Los bucles de protuberancia beta son motivos que ocurren comúnmente en proteínas y polipéptidos que constan de cinco a seis aminoácidos . [1] [2] [3] Hay dos tipos: el tipo 1, que es un pentapéptido; y tipo 2, con seis aminoácidos . Se consideran un tipo de protuberancia beta y tienen el nombre alternativo de protuberancia beta de tipo G1. En comparación con otras protuberancias beta , los bucles de protuberancias beta dan lugar a una inversión de la cadena, de modo que a menudo se producen en los extremos de las horquillas beta ; Las horquillas de este tipo se pueden describir como 3: 5 (para un bucle abultado β de tipo 1) o 4: 6 (para el tipo 2). [4]Hay dos sitios web disponibles para encontrar y examinar bucles de protuberancia β en proteínas, Proteínas Motivadas: [1] [5] y PDBeMotif: [2] . [6]
Los bucles de protuberancia beta de tipo I tienen dos enlaces de hidrógeno característicos entre las cadenas principales . Uno está entre el CO del residuo i y el NH del residuo i + 3 (una vuelta β); el otro está entre el CO del residuo i + 4 y el NH del residuo i.
Los bucles de protuberancia beta de tipo 2 tienen dos enlaces de hidrógeno característicos entre cadenas principales. Uno está entre el CO del residuo i y el NH del residuo i + 4 (un giro α); el otro está entre el CO del residuo i + 5 y el NH del residuo i.
Los bucles de protuberancia beta a menudo tienen un aspartato , asparagina , serina o treonina en el residuo i, junto con un nido (motivo estructural de proteína) en los residuos i + 2 a i + 4 (tipo 1) o residuos i + 3 a i + 5 (tipo 2), con el oxígeno de la cadena lateral uniéndose a los grupos NH de la cadena principal del nido. [7] Se ha descrito la mutagénesis dirigida al sitio de los residuos de asx dentro de los bucles de protuberancia β de una proteína, lo que muestra que la cadena lateral de un residuo de asx en varias posiciones alternativas dentro de un bucle de protuberancia β se une al nido y, por lo tanto, ayuda a estabilizar el bucle. [8]
Referencias
- ^ Milner-White, EJ (1987). "Beta protuberancias dentro de los bucles como características recurrentes de la estructura de la proteína". Biochim Biophys Acta . 911 (2): 261–265. doi : 10.1016 / 0167-4838 (87) 90017-3 . PMID 3801498 .
- ^ Chan, EAW; Hutchinson EG (1993). "Identificación, clasificación y análisis de β-bulbos en proteínas" . Ciencia de las proteínas . 2 (10): 1574-1590. doi : 10.1002 / pro.5560021004 . PMC 2142268 . PMID 8251933 .
- ^ Blandl, T; Cochran AG (2003). "Turn Stability in β-horquilla péptidos. Investigación de péptidos que contienen 3: 5 tipo 1 G1 Bulge giros" . Ciencia de las proteínas . 12 (2): 237–247. doi : 10.1110 / ps.0228603 . PMC 2312432 . PMID 12538887 .
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- ^ Líder, DP; Milner-White EJ (2009). "Proteínas motivadas: una aplicación web para estudiar pequeños motivos de proteínas tridimensionales" . BMC Bioinformática . 10 (1): 60. doi : 10.1186 / 1471-2105-10-60 . PMC 2651126 . PMID 19210785 .
- ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: explorar motivos y sitios de proteínas" . BMC Bioinformática . 9 (1): 312. doi : 10.1186 / 1471-2105-9-312 . PMC 2491636 . PMID 18637174 .
- ^ Afzal, AM; Al-Shubailly F (2014). "Puenteo de aniones por enlaces de hidrógeno en motivos de nido y su importancia para los motivos de Schellman y otros motivos más grandes dentro de las proteínas". Las proteínas . 82 (11): 3023–3031. doi : 10.1002 / prot.24663 . PMID 25132631 .
- ^ Lee, J; Dubey VK; Longo LM; Blaber M (2008). "Una redundancia lógica OR dentro del motivo Asx-Pro-Asx-Gly β-turn". Revista de Biología Molecular . 377 (4): 1251–1264. doi : 10.1016 / j.jmb.2008.01.055 . PMID 18308335 .