La cadherina-1 (que no debe confundirse con la proteína activadora de APC / C CDH1 ) también conocida como CAM 120/80 o cadherina epitelial (E-cadherina) o uvomorulina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen CDH1 . [5] Las mutaciones se correlacionan con los cánceres gástrico , de mama , colorrectal, de tiroides y de ovario. CDH1 también se ha designado como CD324 ( grupo de diferenciación 324). Es un gen supresor de tumores . [6] [7]
CDH1 | |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||
Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | CDH1 , Arc-1, CD324, CDHE, ECAD, LCAM, UVO, cadherina 1, BCDS1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 192090 MGI : 88354 HomoloGene : 20917 GeneCards : CDH1 | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (ARNm) |
|
| |||||||||||||||||||||||
RefSeq (proteína) |
|
| |||||||||||||||||||||||
Ubicación (UCSC) | Crónicas 16: 68,74 - 68,84 Mb | Crónicas 8: 106,6 - 106,67 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
|
Función
Cadherin-1 es un miembro clásico de la superfamilia cadherin . La proteína codificada es una glicoproteína de adhesión célula-célula dependiente de calcio compuesta por cinco repeticiones de cadherina extracelulares, una región transmembrana y una cola citoplasmática altamente conservada . Las mutaciones en este gen están correlacionadas con cánceres gástrico, de mama, colorrectal, de tiroides y de ovario. Se cree que la pérdida de función contribuye a la progresión del cáncer al aumentar la proliferación, la invasión y / o la metástasis. El ectodominio de esta proteína media la adhesión bacteriana a las células de mamíferos, y el dominio citoplásmico es necesario para la internalización. Las variantes de transcripción identificadas surgen de mutaciones en sitios de empalme de consenso. [8]
E-cadherina ( epitelial ) es el miembro mejor estudiado de la familia de las cadherinas . Consiste en 5 repeticiones de cadherina (EC1 ~ EC5) en el dominio extracelular, un dominio transmembrana y un dominio intracelular que se une a p120-catenina y beta-catenina . El dominio intracelular contiene una región altamente fosforilada vital para la unión de beta-catenina y, por lo tanto, para la función de E-cadherina. [ cita requerida ] La beta-catenina también puede unirse a la alfa-catenina. La alfa-catenina participa en la regulación de los filamentos citoesqueléticos que contienen actina . En las células epiteliales, las uniones de célula a célula que contienen E-cadherina suelen ser adyacentes a los filamentos del citoesqueleto que contienen actina .
La E-cadherina se expresa primero en la etapa de 2 células del desarrollo de los mamíferos y se fosforila en la etapa de 8 células, donde causa compactación. [ cita requerida ] En los tejidos adultos, la E-cadherina se expresa en los tejidos epiteliales , donde se regenera constantemente con una vida media de 5 horas en la superficie celular. [ cita requerida ] Las interacciones célula-célula mediadas por E-cadherina son cruciales para la formación de blástulas en muchos animales. [9]
Significación clínica
La pérdida de la función o expresión de la E-cadherina se ha relacionado con la progresión y la metástasis del cáncer . [10] [11] La regulación a la baja de E-cadherina disminuye la fuerza de la adhesión celular dentro de un tejido, lo que resulta en un aumento de la motilidad celular. Esto, a su vez, puede permitir que las células cancerosas atraviesen la membrana basal e invadan los tejidos circundantes. [11] Los patólogos también utilizan la E-cadherina para diagnosticar diferentes tipos de cáncer de mama. Cuando se compara con el carcinoma ductal invasivo , la expresión de E-cadherina está marcadamente reducida o ausente en la gran mayoría de los carcinomas lobulillares invasivos cuando se estudia mediante inmunohistoquímica . [12]
Interacciones
Se ha demostrado que CDH1 (gen) interactúa con
- CBLL1 , [13]
- CDC27 , [14]
- CDON , [15]
- CDH3 , [16]
- C-Met , [17]
- CTNND1 , [18] [19] [20]
- CTNNB1 , [15] [21] [22] [23]
- CTNNA1 [24] [25] [26] [27]
- FOXM1 , [28]
- HDAC1 , [29]
- HDAC2 , [29]
- IQGAP1 , [30]
- FYN , [31]
- NEDD9 , [32]
- Placoglobina , [21] [33] [34] [35]
- Vinculina , [21] [36]
- PTPmu ( PTPRM ) [37] [38]
- PTPrho ( PTPRT ) [39]
Cáncer
Metástasis
Las transiciones entre los estados epitelial y mesenquimal juegan un papel importante en el desarrollo embrionario y la metástasis del cáncer. Cambios en el nivel de cadherina E en EMT ( transición epitelial-mesenquimal ) y MET ( transición mesenquimal-epitelial ). E-cadherina actúa como un supresor de invasión y un gen supresor de tumores clásico en el carcinoma de mama lobulillar preinvasivo. [40]
EMT
La E-cadherina es un tipo crucial de adhesión célula-célula para mantener juntas las células epiteliales. E-cadherina puede secuestrar β-catenina en la membrana celular por la cola citoplasmática de E-cadherina. La pérdida de expresión de E-cadherina da como resultado la liberación de β-catenina en el citoplasma. Las moléculas de β-catenina liberadas pueden migrar al núcleo y desencadenar la expresión de factores de transcripción inductores de EMT. Junto con otros mecanismos, como la activación constitutiva de RTK, la pérdida de E-cadherina puede llevar a las células cancerosas al estado mesenquimal y sufrir metástasis. E-cadherin es un cambio importante en EMT. [40]
REUNIÓ
Las células cancerosas en estado mesenquimatoso migran a nuevos sitios y pueden sufrir MET en ciertos microambientes favorables. Por ejemplo, las células cancerosas pueden reconocer características de células epiteliales diferenciadas en los nuevos sitios y regular al alza la expresión de E-cadherina. Esas células cancerosas pueden volver a formar adherencias célula-célula y volver a un estado epitelial. [40]
Ejemplos de
- Las mutaciones inactivadoras heredadas en CDH1 están asociadas con el cáncer gástrico difuso hereditario . Las personas con esta afección tienen hasta un 70% de riesgo de por vida de desarrollar carcinoma gástrico difuso, y las mujeres con mutaciones de CDH1 tienen hasta un 60% de riesgo de por vida de desarrollar cáncer de mama lobulillar. [41]
- Inactivación de CDH1 (acompañada de pérdida del alelo de tipo salvaje) en el 56% de los carcinomas de mama lobulillares. [42] [43]
- Inactivación de CDH1 en el 50% de los carcinomas gástricos difusos. [44]
- Pérdida completa de la expresión de la proteína E-cadherina en el 84% de los carcinomas de mama lobulillares. [45]
Control genético y epigenético
Se ha descubierto que varias proteínas como SNAI1 / SNAIL, [46] [47] ZFHX1B / SIP1, [48] SNAI2 / SLUG, [49] [50] TWIST1 [51] y DeltaEF1 [52] regulan negativamente la expresión de E-cadherina. Cuando se altera la expresión de esos factores de transcripción, los represores transcripcionales de E-cadherina se sobreexpresan en las células tumorales. [46] [47] [48] [49] [51] [52] Otro grupo de genes, como AML1, p300 y HNF3, [53] pueden regular al alza la expresión de E-cadherina. [54]
Para estudiar la regulación epigenética de E-cadherina, M Lombaerts et al. realizó un estudio de expresión de todo el genoma en 27 líneas de células mamarias humanas. Sus resultados revelaron dos grupos principales que tienen el fenotipo fibroblástico o epitelial, respectivamente. En un examen detenido, los grupos que muestran fenotipos de fibroblastos solo tienen metilación parcial o completa del promotor CDH1, mientras que los grupos con fenotipos epiteliales tienen líneas celulares de tipo salvaje y líneas celulares con estado CDH1 mutante. Los autores también encontraron que la EMT puede ocurrir en líneas celulares de cáncer de mama con hipermetilación del promotor CDH1, pero en líneas celulares de cáncer de mama con una inactivación mutacional de CDH1, la EMT no puede ocurrir. Contradice la hipótesis de que la pérdida de E-cadherina es la causa inicial o principal de EMT. En conclusión, los resultados sugieren que “la inactivación transcripcional de E-cadherina es un epi-fenómeno y parte de un programa completo, con efectos mucho más severos que la pérdida de expresión de E-cadherina sola”. [54]
Otros estudios también muestran que la regulación epigenética de la expresión de E-cadherina ocurre durante la metástasis. Los patrones de metilación de la isla E-cadherina 5 'CpG no son estables. Durante la progresión metastásica de muchos casos de tumores epiteliales, se observa una pérdida transitoria de E-cadherina y la pérdida heterogénea de expresión de E-cadherina resulta de un patrón heterogéneo de metilación de la E-cadherina en la región promotora. [55]
Ver también
- Cáncer de mama lobulillar hereditario
- Clúster de diferenciación
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000039068 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000000303 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Huntsman DG, Caldas C (marzo de 1999). "Asignación1 del gen E-cadherina (CDH1) al cromosoma 16q22.1 por mapeo de híbridos de radiación". Citogenética y Genética Celular . 83 (1–2): 82–3. doi : 10.1159 / 000015134 . PMID 9925936 . S2CID 39971762 .
- ^ Semb H, Christofori G (diciembre de 1998). "La función supresora de tumores de E-cadherina" . Revista Estadounidense de Genética Humana . 63 (6): 1588–93. doi : 10.1086 / 302173 . PMC 1377629 . PMID 9837810 .
- ^ Wong AS, Gumbiner BM (junio de 2003). "Mecanismo independiente de la adhesión para la supresión de la invasión de células tumorales por E-cadherina" . The Journal of Cell Biology . 161 (6): 1191-203. doi : 10.1083 / jcb.200212033 . PMC 2173007 . PMID 12810698 .
- ^ "Gen Entrez: cadherina 1 CDH1, tipo 1, E-cadherina (epitelial)" .
- ^ Fleming TP, Papenbrock T, Fesenko I, Hausen P, Sheth B (agosto de 2000). "Montaje de uniones estrechas durante el desarrollo temprano de vertebrados". Seminarios en Biología Celular y del Desarrollo . 11 (4): 291–9. doi : 10.1006 / scdb.2000.0179 . PMID 10966863 .
- ^ Beavon IR (agosto de 2000). "El complejo E-cadherina-catenina en la metástasis tumoral: estructura, función y regulación". Revista europea del cáncer . 36 (13 Spec No): 1607–20. doi : 10.1016 / S0959-8049 (00) 00158-1 . PMID 10959047 .
- ^ a b Weinberg, Robert (2006). La biología del cáncer . Garland Science. págs. 864 páginas. ISBN 9780815340782. Archivado desde el original el 11 de septiembre de 2015 . Consultado el 6 de mayo de 2012 .
- ^ Rosen, Patología mamaria de P. Rosen, 3ª ed, 2009, p. 704. Lippincott Williams y Wilkins.
- ^ Fujita Y, Krause G, Scheffner M, Zechner D, Leddy HE, Behrens J, Sommer T, Birchmeier W (marzo de 2002). "Hakai, una proteína similar a c-Cbl, ubiquitina e induce la endocitosis del complejo E-cadherina". Biología celular de la naturaleza . 4 (3): 222–31. doi : 10.1038 / ncb758 . PMID 11836526 . S2CID 40423770 .
- ^ Vodermaier HC, Gieffers C, Maurer-Stroh S, Eisenhaber F, Peters JM (septiembre de 2003). "Las subunidades TPR del complejo promotor de anafase median la unión a la proteína activadora CDH1". Biología actual . 13 (17): 1459–68. doi : 10.1016 / S0960-9822 (03) 00581-5 . PMID 12956947 . S2CID 5942532 .
- ^ a b Kang JS, Feinleib JL, Knox S, Ketteringham MA, Krauss RS (abril de 2003). "Los miembros promiógenos de las familias Ig y cadherina se asocian para regular positivamente la diferenciación" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 100 (7): 3989–94. Código bibliográfico : 2003PNAS..100.3989K . doi : 10.1073 / pnas.0736565100 . PMC 153035 . PMID 12634428 .
- ^ Klingelhöfer J, Troyanovsky RB, Laur OY, Troyanovsky S (agosto de 2000). "El dominio amino-terminal de las cadherinas clásicas determina la especificidad de las interacciones adhesivas". Revista de ciencia celular . 113 (16): 2829–36. doi : 10.1242 / jcs.113.16.2829 . PMID 10910767 .
- ^ Davies G, Jiang WG, Mason MD (abril de 2001). "HGF / SF modifica la interacción entre su receptor c-Met y el complejo E-cadherina / catenina en células de cáncer de próstata". Revista Internacional de Medicina Molecular . 7 (4): 385–8. doi : 10.3892 / ijmm.7.4.385 . PMID 11254878 .
- ^ Daniel JM, Reynolds AB (septiembre de 1995). "El sustrato de tirosina quinasa p120cas se une directamente a E-cadherina pero no a la proteína de poliposis coli adenomatosa o alfa-catenina" . Biología Molecular y Celular . 15 (9): 4819–24. doi : 10.1128 / mcb.15.9.4819 . PMC 230726 . PMID 7651399 .
- ^ Ireton RC, Davis MA, van Hengel J, Mariner DJ, Barnes K, Thoreson MA, et al. (Noviembre de 2002). "Un papel novedoso de la catenina p120 en la función E-cadherina" . The Journal of Cell Biology . 159 (3): 465–76. doi : 10.1083 / jcb.200205115 . PMC 2173073 . PMID 12427869 .
- ^ Bonné S, Gilbert B, Hatzfeld M, Chen X, Green KJ, van Roy F (abril de 2003). "Definición de interacciones desmosomales plakophilin-3" . The Journal of Cell Biology . 161 (2): 403–16. doi : 10.1083 / jcb.200303036 . PMC 2172904 . PMID 12707304 .
- ^ a b c Hazan RB, Norton L (abril de 1998). "El receptor del factor de crecimiento epidérmico modula la interacción de E-cadherina con el citoesqueleto de actina" . La revista de química biológica . 273 (15): 9078–84. doi : 10.1074 / jbc.273.15.9078 . PMID 9535896 .
- ^ Kucerová D, Sloncová E, Tuhácková Z, Vojtechová M, Sovová V (diciembre de 2001). "Expresión e interacción de diferentes cateninas en células de carcinoma colorrectal". Revista Internacional de Medicina Molecular . 8 (6): 695–8. doi : 10.3892 / ijmm.8.6.695 . PMID 11712088 .
- ^ Oyama T, Kanai Y, Ochiai A, Akimoto S, Oda T, Yanagihara K, Nagafuchi A, Tsukita S, Shibamoto S, Ito F (diciembre de 1994). "Una beta-catenina truncada interrumpe la interacción entre E-cadherina y alfa-catenina: una causa de pérdida de adhesividad intercelular en líneas celulares de cáncer humano". Investigación del cáncer . 54 (23): 6282–7. PMID 7954478 .
- ^ Takahashi K, Suzuki K, Tsukatani Y (julio de 1997). "Inducción de la fosforilación de tirosina y asociación de beta-catenina con el receptor de EGF en la digestión tríptica de células quiescentes en la confluencia" . Oncogén . 15 (1): 71–8. doi : 10.1038 / sj.onc.1201160 . PMID 9233779 .
- ^ Kinch MS, Clark GJ, Der CJ, Burridge K (julio de 1995). "La fosforilación de tirosina regula las adherencias del epitelio mamario transformado por ras" . The Journal of Cell Biology . 130 (2): 461–71. doi : 10.1083 / jcb.130.2.461 . PMC 2199929 . PMID 7542250 .
- ^ Navarro P, Lozano E, Cano A (agosto de 1993). "La expresión de E- o P-cadherina no es suficiente para modificar la morfología y el comportamiento tumorigénico de las células de carcinoma fusiforme murino. Posible implicación de placoglobina". Revista de ciencia celular . 105 (4): 923–34. doi : 10.1242 / jcs.105.4.923 . hdl : 10261/78716 . PMID 8227214 .
- ^ Schmeiser K, Grand RJ (abril de 1999). "El destino de E- y P-cadherina durante las primeras etapas de la apoptosis" . Muerte y diferenciación celular . 6 (4): 377–86. doi : 10.1038 / sj.cdd.4400504 . PMID 10381631 .
- ^ Laoukili J, Alvarez-Fernandez M, Stahl M, Medema RH (septiembre de 2008). "FoxM1 se degrada en la salida mitótica de una manera dependiente de Cdh1" . Ciclo celular . 7 (17): 2720–6. doi : 10.4161 / cc.7.17.6580 . PMID 18758239 .
- ^ a b Yoon YM, Baek KH, Jeong SJ, Shin HJ, Ha GH, Jeon AH, Hwang SG, Chun JS, Lee CW (septiembre de 2004). "Las proteínas del punto de control mitótico que contienen repeticiones de WD actúan como represores de la transcripción durante la interfase". Cartas FEBS . 575 (1–3): 23–9. doi : 10.1016 / j.febslet.2004.07.089 . PMID 15388328 . S2CID 21762011 .
- ^ Li Z, Kim SH, Higgins JM, Brenner MB, Sacks DB (diciembre de 1999). "IQGAP1 y calmodulina modulan la función de E-cadherina" . La revista de química biológica . 274 (53): 37885–92. doi : 10.1074 / jbc.274.53.37885 . PMID 10608854 .
- ^ Piedra J, Miravet S, Castaño J, Pálmer HG, Heisterkamp N, García de Herreros A, Duñach M (abril de 2003). "p120 tirosina quinasas Fer y Fyn asociadas a catenina regulan la fosforilación de beta-catenina Tyr-142 y la interacción de beta-catenina-alfa-catenina" . Biología Molecular y Celular . 23 (7): 2287–97. doi : 10.1128 / MCB.23.7.2287-2297.2003 . PMC 150740 . PMID 12640114 .
- ^ Nourry C, Maksumova L, Pang M, Liu X, Wang T (mayo de 2004). "Interacción directa entre Smad3, APC10, CDH1 y HEF1 en la degradación proteasomal de HEF1" . Biología celular BMC . 5 (1): 20. doi : 10.1186 / 1471-2121-5-20 . PMC 420458 . PMID 15144564 .
- ^ Shibata T, Gotoh M, Ochiai A, Hirohashi S (agosto de 1994). "Asociación de placoglobina con APC, un producto génico supresor de tumores, y su regulación por fosforilación de tirosina". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 203 (1): 519–22. doi : 10.1006 / bbrc.1994.2213 . PMID 8074697 .
- ^ Hinck L, Näthke IS, Papkoff J, Nelson WJ (junio de 1994). "Dinámica de la formación del complejo cadherina / catenina: nuevas interacciones de proteínas y vías de ensamblaje del complejo" . The Journal of Cell Biology . 125 (6): 1327–40. doi : 10.1083 / jcb.125.6.1327 . PMC 2290923 . PMID 8207061 .
- ^ Knudsen KA, Wheelock MJ (agosto de 1992). "Plakoglobin, o un homólogo de 83 kD distinto de beta-catenina, interactúa con E-cadherina y N-cadherina" . The Journal of Cell Biology . 118 (3): 671–9. doi : 10.1083 / jcb.118.3.671 . PMC 2289540 . PMID 1639850 .
- ^ Hazan RB, Kang L, Roe S, Borgen PI, Rimm DL (diciembre de 1997). "La vinculina está asociada con el complejo de adhesión E-cadherina" . La revista de química biológica . 272 (51): 32448–53. doi : 10.1074 / jbc.272.51.32448 . PMID 9405455 .
- ^ Brady-Kalnay SM, Rimm DL, Tonks NK (agosto de 1995). "La proteína receptora tirosina fosfatasa PTPmu se asocia con cadherinas y cateninas in vivo" . The Journal of Cell Biology . 130 (4): 977–86. doi : 10.1083 / jcb.130.4.977 . PMC 2199947 . PMID 7642713 .
- ^ Brady-Kalnay SM, Mourton T, Nixon JP, Pietz GE, Kinch M, Chen H, Brackenbury R, Rimm DL, Del Vecchio RL, Tonks NK (abril de 1998). "Interacción dinámica de PTPmu con múltiples cadherinas in vivo" . The Journal of Cell Biology . 141 (1): 287–96. doi : 10.1083 / jcb.141.1.287 . PMC 2132733 . PMID 9531566 .
- ^ Besco JA, Hooft van Huijsduijnen R, Frostholm A, Rotter A (octubre de 2006). "Sustratos intracelulares de proteína receptora tirosina fosfatasa rho enriquecida en cerebro (RPTPrho / PTPRT)". Investigación del cerebro . 1116 (1): 50–7. doi : 10.1016 / j.brainres.2006.07.122 . PMID 16973135 . S2CID 23343123 .
- ^ a b c Polyak K, Weinberg RA (abril de 2009). "Transiciones entre estados epiteliales y mesenquimales: adquisición de rasgos de células madre y malignas". Reseñas de la naturaleza. Cáncer . 9 (4): 265–73. doi : 10.1038 / nrc2620 . PMID 19262571 . S2CID 3336730 .
- ^ van der Post RS, Vogelaar IP, Carneiro F, Guilford P, Huntsman D, Hoogerbrugge N, et al. (Junio de 2015). "Cáncer gástrico difuso hereditario: guías clínicas actualizadas con énfasis en portadores de la mutación CDH1 de la línea germinal" . Revista de Genética Médica . 52 (6): 361–74. doi : 10.1136 / jmedgenet-2015-103094 . PMC 4453626 . PMID 25979631 .
- ^ Berx G, Cleton-Jansen AM, Nollet F, de Leeuw WJ, van de Vijver M, Cornelisse C, van Roy F (diciembre de 1995). "E-cadherina es un gen supresor de invasión / tumor mutado en cánceres de mama lobulares humanos" . El diario EMBO . 14 (24): 6107-15. doi : 10.1002 / j.1460-2075.1995.tb00301.x . PMC 394735 . PMID 8557030 .
- ^ Berx G, Cleton-Jansen AM, Strumane K, de Leeuw WJ, Nollet F, van Roy F, Cornelisse C (noviembre de 1996). "E-cadherina se inactiva en la mayoría de los cánceres de mama lobulillares humanos invasivos por mutaciones de truncamiento en todo su dominio extracelular". Oncogén . 13 (9): 1919–25. PMID 8934538 .
- ^ Becker KF, Atkinson MJ, Reich U, Becker I, Nekarda H, Siewert JR, Höfler H (julio de 1994). "Las mutaciones del gen E-cadherina proporcionan pistas para los carcinomas gástricos de tipo difuso". Investigación del cáncer . 54 (14): 3845–52. PMID 8033105 .
- ^ De Leeuw WJ, Berx G, Vos CB, Peterse JL, Van de Vijver MJ, Litvinov S, et al. (Diciembre de 1997). "Pérdida simultánea de E-cadherina y cateninas en cáncer de mama lobulillar invasivo y carcinoma lobulillar in situ". La Revista de Patología . 183 (4): 404-11. doi : 10.1002 / (SICI) 1096-9896 (199712) 183: 4 <404 :: AID-PATH1148> 3.0.CO; 2-9 . PMID 9496256 .
- ^ a b Batlle E, Sancho E, Francí C, Domínguez D, Monfar M, Baulida J, García De Herreros A (febrero de 2000). "El caracol del factor de transcripción es un represor de la expresión del gen E-cadherina en células tumorales epiteliales". Biología celular de la naturaleza . 2 (2): 84–9. doi : 10.1038 / 35000034 . PMID 10655587 . S2CID 23809509 .
- ^ a b Cano A, Pérez-Moreno MA, Rodrigo I, Locascio A, Blanco MJ, del Barrio MG, Portillo F, Nieto MA (febrero de 2000). "El caracol del factor de transcripción controla las transiciones epiteliales-mesenquimales reprimiendo la expresión de E-cadherina". Biología celular de la naturaleza . 2 (2): 76–83. doi : 10.1038 / 35000025 . hdl : 10261/32314 . PMID 10655586 . S2CID 28329186 .
- ^ a b Comijn J, Berx G, Vermassen P, Verschueren K, van Grunsven L, Bruyneel E, et al. (Junio de 2001). "La proteína de dedo de zinc de unión de caja E a dos manos SIP1 regula negativamente la E-cadherina e induce la invasión". Célula molecular . 7 (6): 1267–78. doi : 10.1016 / S1097-2765 (01) 00260-X . PMID 11430829 .
- ^ a b Hajra KM, Chen DY, Fearon ER (marzo de 2002). "La proteína SLUG zinc-finger reprime la E-cadherina en el cáncer de mama". Investigación del cáncer . 62 (6): 1613–8. PMID 11912130 .
- ^ De Craene B, Gilbert B, Stove C, Bruyneel E, van Roy F, Berx G (julio de 2005). "El caracol factor de transcripción induce la invasión de células tumorales mediante la modulación del programa de diferenciación de células epiteliales" . Investigación del cáncer . 65 (14): 6237–44. doi : 10.1158 / 0008-5472.CAN-04-3545 . PMID 16024625 .
- ^ a b Yang J, Mani SA, Donaher JL, Ramaswamy S, Itzykson RA, Come C, Savagner P, Gitelman I, Richardson A, Weinberg RA (junio de 2004). "Twist, un regulador maestro de la morfogénesis, juega un papel esencial en la metástasis tumoral". Celular . 117 (7): 927–39. doi : 10.1016 / j.cell.2004.06.006 . PMID 15210113 . S2CID 16181905 .
- ^ a b Eger A, Aigner K, Sonderegger S, Dampier B, Oehler S, Schreiber M, Berx G, Cano A, Beug H, Foisner R (marzo de 2005). "DeltaEF1 es un represor transcripcional de E-cadherina y regula la plasticidad epitelial en las células de cáncer de mama" . Oncogén . 24 (14): 2375–85. doi : 10.1038 / sj.onc.1208429 . PMID 15674322 .
- ^ Liu YN, Lee WW, Wang CY, Chao TH, Chen Y, Chen JH (diciembre de 2005). "Mecanismos reguladores que controlan la expresión del gen de cadherina E humana" . Oncogén . 24 (56): 8277–90. doi : 10.1038 / sj.onc.1208991 . PMID 16116478 .
- ^ a b Lombaerts M, van Wezel T, Philippo K, Dierssen JW, Zimmerman RM, Oosting J, van Eijk R, Eilers PH, van de Water B, Cornelisse CJ, Cleton-Jansen AM (marzo de 2006). "La regulación a la baja transcripcional de E-cadherina por metilación del promotor pero no mutación está relacionada con la transición epitelial a mesenquimal en líneas celulares de cáncer de mama" . Revista británica de cáncer . 94 (5): 661–71. doi : 10.1038 / sj.bjc.6602996 . PMC 2361216 . PMID 16495925 .
- ^ Graff JR, Gabrielson E, Fujii H , Baylin SB, Herman JG (enero de 2000). "Los patrones de metilación de la isla E-cadherina 5 'CpG son inestables y reflejan la pérdida dinámica y heterogénea de la expresión de E-cadherina durante la progresión metastásica" . La revista de química biológica . 275 (4): 2727–32. doi : 10.1074 / jbc.275.4.2727 . PMID 10644736 .
Otras lecturas
- Berx G, Becker KF, Höfler H, van Roy F (1998). "Mutaciones del gen de cadherina E humana (CDH1)" . Mutación humana . 12 (4): 226–37. doi : 10.1002 / (SICI) 1098-1004 (1998) 12: 4 <226 :: AID-HUMU2> 3.0.CO; 2-D . PMID 9744472 .
- Wijnhoven BP, Dinjens WN, Pignatelli M (agosto de 2000). "Complejo de adhesión célula-célula E-cadherina-catenina y cáncer humano" . La Revista Británica de Cirugía . 87 (8): 992–1005. doi : 10.1046 / j.1365-2168.2000.01513.x . hdl : 1765/56571 . PMID 10931041 . S2CID 3083613 .
- Beavon IR (agosto de 2000). "El complejo E-cadherina-catenina en la metástasis tumoral: estructura, función y regulación". Revista europea del cáncer . 36 (13 Spec No): 1607–20. doi : 10.1016 / S0959-8049 (00) 00158-1 . PMID 10959047 .
- Wilson PD (abril de 2001). "Policistina: nuevos aspectos de estructura, función y regulación" . Revista de la Sociedad Americana de Nefrología . 12 (4): 834–45. doi : 10.1681 / ASN.V124834 . PMID 11274246 .
- Chun YS, Lindor NM, Smyrk TC, Petersen BT, Burgart LJ, Guilford PJ, Donohue JH (julio de 2001). "Mutaciones del gen de la línea germinal E-cadherina: ¿está indicada la gastrectomía total profiláctica?". Cáncer . 92 (1): 181–7. doi : 10.1002 / 1097-0142 (20010701) 92: 1 <181 :: AID-CNCR1307> 3.0.CO; 2-J . PMID 11443625 .
- Hazan RB, Qiao R, Keren R, Badano I, Suyama K (abril de 2004). "Interruptor de Cadherin en la progresión del tumor". Anales de la Academia de Ciencias de Nueva York . 1014 (1): 155–63. Código Bibliográfico : 2004NYASA1014..155H . doi : 10.1196 / annals.1294.016 . PMID 15153430 . S2CID 37486403 .
- Bryant DM, Stow JL (agosto de 2004). "Los entresijos del tráfico de E-cadherin". Tendencias en biología celular . 14 (8): 427–34. doi : 10.1016 / j.tcb.2004.07.007 . PMID 15308209 .
- Wang HD, Ren J, Zhang L (noviembre de 2004). "Mutación de la línea germinal de CDH1 en el carcinoma gástrico hereditario" . Revista mundial de gastroenterología . 10 (21): 3088–93. doi : 10.3748 / wjg.v10.i21.3088 . PMC 4611247 . PMID 15457549 .
- Reynolds AB, Carnahan RH (diciembre de 2004). "Regulación de la estabilidad y el recambio de cadherina por p120ctn: implicaciones en la enfermedad y el cáncer". Seminarios en Biología Celular y del Desarrollo . 15 (6): 657–63. doi : 10.1016 / j.semcdb.2004.09.003 . PMID 15561585 .
- Moran CJ, Joyce M, McAnena OJ (abril de 2005). "Cáncer de estómago asociado a CDH1: informe de una familia y revisión de la literatura". Revista europea de oncología quirúrgica . 31 (3): 259–64. doi : 10.1016 / j.ejso.2004.12.010 . PMID 15780560 .
- Georgolios A, Batistatou A, Manolopoulos L, Charalabopoulos K (marzo de 2006). "Patrones de función y expresión de E-cadherina en el carcinoma de células escamosas de cabeza y cuello (HNSCC)". Revista de investigación clínica y experimental del cáncer . 25 (1): 5–14. PMID 16761612 .
- Renaud-Young M, Gallin WJ (octubre de 2002). "En el primer dominio extracelular de E-cadherina, las interacciones heterófilas, pero no el motivo conservado His-Ala-Val, son necesarias para la adhesión" . La revista de química biológica . 277 (42): 39609–16. doi : 10.1074 / jbc.M201256200 . PMID 12154084 .
enlaces externos
- CDH1 + proteína, + humano en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Entrada de GeneReviews / NCBI / NIH / UW sobre el cáncer gástrico difuso hereditario
- Ubicación del genoma humano CDH1 y página de detalles del gen CDH1 en UCSC Genome Browser .
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .