El péptido antimicrobiano de catelicidina (CAMP) es un polipéptido que se almacena principalmente en los lisosomas de macrófagos y leucocitos polimorfonucleares (PMN); en humanos, el gen CAMP codifica el péptido precursor CAP-18 (18 kDa), que es procesado por escisión extracelular mediada por proteinasa 3 en la forma activa LL-37. [4] [5]
ACAMPAR | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | CAMP , IPR001894, CAP-18, CAP18, CRAMP, HSD26, gen FALL39, gen LL37, FALL39, LL37, FALL-39, péptido antimicrobiano de catelicidina, catelicidinas | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 600474 MGI : 108443 HomoloGene : 110678 GeneCards : CAMP | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 3: 48,22 - 48,23 Mb | n / A | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [2] | [3] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Las catelicidinas desempeñan un papel fundamental en la defensa inmune innata de los mamíferos contra la infección bacteriana invasiva. [6] La familia de péptidos de la catelicidina se clasifica como péptidos antimicrobianos (AMP). La familia AMP también incluye las defensinas . Mientras que las defensinas comparten características estructurales comunes, los péptidos relacionados con la catelicidina son muy heterogéneos. [6] Los miembros de la familia de polipéptidos antimicrobianos de catelicidina se caracterizan por una región altamente conservada (dominio de catelina) y un dominio de péptido de catelicidina altamente variable. [6]
Se han aislado péptidos de catelicidina de muchas especies diferentes de mamíferos . Catelicidinas se encuentran principalmente en neutrófilos , monocitos , mastocitos , células dendríticas y macrófagos [7] después de la activación por bacterias, virus, hongos, parásitos o la hormona 1,25-D , que es la forma hormonalmente activa de la vitamina D . [8] Se han encontrado en algunas otras células, incluidas las células epiteliales y los queratinocitos humanos . [9]
Etimología
El término fue acuñado en 1995 a partir de catelina , debido al dominio característico similar a catelina presente en las catelicidinas. [10] El nombre catelina en sí se acuñó a partir del inhibidor de la catepsina L en 1989. [11]
Mecanismo de actividad antimicrobiana
La regla general del mecanismo que desencadena la acción de la catelicidina, como la de otros péptidos antimicrobianos, implica la desintegración (daño y perforación) de las membranas celulares de los organismos hacia los que el péptido es activo. [12] La catelicidina destruye rápidamente las membranas de lipoproteínas de microbios envueltos en fagosomas después de la fusión con lisosomas en macrófagos . Por lo tanto, LL-37 puede inhibir la formación de biopelículas bacterianas. [13]
Otras actividades
LL-37 juega un papel en la activación de la proliferación y migración celular, contribuyendo al proceso de cierre de heridas. [14] Todos estos mecanismos juntos juegan un papel esencial en la homeostasis tisular y los procesos regenerativos. Además, tiene un efecto agonista sobre varios receptores pleiotrópicos, por ejemplo, receptor de péptido de formilo como-1 (FPRL-1), [15] receptor purinérgico P2X7 , receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR) [16] o factor de crecimiento similar a la insulina -1 receptor (IGF-1R). [17] Estos receptores desempeñan un papel inmunomodulador importante en, entre otras cosas, la respuesta inmunitaria antitumoral.
Además, induce la angiogénesis [18] y regula la apoptosis. [19] Estos procesos están desregulados durante el desarrollo del tumor y, por lo tanto, LL-37 podría estar involucrado en la patogénesis de los tumores malignos.
Caracteristicas
Las catelicidinas varían en tamaño de 12 a 80 residuos de aminoácidos y tienen una amplia gama de estructuras. [20] La mayoría de las catelicidinas son péptidos lineales con 23-37 residuos de aminoácidos y se pliegan en hélices α anfipáticas . Además, las catelicidinas también pueden ser moléculas de pequeño tamaño (12-18 residuos) con estructuras de horquilla beta, estabilizadas por uno o dos enlaces disulfuro. También están presentes péptidos de catelicidina incluso más grandes (39-80 residuos de aminoácidos). Estas catelicidinas más grandes muestran motivos de prolina repetidos que forman estructuras extendidas de tipo poliprolina . [6]
En 1995, Gudmundsson et al. se supone que el péptido antimicrobiano activo está formado por un dominio C-terminal de 39 residuos (denominado FALL-39). Sin embargo, solo un año después declaró que el AMP maduro, ahora llamado LL-37, es en realidad dos aminoácidos más corto que FALL-39. [21] [22]
La familia de las catelicidinas comparte homología de secuencia primaria con la familia de cistatinas [23] de inhibidores de cisteína proteinasas, aunque generalmente faltan residuos de aminoácidos que se cree que son importantes en dicha inhibición de proteasas.
Ortólogos no humanos
Se han encontrado péptidos de catelicidina en humanos, monos, ratones, ratas, conejos, cobayas, pandas, cerdos, vacas, ranas, ovejas, cabras, pollos y caballos. Se han descrito aproximadamente 30 miembros de la familia de las catelicidinas en mamíferos.
Los péptidos de catelicidina identificados actualmente incluyen los siguientes: [6]
- Humano: hCAP-18 (dividido en LL-37)
- Mono Rhesus: RL-37
- Ratones: CRAMP-1/2, (péptido antimicrobiano relacionado con la catelicidina [24]
- Ratas: rCRAMP
- Conejos: CAP-18
- Conejillo de indias: CAP-11
- Cerdos: PR-39, Prophenin, PMAP-23,36,37
- Bovino: BMAP-27,28,34 (péptidos antimicrobianos mieloides bovinos); Bac5, Bac7
- Ranas: catelicidina-AL (que se encuentra en Amolops loloensis ) [25]
- Pollos: Cuatro catelicidinas, fowlicidinas 1,2,3 y catelicidina Beta-1 [26]
- Demonio de Tasmania: Saha-CATH5 [27]
- Salmónidos: CATH1 y CATH2
Significación clínica
Los pacientes con rosácea tienen niveles elevados de catelicidina y niveles elevados de enzimas trípticas del estrato córneo (SCTE). La catelicidina se escinde en el péptido antimicrobiano LL-37 por las serina proteasas calicreína 5 y calicreína 7 . Se sospecha que la producción excesiva de LL-37 es una causa contribuyente en todos los subtipos de rosácea . [28] Los antibióticos se han utilizado en el pasado para tratar la rosácea, pero es posible que los antibióticos solo funcionen porque inhiben algunos SCTE. [29]
Los niveles plasmáticos más bajos de proteína antimicrobiana de catelicidina humana ( hCAP18 ) parecen aumentar significativamente el riesgo de muerte por infección en pacientes en diálisis . [30] La producción de catelicidina está regulado por la vitamina D . [31] [32]
SAAP-148 (a s ynthetic un ntimicrobial y un ntibiofilm p eptide) es una versión modificada de LL-37 que ha mejorado actividades antimicrobianas en comparación con LL-37. En particular, SAAP-148 fue más eficaz para matar bacterias en condiciones fisiológicas. [33]
Se cree que LL-37 juega un papel en la patogénesis de la psoriasis (junto con otros péptidos antimicrobianos). En la psoriasis, los queratinocitos dañados liberan LL-37 que forma complejos con material autogenético (ADN o ARN) de otras células. Estos complejos estimulan las células dendríticas (un tipo de célula presentadora de antígenos) que luego liberan interferón α y β, lo que contribuye a la diferenciación de las células T y a la inflamación continua. [34] También se ha encontrado que LL-37 es un autoantígeno común en la psoriasis; Se encontraron células T específicas de LL-37 en la sangre y la piel en dos tercios de los pacientes con psoriasis moderada a grave. [34]
Ver también
- Péptidos antimicrobianos
- Sistema inmune innato
Referencias
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enlaces externos
- Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P49913 (Human Cathelicidin) en el PDBe-KB .