En biología molecular, los dominios BAR son dominios de dimerización de proteínas altamente conservados que se encuentran en muchas proteínas involucradas en la dinámica de la membrana en una célula. El dominio BAR tiene forma de plátano y se une a la membrana a través de su cara cóncava. Es capaz de detectar la curvatura de la membrana uniéndose preferentemente a las membranas curvas. Los dominios BAR reciben el nombre de tres proteínas en las que se encuentran: Bin, Amphiphysin y Rvs.
Dominio BAR | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | BAR | |||||||
Pfam | PF03114 | |||||||
InterPro | IPR004148 | |||||||
INTELIGENTE | SM00721 | |||||||
PROSITE | PDOC51021 | |||||||
SCOP2 | 1uru / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd07307 | |||||||
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Los dominios BAR ocurren en combinaciones con otros dominios
Muchas proteínas de la familia BAR contienen dominios alternativos de especificidad de lípidos que ayudan a dirigir estas proteínas a compartimentos de membrana particulares. Algunos también tienen dominios SH3 que se unen a dinamina y, por lo tanto, proteínas como anfifisina y endofilina están implicadas en la orquestación de la escisión de vesículas.
Dominio N-BAR
Algunas proteínas que contienen dominios BAR tienen una hélice anfipática N-terminal que precede al dominio BAR. Esta hélice se inserta (como en el dominio epsin ENTH) en la membrana e induce la curvatura, que es estabilizada por el dímero BAR. Anfifisina, endofilina, BRAP1 / bin2 y nadrina son ejemplos de dichas proteínas que contienen una N-BAR . La anfifisina N-BAR de Drosophila (DA-N-BAR) es un ejemplo de una proteína con preferencia por superficies cargadas negativamente. [1]
Dominio F-BAR (EFC)
Los dominios F-BAR (para FCH-BAR, o EFC para Homología FCH extendida) son dominios BAR que son extensiones del dominio FCH ya establecido. Con frecuencia se encuentran en el extremo amino de las proteínas. Pueden unirse a las membranas lipídicas y pueden tubular lípidos in vitro e in vivo, pero su función fisiológica exacta aún está bajo investigación. [2] Ejemplos de la familia de dominios F-BAR son CIP4 / FBP17 / Toca-1, Syndapins (también llamados PACSIN) y muniscinas . La eliminación genética de la sindapina I en ratones reveló que esta isoforma de la familia de las sindapinas enriquecida en el cerebro es crucial para el control del tamaño adecuado de las vesículas sinápticas y, por lo tanto, ayuda a definir la curvatura de la membrana, un proceso fisiológico. El trabajo del laboratorio de Britta Qualmann también demostró que la sindapina I es crucial para la orientación adecuada de la gran dinamina GTPasa a las membranas. [3]
Clasificación de nexinas
La familia de proteínas de clasificación de nexinas incluye varios miembros que poseen un dominio BAR, incluidos los bien caracterizados SNX1 y SNX9 .
Proteínas humanas que contienen este dominio
AMPH ; ARHGAP17 ; BIN1 ; BIN2 ; BIN3 ; DNMBP ; GMIP ; RICH2 ; SH3BP1 ; SH3GL1 ; SH3GL2 ; SH3GL3 ; SH3GLB1 ; SH3GLB2 ;
Ver también
enlaces externos
Referencias
- ^ a b Peter BJ, Kent HM, Mills IG, et al. (Enero de 2004). "Dominios BAR como sensores de la curvatura de la membrana: la estructura BAR anfifisina". Ciencia . 303 (5657): 495–9. doi : 10.1126 / science.1092586 . PMID 14645856 . S2CID 6104655 .
- ^ Qualmann B, Koch D, Kessels MM (agosto de 2011). "Vamos a los plátanos: revisando el código de barras endocítico" . EMBO J . 30 (17): 3501-15. doi : 10.1038 / emboj.2011.266 . PMC 3181480 . PMID 21878992 .
- ^ Koch D, Spiwoks-Becker I, Sabanov V, Sinning A, Dugladze T, Stellmacher A, Ahuja R, Grimm J, Schüler S, Müller A, Angenstein F, Ahmed T, Diesler A, Moser M, Tom Dieck S, Spessert R , Boeckers TM, Fässler R, Hübner CA, Balschun D, Gloveli T, Kessels MM, Qualmann B (diciembre de 2011). "La formación adecuada de vesículas sinápticas y la actividad de la red neuronal dependen críticamente de la sindapina I" . EMBO J . 30 (24): 4955–69. doi : 10.1038 / emboj.2011.339 . PMC 3243622 . PMID 21926968 .
Otras lecturas
- Leventis PA, Chow BM, Stewart BA, Iyengar B, Campos AR, Boulianne GL (noviembre de 2001). "Drosophila Amphiphysin es una proteína postsináptica necesaria para la locomoción normal pero no la endocitosis" . Tráfico . 2 (11): 839–50. doi : 10.1034 / j.1600-0854.2001.21113.x . PMID 11733051 .
- Zhang B, Zelhof AC (julio de 2002). "Anfifisinas: elevar el BAR para el reciclaje de vesículas sinápticas y la dinámica de la membrana. Bin-Amphiphysin-Rvsp". Tráfico . 3 (7): 452–60. doi : 10.1034 / j.1600-0854.2002.30702.x . PMID 12047553 .Revisar.
- Zelhof AC, Bao H, Hardy RW, Razzaq A, Zhang B, Doe CQ (diciembre de 2001). "La anfifisina de Drosophila está implicada en la localización de proteínas y la morfogénesis de la membrana, pero no en la endocitosis de vesículas sinápticas" . Desarrollo . 128 (24): 5005-15. PMID 11748137 .
- Mathew D, Popescu A, Budnik V (noviembre de 2003). "Funciones de anfifisina de Drosophila durante el ciclo sináptico de la membrana de Fasciclina II" . J. Neurosci. 23 (33): 10710–6. doi : 10.1523 / JNEUROSCI.23-33-10710.2003 . PMC 6740931 . PMID 14627656 .
- Peter BJ, Kent HM, Mills IG y col. (Enero de 2004). "Dominios BAR como sensores de la curvatura de la membrana: la estructura BAR anfifisina". Ciencia . 303 (5657): 495–9. doi : 10.1126 / science.1092586 . PMID 14645856 . S2CID 6104655 .
- Weissenhorn W (agosto de 2005). "Estructura cristalina del dominio BAR de endofilina-A1". J. Mol. Biol . 351 (3): 653–61. doi : 10.1016 / j.jmb.2005.06.013 . PMID 16023669 .
- Gallop JL, Jao CC, Kent HM, et al. (Junio de 2006). "Mecanismo de la curvatura de la membrana mediada por el dominio N-BAR de endofilina" . EMBO J . 25 (12): 2898–910. doi : 10.1038 / sj.emboj.7601174 . PMC 1500843 . PMID 16763559 .
- Masuda M, Takeda S, Sone M, et al. (Junio de 2006). "El dominio BAR de endofilina impulsa la curvatura de la membrana mediante dos mecanismos basados en estructura recientemente identificados" . EMBO J . 25 (12): 2889–97. doi : 10.1038 / sj.emboj.7601176 . PMC 1500852 . PMID 16763557 .
- Frost A, Perera R, Roux A, et al. (Marzo de 2008). "Base estructural de la invaginación de la membrana por dominios F-BAR" . Celular . 132 (5): 807-17. doi : 10.1016 / j.cell.2007.12.041 . PMC 2384079 . PMID 18329367 .