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Complejo de citocromo b6f
1q90 opm.png
Estructura cristalina del complejo citocromo b6f de C. reinhardtii ( 1q90 ). Los límites de hidrocarburos de la bicapa lipídica se muestran con líneas rojas y azules (lado del espacio tilacoide y lado del estroma, respectivamente).
Identificadores
SímboloB6F
PfamPF05115
InterProIPR007802
TCDB3.D.3
Superfamilia OPM92
Proteína OPM4pv1
Membranome258
Estructuras proteicas disponibles:
Pfam  estructuras / ECOD  
PDBRCSB PDB ; PDBe ; PDBj
PDBsumresumen de estructura
Complejo de citocromo b 6 f
Identificadores
CE no.1.10.99.1
Bases de datos
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BRENDAEntrada BRENDA
FÁCILNiceZyme vista
KEGGEntrada KEGG
MetaCyccamino metabólico
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El citocromo b 6 f complejo (reductasa plastoquinol-plastocianina; EC 1.10.99.1 ) es una enzima que se encuentra en el tilacoide membrana en cloroplastos de plantas, cianobacterias y algas verdes , que cataliza la transferencia de electrones desde plastoquinol a plastocianina . [1] La reacción es análoga a la reacción catalizada por el citocromo bc 1 (Complejo III) de la cadena de transporte de electrones mitocondrial . Durante la fotosíntesis , el citocromo bEl complejo 6 f es un paso a lo largo de la cadena que transfiere electrones del Fotosistema II al Fotosistema I , y al mismo tiempo bombea protones al espacio tilacoide que contribuyen a crear un gradiente electroquímico (de energía) [2] que luego se usa para sintetizar ATP de ADP .

Estructura de la enzima [ editar ]

El complejo del citocromo b 6 f es un dímero, y cada monómero se compone de ocho subunidades. [3] Estos consisten en cuatro grandes subunidades: un citocromo f de 32 kDa con un citocromo de tipo c, un citocromo b 6 de 25 kDa con un grupo hemo de bajo y alto potencial, una proteína de hierro-azufre Rieske de 19 kDa que contiene un [ 2Fe-2S] grupo y una subunidad IV de 17 kDa; junto con cuatro subunidades pequeñas (3-4 kDa): PetG, PetL, PetM y PetN. [3] [4] El peso molecular total es 217 kDa.

La estructura cristalina de los complejos de citocromo b 6 f de Chlamydomonas reinhardtii , Mastigocladus laminosus y Nostoc sp. Se han determinado PCC 7120. [2] [5] [6] [7] [8] [9]

El núcleo del complejo es estructuralmente similar al núcleo del citocromo bc 1 . El citocromo b 6 y la subunidad IV son homólogos al citocromo b [10] y las proteínas de hierro-azufre de Rieske de los dos complejos son homólogas. [11] Sin embargo, el citocromo f y el citocromo c 1 no son homólogos. [12]

El citocromo b 6 f contiene siete grupos protésicos . [13] [14] Cuatro se encuentran tanto en el citocromo b 6 f como en bc 1 : el hemo tipo c del citocromo c 1 yf, los dos hemes tipo b (b p y b n ) en bc 1 y b 6 f, y el grupo [2Fe-2S] de la proteína Rieske. En el citocromo b 6 f se encuentran tres grupos protésicos únicos : clorofila a , β-caroteno y heme c n (también conocido como heme x). [5]

El espacio entre monómeros dentro del núcleo del dímero del complejo del citocromo b6f está ocupado por lípidos, [9] lo que proporciona direccionalidad a la transferencia de electrones hemo-hemo mediante la modulación del entorno dieléctrico intraproteico. [15]

Función biológica [ editar ]

Tabaco ( Nicotiana tabacum ) citocromo b 6 f mutante (derecha) junto a la planta normal. Las plantas se utilizan en la investigación de la fotosíntesis para investigar la fotofosforilación cíclica.

En la fotosíntesis , el complejo del citocromo b 6 f actúa para mediar en la transferencia de electrones entre los dos complejos de centros de reacción fotosintéticos, del Fotosistema II al Fotosistema I , mientras transfiere protones del estroma del cloroplasto a través de la membrana tilacoide hacia la luz . [2] El transporte de electrones a través del citocromo b 6 f es responsable de crear el gradiente de protones que impulsa la síntesis de ATP en los cloroplastos. [4]

En una reacción separada, el complejo citocromo b 6 f juega un papel central en la fotofosforilación cíclica , cuando NADP + no está disponible para aceptar electrones de ferredoxina reducida . [1] Este ciclo da como resultado la creación de un gradiente de protones por el citocromo b 6 f, que puede usarse para impulsar la síntesis de ATP. También se ha demostrado que este ciclo es esencial para la fotosíntesis, [16] en el que se propone ayudar a mantener la proporción adecuada de producción de ATP / NADPH para la fijación de carbono . [17] [18]

Las reacciones de desprotonación-oxidación de quinol del lado p dentro del complejo citocromo b6f han sido implicadas en la generación de especies reactivas de oxígeno. [19] Se ha sugerido que una molécula integral de clorofila ubicada dentro del sitio de oxidación del quinol realiza una función estructural, no fotoquímica, al mejorar la velocidad de formación de las especies reactivas de oxígeno, posiblemente para proporcionar una vía redox para la comunicación intracelular. [20]

Mecanismo de reacción [ editar ]

El complejo citocromo b 6 f es responsable de la transferencia de electrones " no cíclicos " (1) y " cíclicos " (2) entre dos portadores redox móviles, plastoquinona (QH 2 ) y plastocianina (Pc):

H 2 O→fotosistema II→QH 2→Cyt b 6 f→Ordenador personal→fotosistema I→NADPH(1)
QH 2→Cyt b 6 f→Ordenador personal→fotosistema I→Q(2)

El citocromo b 6 f cataliza la transferencia de electrones del plastoquinol a la plastocianina, mientras bombea dos protones del estroma al lumen del tilacoide:

QH 2 + 2Pc (Cu 2+ ) + 2H + (estroma) → Q + 2Pc (Cu + ) + 4H + (lumen) [1]

Esta reacción ocurre a través del ciclo Q como en el Complejo III. [21] La plastoquinona actúa como portador de electrones, transfiriendo sus dos electrones a cadenas de transporte de electrones de alto y bajo potencial (ETC) a través de un mecanismo llamado bifurcación de electrones. [22] El complejo contiene hasta tres moléculas de plastoquinona (PQ) nativas que forman una red de transferencia de electrones que son responsables del funcionamiento del ciclo Q y sus funciones catalíticas y de detección de redox en la fotosíntesis. [23]

Ciclo Q [ editar ]

Ciclo Q del citocromo b 6 f

Primera mitad del ciclo Q

  1. QH 2 se une al lado positivo 'p' (lado del lumen) del complejo. Se oxida a una semiquinona (SQ) por el centro de hierro-azufre (ETC de alto potencial) y libera dos protones a la luz del tilacoide [ cita requerida ] .
  2. El centro de hierro-azufre reducido transfiere su electrón a través del citocromo f a Pc.
  3. En el ETC de bajo potencial, SQ transfiere su electrón al hem b p del citocromo b6.
  4. Heme b p luego transfiere el electrón al heme b n .
  5. Heme b n reduce Q con un electrón para formar SQ.

Segunda mitad del ciclo Q

  1. Un segundo QH 2 se une al complejo.
  2. En el ETC de alto potencial, un electrón reduce otro Pc oxidado.
  3. En el ETC de bajo potencial, el electrón del heme b n se transfiere a SQ, y el Q 2− completamente reducido toma dos protones del estroma para formar QH 2 .
  4. El Q oxidado y el QH 2 reducido que se ha regenerado se difunden en la membrana.

Transferencia cíclica de electrones [ editar ]

En contraste con el Complejo III, el citocromo b 6 f cataliza otra reacción de transferencia de electrones que es fundamental para la fotofosforilación cíclica . El electrón de la ferredoxina (Fd) se transfiere a la plastoquinona y luego al complejo del citocromo b 6 f para reducir la plastocianina, que es reoxidada por P700 en el fotosistema I. [24] El mecanismo exacto de cómo la plastoquinona es reducida por la ferredoxina aún está bajo investigación. Una propuesta es que existe una ferredoxina: plastoquinona reductasa o una NADP deshidrogenasa. [24]Dado que el hem x no parece ser necesario para el ciclo Q y no se encuentra en el Complejo III, se ha propuesto que se utilice para la fotofosforilación cíclica mediante el siguiente mecanismo: [22] [25]

  1. Fd (rojo) + hem x (buey) → Fd (buey) + hem x (rojo)
  2. hemo x (rojo) + Fd (rojo) + Q + 2H + → hemo x (buey) + Fd (buey) + QH 2

Referencias [ editar ]

  1. ↑ a b c Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Stryer L (2007). Bioquímica . Nueva York: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-8724-2.
  2. ↑ a b c Hasan SS, Yamashita E, Baniulis D, Cramer WA (marzo de 2013). "Vías de transferencia de protones dependientes de quinona en el complejo fotosintético del citocromo b6f" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 110 (11): 4297-302. doi : 10.1073 / pnas.1222248110 . PMC 3600468 . PMID 23440205 .  
  3. ↑ a b Whitelegge JP, Zhang H, Aguilera R, Taylor RM, Cramer WA (octubre de 2002). "Espectrometría de masas de ionización por electrospray cromatografía líquida de cobertura completa de subunidades (LCMS +) de una proteína de membrana oligomérica: complejo de citocromo b (6) f de espinaca y la cianobacteria Mastigocladus laminosus" . Proteómica molecular y celular . 1 (10): 816–27. doi : 10.1074 / mcp.m200045-mcp200 . PMID 12438564 . 
  4. ↑ a b Voet DJ, Voet JG (2011). Bioquímica . Nueva York, NY: Wiley, J. ISBN 978-0-470-57095-1.
  5. ^ a b Stroebel D, Choquet Y, Popot JL, Picot D (noviembre de 2003). "Un hemo atípico en el complejo citocromo b (6) f". Naturaleza . 426 (6965): 413–8. doi : 10.1038 / nature02155 . PMID 14647374 . S2CID 130033 .  
  6. ^ Yamashita E, Zhang H, Cramer WA (junio de 2007). "Estructura del complejo citocromo b6f: inhibidores de análogos de quinona como ligandos del hemo cn" . Revista de Biología Molecular . 370 (1): 39–52. doi : 10.1016 / j.jmb.2007.04.011 . PMC 1993820 . PMID 17498743 .  
  7. ^ Baniulis D, Yamashita E, Whitelegge JP, Zatsman AI, Hendrich MP, Hasan SS, Ryan CM, Cramer WA (abril de 2009). "Estructura-función, estabilidad y modificación química del complejo cianobacteriano citocromo b6f de Nostoc sp. PCC 7120" . La Revista de Química Biológica . 284 (15): 9861–9. doi : 10.1074 / jbc.M809196200 . PMC 2665108 . PMID 19189962 .  
  8. ^ Hasan SS, Stofleth JT, Yamashita E, Cramer WA (abril de 2013). "Cambios conformacionales inducidos por lípidos dentro del complejo citocromo b6f de la fotosíntesis oxigenada" . Bioquímica . 52 (15): 2649–54. doi : 10.1021 / bi301638h . PMC 4034689 . PMID 23514009 .  
  9. ↑ a b Hasan SS, Cramer WA (julio de 2014). "Arquitectura de lípidos internos del complejo citocromo b6f heterooligomérico" . Estructura . 22 (7): 1008–15. doi : 10.1016 / j.str.2014.05.004 . PMC 4105968 . PMID 24931468 .  
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Enlaces externos [ editar ]

  • Estudios de estructura y función del complejo citocromo b 6 f : investigación actual sobre el citocromo b 6 f en el laboratorio de William Cramer en la Universidad de Purdue, EE. UU.
  • UMich Orientación de proteínas en familias de membranas / superfamilia-3 - Posiciones calculadas de b6f y complejos relacionados en las membranas
  • Cytochrome + b6f + Complex en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .