Anexina es un nombre común para un grupo de proteínas celulares . Se encuentran principalmente en organismos eucariotas (animales, plantas y hongos).
Anexina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Anexina | |||||||
Pfam | PF00191 | |||||||
InterPro | IPR001464 | |||||||
PROSITE | PDOC00195 | |||||||
SCOP2 | 2ran / SCOPe / SUPFAM | |||||||
TCDB | 1.A.31 | |||||||
Superfamilia OPM | 41 | |||||||
Proteína OPM | 1w3w | |||||||
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En los humanos, las anexinas se encuentran dentro de la célula . Sin embargo, también se han encontrado algunas anexinas (anexina A1, anexina A2 y anexina A5) fuera del entorno celular, por ejemplo, en la sangre. Actualmente se desconoce cómo se transportan las anexinas fuera de la célula a la sangre porque carecen de un péptido señal necesario para que las proteínas se transporten fuera de la célula. [ cita requerida ]
La anexina también se conoce como lipocortina . [1] Las lipocortinas suprimen la fosfolipasa A2 . [2] El aumento de la expresión del gen que codifica la anexina-1 es uno de los mecanismos por los que los glucocorticoides (como el cortisol ) inhiben la inflamación .
Introducción
La familia de proteínas de las anexinas ha seguido creciendo desde que se informó por primera vez en 1977 de su asociación con las membranas intracelulares. [3] El reconocimiento de que estas proteínas eran miembros de una familia amplia provino por primera vez de comparaciones de secuencias de proteínas y su reactividad cruzada con anticuerpos. [4] Uno de estos trabajadores (Geisow) acuñó el nombre de Annexin poco después. [5]
En 2002 se han identificado 160 proteínas anexinas en 65 especies diferentes. [6] Los criterios que una proteína tiene que cumplir para ser clasificado como un anexina son: que tiene que ser capaz de unirse con carga negativa fosfolípidos en un calcio manera dependiente y debe contener un 70 amino secuencia de repetición de ácido llama una repetición anexina. Varias proteínas constan de anexina con otros dominios como gelsolina. [7]
La estructura básica de una anexina se compone de dos dominios principales. La primera está ubicada en la terminal COOH y se denomina región "núcleo". El segundo está ubicado en la terminal NH2 y se denomina región "cabecera". [6] La región del núcleo consta de un disco helicoidal alfa. El lado convexo de este disco tiene sitios de unión de calcio tipo 2. Son importantes para permitir la interacción con los fosfolípidos en la membrana plasmática . [8] La región N terminal se encuentra en el lado cóncavo de la región central y es importante para proporcionar un sitio de unión para las proteínas citoplasmáticas. En algunas anexinas puede fosforilarse y causar cambios de afinidad por el calcio en la región central o alterar la interacción de las proteínas citoplasmáticas.
Las anexinas son importantes en varios procesos celulares y fisiológicos, como proporcionar un andamio de membrana, que es relevante para los cambios en la forma de la célula. Además, se ha demostrado que las anexinas están implicadas en el tráfico y la organización de vesículas , exocitosis , endocitosis y también en la formación de canales de iones calcio . [9] También se han encontrado anexinas fuera de la célula en el espacio extracelular y se han relacionado con fibrinólisis , coagulación , inflamación y apoptosis . [10]
El primer estudio para identificar anexinas fue publicado por Creutz et al. (1978). [11] Estos autores utilizaron glándulas suprarrenales bovinas e identificaron una proteína dependiente del calcio que era responsable de la agregación de gránulos entre sí y en la membrana plasmática. A esta proteína se le dio el nombre de sinnexina , que proviene de la palabra griega "synexis" que significa "encuentro".
Estructura
Se han identificado varias subfamilias de anexinas basándose en diferencias estructurales y funcionales. Sin embargo, todas las anexinas comparten un tema organizativo común que involucra dos regiones distintas, un núcleo de anexina y un extremo amino (N). [9] El núcleo de la anexina está muy conservado en toda la familia de las anexinas y el extremo N varía mucho. [6] La variabilidad del extremo N es una construcción física para la variación entre subfamilias de anexinas.
El núcleo de anexina de 310 aminoácidos tiene cuatro repeticiones de anexina, cada una compuesta por 5 hélices alfa. [9] La excepción es la anexina A-VI que tiene dos dominios centrales anexos conectados por un enlazador flexible. [9] A-VI se produjo mediante la duplicación y fusión de los genes de AV y AX y, por lo tanto, no se discutirá en profundidad. Las cuatro repeticiones de anexina producen una proteína curva y permiten diferencias funcionales basadas en la estructura de la curva. [6] El lado cóncavo del núcleo de la anexina interactúa con el extremo N-terminal y los segundos mensajeros citosólicos , mientras que el lado convexo de la anexina contiene sitios de unión al calcio. [12] Cada núcleo de anexina contiene un tipo II, también conocido como tipo de anexina, sitio de unión al calcio; estos sitios de unión son la ubicación típica de las interacciones de la membrana iónica. [6] Sin embargo, son posibles otros métodos de conexiones de membrana. Por ejemplo, AV expone un residuo de triptófano , al unirse al calcio, que puede interactuar con las cadenas de hidrocarburos de la bicapa lipídica . [12]
La estructura diversa del extremo N confiere especificidad a la señalización intracelular de la anexina. En todas las anexinas, se cree que el extremo N se encuentra dentro del lado cóncavo del núcleo de la anexina y se pliega por separado del resto de la proteína. [6] La estructura de esta región se puede dividir en dos categorías amplias, N-terminales cortos y largos. Un extremo N corto, como se ve en A-III, puede constar de 16 aminoácidos o menos y viaja a lo largo del núcleo de proteína cóncavo interactuando a través de enlaces de hidrógeno . [9] Se cree que los extremos N-terminales cortos estabilizan el complejo de anexina para aumentar la unión del calcio y pueden ser los sitios para modificaciones postraduccionales. [9] Los extremos N-terminales largos pueden contener hasta 40 residuos y tienen un papel más complejo en la señalización de la anexina. [6] Por ejemplo, en AI, el extremo N-terminal se pliega en una hélice alfa anfipática y se inserta en el núcleo de la proteína, desplazando la hélice D de la repetición III de la anexina. [6] Sin embargo, cuando el calcio se une, el N-terminal es empujado desde el núcleo de la anexina por cambios conformacionales dentro de la proteína. [9] Por lo tanto, el extremo N puede interactuar con otras proteínas, en particular la familia de proteínas S-100 , e incluye sitios de fosforilación que permiten una mayor señalización. [9] A-II también puede usar su N-terminal largo para formar un heterotrímero entre una proteína S100 y dos anexinas periféricas. [9] La diversidad estructural de las anexinas es la base del rango funcional de estos mensajeros intracelulares complejos.
Localización celular
Membrana
Las anexinas se caracterizan por su capacidad dependiente del calcio para unirse a fosfolípidos cargados negativamente (es decir, paredes de la membrana). [13] Se encuentran en algunas, pero no en todas, las superficies membranosas dentro de una célula, lo que sería evidencia de una distribución heterogénea de Ca 2+ dentro de la célula. [9]
Núcleos
Se han encontrado especies de anexina (II, V, XI) dentro de las membranas. [9] Se ha demostrado que la actividad de la tirosina quinasa aumenta las concentraciones de Anexinas II, V dentro del núcleo. [9] La anexina XI se encuentra predominantemente dentro del núcleo y está ausente de los nucléolos. [14] Durante la profase, la anexina XI se trasladará a la envoltura nuclear. [14]
Hueso
Las anexinas son abundantes en las vesículas de la matriz ósea y se especula que desempeñan un papel en la entrada de Ca 2+ en las vesículas durante la formación de hidroxiapatita . [15] El tema no se ha estudiado a fondo, sin embargo, se ha especulado que las anexinas pueden estar involucradas en el cierre del cuello de la vesícula de la matriz a medida que se endocitosa. [9]
Papel en el transporte de vesículas
Exocitosis
Se ha observado que las anexinas juegan un papel a lo largo de la vía exocitótica , específicamente en las últimas etapas, cerca o en la membrana plasmática. [13] Se ha encontrado evidencia de que las anexinas o proteínas similares a las anexinas están involucradas en la exocitosis en organismos inferiores, como el Paramecium . [13] A través del reconocimiento de anticuerpos, hay evidencia de que las proteínas similares a la anexina están involucradas en el posicionamiento y la unión de los orgánulos secretores en el organismo Paramecium . [13]
La anexina VII fue la primera anexina que se descubrió en la búsqueda de proteínas que promuevan el contacto y la fusión de los gránulos de cromafina . [9] Sin embargo, los estudios in vitro han demostrado que la anexina VII no promueve la fusión de las membranas, solo la estrecha unión entre sí. [11]
Endocitosis
Se ha encontrado que las anexinas están involucradas en el transporte y también en la clasificación de eventos endocitóticos. La anexina uno es un sustrato de la tirosina quinasa EGF ( factor de crecimiento epidérmico ) que se fosforila en su extremo N cuando se internaliza el receptor. [13] Se han encontrado secuencias únicas de direccionamiento de endosomas en el extremo N de las anexinas I y II, que serían útiles para clasificar las vesículas endocitóticas. [9] Las anexinas están presentes en varios procesos endocitóticos diferentes. Se cree que la anexina VI está involucrada en los eventos de gemación recubiertos de clatrina , mientras que la anexina II participa tanto en la internalización del éster de colesterilo como en la biogénesis de endosomas multivelesiculares. [9]
Andamio de membrana
Las anexinas pueden funcionar como proteínas de andamiaje para anclar otras proteínas a la membrana celular. Las anexinas se ensamblan como trímeros, [8] donde la formación de este trímero se ve facilitada por la entrada de calcio y la unión eficiente de la membrana. Este conjunto de trímero a menudo se estabiliza mediante otros núcleos de anexina unidos a la membrana en las proximidades. Eventualmente, suficientes trímeros de anexina ensamblarán y unirán la membrana celular. Esto inducirá la formación de redes de anexinas unidas a la membrana. Estas redes pueden inducir la indentación y la formación de vesículas durante un evento de exocitosis. [dieciséis]
Si bien diferentes tipos de anexinas pueden funcionar como armazones de membrana, la anexina AV es el armazón de anexina unida a membrana más abundante. La anexina AV puede formar redes bidimensionales cuando se une a la unidad de fosfatidilserina de la membrana. [17] La anexina AV es eficaz para estabilizar los cambios en la forma celular durante la endocitosis y exocitosis, así como otros procesos de la membrana celular. Alternativamente, las anexinas AI y A-II se unen a unidades de fosfatidilserina y fosfatidilcolina en la membrana celular y, a menudo, se encuentran formando grupos de una sola capa que carecen de una forma definida. [18]
Además, se ha demostrado que las anexinas AI y A-II se unen a PIP2 (fosfatidilinositol-4,5-bisfosfato) en la membrana celular y facilitan el ensamblaje de actina cerca de la membrana. [9] Más recientemente, las funciones de los andamios anexos se han relacionado con aplicaciones médicas. Estas implicaciones médicas se han descubierto con estudios in vivo en los que se sigue la ruta de un óvulo fertilizado hasta el útero. Después de la fertilización, el huevo debe ingresar a un canal cuya abertura es hasta cinco veces más pequeña que el diámetro del huevo. Una vez que el huevo fertilizado ha pasado a través de la abertura, se cree que las anexinas promueven el plegado de la membrana en forma de acordeón para devolver la membrana estirada a su forma original. Aunque esto se descubrió en el nematodo anexina NEX-1, se cree que ocurre un mecanismo similar en humanos y otros mamíferos. [19]
Organización y tráfico de membranas
Se ha demostrado que varias anexinas tienen papeles activos en la organización de la membrana. La anexina A-II se ha estudiado ampliamente en este aspecto de la función de la anexina y se observa que está muy involucrada en la organización de los lípidos en la bicapa cerca de los sitios de ensamblaje del citoesqueleto de actina . La anexina A-II puede unirse a PIP2 en la membrana celular in vivo con una afinidad de unión relativamente alta. [20]
Además, la anexina A-II puede unirse a otros lípidos de membrana como el colesterol , donde esta unión es posible gracias a la entrada de iones de calcio. [21] La unión de la anexina A-II a los lípidos en la bicapa orquesta la organización de las balsas lipídicas en la bicapa en los sitios de ensamblaje de actina . De hecho, la anexina A-II es en sí misma una proteína de unión a actina y, por lo tanto, puede formar una región de interacción con la actina por medio de sus propiedades de actina filamentosa. A su vez, esto permite más interacciones célula-célula entre monocapas de células como células epiteliales y endoteliales . [22] Además de la anexina A-II, también se ha demostrado que la anexina A-XI organiza las propiedades de la membrana celular. Se cree que la anexina A-XI está muy involucrada en la última etapa de la mitosis : la citocinesis . Es en esta etapa que las células hijas se separan unas de otras porque la anexina A-XI inserta una nueva membrana que se cree que es necesaria para la abscisión. Sin anexina A-XI, se cree que las células hijas no se separan completamente y pueden sufrir apoptosis . [23]
Significación clínica
Apoptosis e inflamación.
La anexina AI parece ser una de las anexinas más implicadas en las respuestas antiinflamatorias . Tras una infección o daño a los tejidos, se cree que la anexina AI reduce la inflamación de los tejidos al interactuar con los receptores de anexina AI en los leucocitos . A su vez, la activación de estos receptores funciona para enviar los leucocitos al sitio de la infección y atacar directamente la fuente de inflamación. [24] Como resultado, esto inhibe la extravasación de leucocitos (específicamente neutrófilos ) y regula a la baja la magnitud de la respuesta inflamatoria. Sin la anexina AI como mediadora de esta respuesta, la extravasación de neutrófilos es muy activa y empeora la respuesta inflamatoria en tejidos dañados o infectados. [25]
La anexina AI también se ha implicado en los mecanismos apoptóticos en la célula. Cuando se expresa en la superficie de los neutrófilos, la anexina AI promueve mecanismos proapoptóticos. Alternativamente, cuando se expresa en la superficie celular, la anexina AI promueve la eliminación de células que han sufrido apoptosis. [26] [27]
Además, la anexina AI tiene más implicaciones médicas en el tratamiento del cáncer . La anexina AI se puede utilizar como una proteína de la superficie celular para marcar algunas formas de tumores que pueden ser atacados por diversas inmunoterapias con anticuerpos contra la anexina AI. [28]
Coagulación
Annexin AV es el actor principal en lo que respecta a los mecanismos de coagulación . Al igual que otros tipos de anexina, la anexina AV también se puede expresar en la superficie celular y puede funcionar para formar cristales bidimensionales para proteger los lípidos de la membrana celular de la participación en los mecanismos de coagulación. [9] Desde el punto de vista médico, los fosfolípidos a menudo se pueden reclutar en respuestas autoinmunes, que se observan con mayor frecuencia en casos de pérdida fetal durante el embarazo. En tales casos, los anticuerpos contra la anexina AV destruyen su estructura cristalina bidimensional y descubren los fosfolípidos en la membrana, dejándolos disponibles para contribuir a diversos mecanismos de coagulación. [29]
Fibrinolisis
Si bien varias anexinas pueden estar involucradas en los mecanismos de fibrinólisis , la anexina A-II es la más prominente en la mediación de estas respuestas. Se cree que la expresión de la anexina A-II en la superficie celular sirve como receptor del plasminógeno , que funciona para producir plasmina . La plasmina inicia la fibrinólisis degradando la fibrina . La destrucción de la fibrina es una medida preventiva natural porque previene la formación de coágulos sanguíneos por las redes de fibrina. [30]
La anexina A-II tiene implicaciones médicas porque se puede utilizar en tratamientos para diversas enfermedades cardiovasculares que prosperan en la coagulación de la sangre a través de las redes de fibrina.
Tipos / subfamilias
- Anexo, tipo I InterPro : IPR002388
- Anexina, tipo II InterPro : IPR002389
- Anexina, tipo III InterPro : IPR002390
- Anexina, tipo IV InterPro : IPR002391
- Anexo, tipo V InterPro : IPR002392
- Anexo, tipo VI InterPro : IPR002393
- Alpha giardin InterPro : IPR008088
- Anexo, tipo X InterPro : IPR008156
- Anexina, tipo VIII InterPro : IPR009115
- Anexo, tipo XXXI InterPro : IPR009116
- Anexina, tipo hongos XIV InterPro : IPR009117
- Anexo, planta tipo InterPro : IPR009118
- Anexina, tipo XIII InterPro : IPR009166
- Anexina, tipo VII InterPro : IPR013286
- Proteína similar a la anexina InterPro : IPR015472
- Annexin XI InterPro : IPR015475
Proteínas humanas que contienen este dominio
ANXA1 ; ANXA10 ; ANXA11 ; ANXA13 ; ANXA2 ; ANXA3 ; ANXA4 ; ANXA5 ; ANXA6 ; ANXA7 ; ANXA8 ; ANXA8L1 ; ANXA8L2 ; ANXA9 ;
Referencias
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enlaces externos
- Página de inicio de European Annexin , adquirida el 20 de agosto de 2005
- UMich Orientación de proteínas en familias de membranas / superfamilia-43 - Posiciones espaciales calculadas de anexinas en membranas (el estado inicialmente unido)
- Dominio repetido de anexinas en PROSITE