La proteína 1 del dominio RING asociada a BRCA1 es una proteína que en humanos está codificada por el gen BARD1 . [5] [6] [7] La proteína BARD1 humana tiene 777 aminoácidos de longitud y contiene un dominio de dedo RING (residuos 46-90), cuatro repeticiones de anquirina (residuos 420-555) y dos dominios BRCT en tándem (residuos 568- 777). [8]
BARD1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | BARD1 , dominio RING 1 asociado a BRCA1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 601593 MGI : 1328361 HomoloGene : 400 GeneCards : BARD1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 2: 214,73 - 214,81 Mb | Crónicas 1: 71,03 - 71,1 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Función
La mayoría, si no todos, BRCA1 se heterodimeriza con BARD1 in vivo . [9] BARD1 y BRCA1 forman un heterodímero a través de sus dominios de dedo RING N-terminales . La interacción BARD1-BRCA1 se observa in vivo e in vitro y es esencial para la estabilidad de BRCA1. BARD1 comparte homología con las dos regiones más conservadas de BRCA1: el motivo RING N-terminal y el dominio BRCT C-terminal. El motivo RING es una secuencia rica en cisteína que se encuentra en una variedad de proteínas que regulan el crecimiento celular, incluidos los productos de genes supresores de tumores y protooncogenes dominantes , y genes importantes para el desarrollo, como el grupo de genes polycomb . La proteína BARD1 también contiene tres repeticiones de anquirina en tándem . [10] [11]
La interacción BARD1 / BRCA1 se interrumpe por sustituciones de aminoácidos tumorigénicos en BRCA1, lo que implica que la formación de un complejo estable entre estas proteínas puede ser un aspecto esencial de la supresión de tumores BRCA1. BARD1 puede ser el objetivo de mutaciones oncogénicas en el cáncer de mama o de ovario. [10] Las mutaciones en la proteína BARD1 que afectan su estructura aparecen en muchos cánceres de mama , ovario y útero , lo que sugiere que las mutaciones desactivan la función supresora de tumores de BARD1 . [8] Se sabe que tres mutaciones sin sentido , cada una de las cuales afecta el dominio BRCT de BARD1, están implicadas en cánceres: C645R se asocia con cánceres de mama y ovario, V695L se asocia con cáncer de mama y S761N se asocia con cánceres de mama y uterino. [8] La expresión de BARD1 está regulada positivamente por el estrés genotóxico y está involucrada en la apoptosis mediante la unión y estabilización de p53 independientemente de BRCA1. [12]
BARD1 es vital en la reubicación rápida de BRCA1 a sitios de daño del ADN. [13] Los motivos de BARD1 tándem BRCA1 C-terminal (BRCT) se pliegan en un bolsillo de unión con un residuo de lisina clave (K619) y se unen a poli (ADP-ribosa) (PAR), que dirige el heterodímero BRCA1 / BARD1 al ADN dañado sitios. [13] Las roturas bicatenarias (DSB) en el ADN activan la polimerasa 1 (PARP1) de ADPribose para catalizar la formación de poli (ADPribose) (PAR) de modo que la PAR pueda unirse a una serie de proteínas de respuesta del ADN, incluida la BRCA1 / Heterodímero BARD1 y apuntarlos a los sitios de daño del ADN. [14] Cuando el heterodímero BRCA1 / BARD1 se transporta al sitio del ADN dañado, actúa como una ubiquitina ligasa E3 . [9] El heterodímero BRCA1 / BARD1 ubiquitina la ARN polimerasa II, evitando la transcripción del ADN dañado y restaurando la estabilidad genética. [15]
Interacciones
Se ha demostrado que BARD1 interactúa con:
- AURKB , [16]
- BCL3 , [17]
- BRCA1 , [5] [7] [16] [18] [19] [20] [21] [22] [23] [24] [25] [26] [27] [28] [29] [30] [31] [32] [33] [34] [35] [36] [37] [38] [39] [40] [41] [42] [43] [44] [45] [46]
- BRCA2 , [16] [18]
- BRCC3 , [18]
- BRE , [18]
- CSTF1 , [26] [27]
- CSTF2 , [26] [27]
- EWSR1 , [47]
- FANCD2 , [24]
- H2AFX , [19] [21]
- NPM1 , [22]
- P53 , [18]
- RAD51 , [18]
- TACC1 , [16] y
- UBE2D1 . [18] [19] [20] [21] [22] [23] [24] [25]
Implicación en los tratamientos contra el cáncer
Si la capacidad de una célula cancerosa para reparar el daño del ADN estuviera incapacitada, los tratamientos contra el cáncer serían más eficaces. Inhibir que el heterodímero BRCA1 / BARD1 de las células cancerosas se reubique en los sitios de daño del ADN induciría la muerte de las células tumorales en lugar de la reparación. Una posibilidad de inhibición es el residuo de lisina clave BARD1 BRCT (K619). La inhibición de la capacidad de este residuo de lisina para unirse a poli (ADP-ribosa) evitaría que el heterodímero BRCA1 / BARD1 se localice en los sitios de daño del ADN y posteriormente evitaría la reparación del daño del ADN. Esto haría que las terapias contra el cáncer como la quimioterapia y la radiación sean mucho más eficaces. [48]
Referencias
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enlaces externos
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