Cinta de doblez beta
La cinta de doblez beta , o cinta de doblez beta , es una característica estructural de los polipéptidos [1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] y las proteínas . [8] El más corto posible tiene seis residuos de aminoácidos (numerados de i a i + 5 ) dispuestos como dos giros beta superpuestos con enlaces de hidrógeno en los que el grupo carbonilo del residuo i está unido por hidrógeno al NH del residuo i + 3 mientras que el carbonilo grupo de residuo i + 2está unido por hidrógeno al NH del residuo i + 5 . En cintas más largas, esta unión continúa en péptidos de 8, 10, etc., residuos de aminoácidos. Una cinta doblada beta se puede considerar como una hélice 310 aberrante (3/10-hélice) que ha perdido algunos de sus enlaces de hidrógeno . [9] Hay dos sitios web disponibles para facilitar la búsqueda y el examen de estas características en las proteínas: Proteínas motivadas ; [10] y PDBeMotif . [11]
Los cuatro tipos principales de giros beta con enlaces de hidrógeno son los tipos I, I ', II y II'. [12] Las cintas de doblez beta pueden formarse a partir de cualquiera de estos tipos, pero el tipo I es el más común en las proteínas, como ocurre con las vueltas beta individuales. Las cintas de doblez beta hechas de giros tipo I o I 'están algo retorcidas, mientras que las cintas de doblez beta hechas de giros beta de tipo II o II' son planas. También se producen cintas de doblez beta con mezclas de diferentes tipos de vueltas beta.
Las cintas de flexión beta de tipo I ocurren regularmente en repeticiones ricas en leucina , en los entornos a veces ocupados por hélices. Una proteína con una pila de estas características es el dominio de unión al ligando extracelular del receptor Nogo. [13] Otra cinta de doblez beta ocurre en la proteína activadora de GTPasa para Rho en la forma activa, pero no inactiva, de la enzima. La cinta de doblez beta, que incorpora la arginina catalítica , permite que su grupo guanidino de cadena lateral se acerque al sitio activo y mejore la actividad enzimática . [14]
Se ha demostrado que los polipéptidos que consisten en repeticiones del dipéptido (α-amino-γ-lactama más un aminoácido convencional) adoptan una conformación de cinta de flexión beta. [15]
