La beta-cristalina A3 es una proteína que en humanos está codificada por el gen CRYBA1 . [5] [6] [7]
CRYBA1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | CRYBA1 , CRYB1, CTRCT10, cristalina beta A1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 123610 MGI : 88518 HomoloGene : 3815 GeneCards : CRYBA1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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RefSeq (ARNm) |
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RefSeq (proteína) |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 17: 29.25 - 29.25 Mb | Crónicas 11: 77,72 - 77,73 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Las cristalinas se dividen en dos clases: específicas de taxón o enzimáticas y ubicuas. La última clase constituye las principales proteínas del cristalino de los vertebrados y mantiene la transparencia y el índice de refracción del cristalino. Dado que las células de la fibra central del cristalino pierden su núcleo durante el desarrollo, estas cristalinas se producen y luego se retienen durante toda la vida, lo que las convierte en proteínas extremadamente estables. Las cristalinas del cristalino de los mamíferos se dividen en familias alfa, beta y gamma; Las cristalinas beta y gamma también se consideran una superfamilia. Las familias alfa y beta se dividen además en grupos ácidos y básicos. Existen siete regiones proteicas en las cristalinas: cuatro motivos homólogos, un péptido de conexión y extensiones N- y C-terminales. Las beta-cristalinas, las más heterogéneas, se diferencian por la presencia de la extensión C-terminal (presente en el grupo básico, ninguna en el grupo ácido). Las beta-cristalinas forman agregados de diferentes tamaños y pueden autoasociarse para formar dímeros o heterodímeros con otras beta-cristalinas. Este gen, un miembro del grupo ácido beta, codifica dos proteínas (cristalina, beta A3 y cristalina, beta A1) a partir de un solo ARNm, la última proteína es 17 aa más corta que la cristalina, beta A3 y se genera mediante el uso de un inicio de traducción alternativo. sitio. La deleción de los exones 3 y 4 provoca la enfermedad autosómica dominante "catarata zonular con opacidades suturales". [7]
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000108255 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000000724 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- ^ a b "Entrez Gene: cristalina CRYBA1, beta A1" .
Otras lecturas
- Hulsebos TJ, Bijlsma EK, Geurts van Kessel AH, et al. (1991). "Asignación directa de los genes de cristalina beta B2 y beta B3 humanos a 22q11.2 ---- q12: marcadores de neurofibromatosis 2". Cytogenet. Cell Genet . 56 (3–4): 171–5. doi : 10.1159 / 000133080 . PMID 2055112 .
- Basti S, Hejtmancik JF, Padma T y col. (1996). "Catarata zonular autosómica dominante con opacidades suturales en una familia de cuatro generaciones". Soy. J. Ophthalmol . 121 (2): 162–8. doi : 10.1016 / s0002-9394 (14) 70580-x . PMID 8623885 .
- Werten PJ, Carver JA, Jaenicke R, de Jong WW (1997). "El papel esquivo de la extensión N-terminal de beta A3- y beta A1-cristalina" . Protein Eng . 9 (11): 1021–8. doi : 10.1093 / protein / 9.11.1021 . PMID 8961355 .
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