Las aminopeptidasas son enzimas que catalizan la escisión de los aminoácidos del extremo amino (extremo N) de proteínas o péptidos (exopeptidasas). Se distribuyen ampliamente en los reinos animal y vegetal y se encuentran en muchos orgánulos subcelulares , en el citosol y como componentes de la membrana . Las aminopeptidasas se utilizan en funciones celulares esenciales. Muchas, pero no todas, estas peptidasas son metaloenzimas de zinc . [2]
Algunas aminopeptidasas son monoméricas y otras son conjuntos de subunidades de masa relativamente alta (50 kDa). Las secuencias de ADNc están disponibles para varias aminopeptidasas y aquí se presenta una estructura cristalina del estado abierto del retículo endoplásmico humano Aminopeptidasa 1 ERAP1 . [1] Las secuencias de aminoácidos determinadas directamente o deducidas de los ADNc indican algunas homologías de secuencias de aminoácidos en organismos tan diversos como Escherichia coli y mamíferos, particularmente en residuos catalíticamente importantes o en residuos implicados en la unión de iones metálicos. [2]
Una aminopeptidasa importante es una enzima dependiente de zinc producida y secretada por las glándulas del intestino delgado . Ayuda a la digestión enzimática de proteínas. Las enzimas digestivas adicionales producidas por estas glándulas incluyen dipeptidasas , maltasa , sacarasa , lactasa y enterocinasa . [3]