HSPB2	182
HSPB3_HUMAN	HSPB3 HSP27 HSPL27	150
HSPB8_HUMAN	HSPB8 CRYAC E2IG1 HSP22 PP1629	196
HSPB7_HUMAN	HSPB7 CVHSP	170
HSPB9_HUMAN	HSPB9	159
HSPB1_HUMAN	HSPB1 HSP27 HSP28	205
HSPB6_HUMAN	HSPB6	160
IFT25_HUMAN	HSPB11 C1orf41 IFT25 HSPC034	144
MAF_HUMAN	MAF	373
ODFP1_HUMAN	ODF1 ODFP	250
QORL1_HUMAN	CRYZL1 4P11	349
QOR_HUMAN	CRYZ	329
TITIN_HUMAN	TTN	34350
ZEB1_HUMAN	ZEB1 AREB6 TCF8	1124
Q9UFA7_HUMAN	DKFZp434A0627 CRYGS hCG_16149	120
B4DU04_HUMAN	AIM1 hCG_33516	542
A8KAH6_HUMAN	HSPB2 hCG_39461	182
Q6ICS9_HUMAN	HSPB3 hCG_1736006	150
Q68DG0_HUMAN	DKFZp779D0968 HSPB7	174
Q8N241_HUMAN	HSPB7 hCG_23506	245
B4DLE8_HUMAN	CRYBG3	1365
C3VMY8_HUMAN	CRYAB	175
R4UMM2_HUMAN	CRYBB2	205
B3KQL3_HUMAN		119
Q24JT5_HUMAN	CRYGA	105
V9HWB6_HUMAN	HEL55	160
B4DNC2_HUMAN		196
V9HW27_HUMAN	HEL-S-101	175
H0YCW8_HUMAN	CRYAB	106
E9PHE4_HUMAN	CRYAA	136
E9PNH7_HUMAN	CRYAB	106
E7EWH7_HUMAN	CRYAA	153
B4DL87_HUMAN		170
V9HW43_HUMAN	HEL-S-102	205
E9PR44_HUMAN	CRYAB	174
Q8IVN0_HUMAN		86
B7ZAH2_HUMAN		542
C9J5A3_HUMAN	HSPB7	124
E9PRS4_HUMAN	CRYAB	69
K7EP04_HUMAN	HSPB6	137
I3L3Y1_HUMAN	CRYM	97
H0YG30_HUMAN	HSPB8	152
H9KVC2_HUMAN	CRYM	272
E9PS12_HUMAN	CRYAB	77
E9PIR9_HUMAN	AIM1L	787
B4DUL6_HUMAN		80
I3NI53_HUMAN	CRYM	140
Q9NTH7_HUMAN	DKFZp434L1713	264
J3KQW1_HUMAN	AIM1L	296
Q96QW7_HUMAN	AIM1	316
I3L2W5_HUMAN	CRYM	165
B1AHR5_HUMAN	CRYBB3	113
B4DLI1_HUMAN		403
I3L325_HUMAN	CRYM	241
Q7Z3C1_HUMAN	DKFZp686A14192	191
B4DWM9_HUMAN		154
Q71V83_HUMAN	CRYAA	69
Q6P5P8_HUMAN	AIM1	326
C9JDH2_HUMAN	CRYBA2	129
B4DIA6_HUMAN		155
Q13684_HUMAN		56
F8WE04_HUMAN	HSPB1	186
J3QRT1_HUMAN	CRYBA1	75
E9PRA8_HUMAN	CRYAB	155
E9PJL7_HUMAN	CRYAB	130
C9J5N2_HUMAN	CRYBG3	229
I3L3J9_HUMAN	CRYM	26
C9J659_HUMAN	CRYBG3	131
D3YTC6_HUMAN	HSPB7	165

Referencias

1. Jester JV (2008). "Cristalininas corneales y el desarrollo de la transparencia celular" . Seminarios en Biología Celular y del Desarrollo . 19 (2): 82–93. doi : 10.1016 / j.semcdb.2007.09.015 . PMC  2275913 . PMID  17997336 .
2. Lutsch G, Vetter R, Offhauss U, Wieske M, Gröne HJ, Klemenz R, Schimke I, Stahl J, Benndorf R (1997). "Abundancia y ubicación de las pequeñas proteínas de choque térmico HSP25 y alfaB-cristalina en corazón humano y de rata". Circulación . 96 (10): 3466–3476. doi : 10.1161 / 01.cir.96.10.3466 . PMID 9396443 . 
3. Moyano JV, Evans JR, Chen F, Lu M, Werner ME, Yehiely F, Diaz LK, Turbin D, Karaca G, Wiley E, Nielsen TO, Perou CM, Cryns VL (2005). "B-Crystallin es una nueva oncoproteína que predice un mal resultado clínico en el cáncer de mama" . Revista de investigación clínica . 116 (1): 261–270. doi : 10.1172 / JCI25888 . PMC 1323258 . PMID 16395408 .  
4. Fischer D, Pavlidis M, Thanos S (2000). "La lesión del cristalino cataractógeno previene la muerte traumática de las células ganglionares y promueve la regeneración axonal tanto in vivo como en cultivo". Oftalmología investigadora y ciencia visual . 41 (12): 3943–3954. PMID 11053298 . 
5. Liedtke T, Schwamborn JC, Schröer U, Thanos S (2007). "Elongación de los axones durante la regeneración implica retinal Crystallin b2 (crybb2)" . Proteómica molecular y celular . 6 (5): 895–907. doi : 10.1074 / mcp.M600245-MCP200 . PMID 17264069 . 
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21. Nathaniel Knox Cartwright; Petros Carvounis (2005). Preguntas de respuesta corta para MRCOphth, Parte 1 . Publicaciones Radcliffe. pag. 80. ISBN 9781857758849.
22. "Uniprot" .

Otras lecturas

• Graw J (1997). "Las cristalinas: genes, proteínas y enfermedades". Química biológica . 378 (11): 1331-1348. doi : 10.1515 / bchm.1997.378.11.1299 . PMID  9426193 .

enlaces externos

• Crystallins en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
• alfa-cristalinas en los encabezados de temas médicos de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. (MeSH)
• Lens Crystallin Crystal Structures ^{[ enlace muerto permanente ]} por Christine Slingsby, Birkbeck College
• Crystallins: Molécula del mes , por David Goodsell, RCSB Protein Data Bank