La daptomicina , que se vende bajo la marca Cubicin entre otros, es un antibiótico lipopéptido utilizado en el tratamiento de infecciones sistémicas y potencialmente mortales causadas por organismos grampositivos . Es un compuesto natural que se encuentra en el suelo saprotroph Streptomyces roseosporus . Su mecanismo de acción distintivo lo hace útil en el tratamiento de infecciones causadas por múltiples bacterias resistentes a los medicamentos.
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Datos clinicos | |
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Nombres comerciales | Cubicin, Cubicin RF |
Otros nombres | LY 146032 |
AHFS / Drugs.com | Monografía |
Datos de licencia |
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Categoría de embarazo |
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Vías de administración | Intravenoso |
Código ATC | |
Estatus legal | |
Estatus legal | |
Datos farmacocinéticos | |
Biodisponibilidad | n / A |
Enlace proteico | 90–95% |
Metabolismo | Renal (especulativo) [6] |
Vida media de eliminación | 7 a 11 horas (hasta 28 horas en caso de insuficiencia renal) |
Excreción | Renal (78%; principalmente como fármaco inalterado); heces (5,7%) |
Identificadores | |
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Número CAS | |
PubChem CID | |
DrugBank | |
ChemSpider | |
UNII | |
KEGG | |
CHEBI | |
CHEMBL | |
Tablero CompTox ( EPA ) | |
Tarjeta de información ECHA | 100.116.065 ![]() |
Datos químicos y físicos | |
Fórmula | C 72 H 101 N 17 O 26 |
Masa molar | 1 620 0,693 g · mol -1 |
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Daptomicina | |
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![]() 1. La daptomicina se une y se inserta en la membrana celular. 2. Se agrega en la membrana. 3. Altera la forma de la membrana para formar un agujero, permitiendo que los iones entren y salgan fácilmente de la célula. | |
Identificadores | |
Símbolo | N / A |
TCDB | 1.D.15 |
Superfamilia OPM | 163 |
Proteína OPM | 1t5n |
La daptomicina se eliminó de la Lista de medicamentos esenciales de la Organización Mundial de la Salud en 2019. [7] [8] La Organización Mundial de la Salud clasifica a la daptomicina como de importancia crítica para la medicina humana. [9]
Usos médicos
La daptomicina se indica para su uso en adultos en los Estados Unidos para infecciones de la piel y la estructura de la piel causadas por infecciones por grampositivos, S. aureus bacteremia, y en el lado derecho de S. aureus endocarditis . Se une con avidez al surfactante pulmonar , por lo que no se puede utilizar en el tratamiento de la neumonía. [10] Parece haber una diferencia en el trabajo de la daptomicina en la neumonía hematógena. [11]
Efectos adversos
Las reacciones adversas comunes asociadas con la terapia con daptomicina incluyen: [12] [13]
- Cardiovascular: presión arterial baja , presión arterial alta , la hinchazón
- Sistema nervioso central: insomnio
- Dermatológico: erupción
- Gastrointestinal: diarrea, dolor abdominal
- Hematológico: eosinofilia
- Respiratorio: disnea
- Otros: reacciones en el lugar de la inyección, fiebre, hipersensibilidad
Los eventos adversos menos comunes, pero graves informados en la literatura incluyen
- Hepatotoxicidad: [14] transaminasas elevadas
- Nefrotoxicidad: [15] lesión renal aguda por rabdomiólisis
Además, se ha informado de miopatía y rabdomiólisis en pacientes que toman estatinas simultáneamente , [16] pero se desconoce si esto se debe completamente a la estatina o si la daptomicina potencia este efecto. Debido a los datos limitados disponibles, el fabricante recomienda que se suspendan temporalmente las estatinas mientras el paciente recibe tratamiento con daptomicina. Los niveles de creatina quinasa generalmente se controlan regularmente mientras las personas se someten a terapia con daptomicina.
En julio de 2010, la FDA emitió una advertencia de que la daptomicina podría causar neumonía eosinofílica potencialmente mortal . La FDA dijo que había identificado siete casos confirmados de neumonía eosinofílica entre 2004 y 2010 y otros 36 casos posibles. Las siete víctimas confirmadas eran todas mayores de 60 años y los síntomas aparecieron dentro de las dos semanas posteriores al inicio de la terapia.
Farmacología
Mecanismo de acción
La daptomicina tiene un mecanismo de acción distinto, que interrumpe múltiples aspectos de la función de la membrana celular bacteriana . Se inserta en la membrana celular de forma dependiente de fosfatidilglicerol , donde luego se agrega. La agregación de daptomicina altera la curvatura de la membrana, lo que crea orificios por los que se filtran iones. Esto causa una despolarización rápida , lo que resulta en una pérdida del potencial de membrana que conduce a la inhibición de la síntesis de proteínas , ADN y ARN , lo que resulta en la muerte de las células bacterianas. [17]
Se ha propuesto que la formación de micelas esféricas [18] por la daptomicina puede afectar el mecanismo de acción.
Microbiología
La daptomicina es bactericida únicamente contra bacterias grampositivas. Ha demostrado actividad in vitro contra enterococos (incluidos los enterococos resistentes a glicopéptidos (GRE)), estafilococos (incluido Staphylococcus aureus resistente a meticilina ), estreptococos , [19] corinebacterias y persistencia de Borrelia burgdorferi en fase estacionaria . [20]
Resistencia a la daptomicina
La resistencia a la daptomicina todavía es poco común, [ ¿cuándo? ] pero se ha informado cada vez más en GRE, comenzando en Corea en 2005, en Europa en 2010, en Taiwán en 2011 y en los Estados Unidos, donde se notificaron nueve casos entre 2007 y 2011. [21] La resistencia a la daptomicina surgió en cinco de los seis casos mientras fueron tratados. Se desconoce el mecanismo de resistencia. Se descubrió que una cepa de Paenibacillus de cuatro millones de años aislada de muestras de suelo en la cueva de Lechuguilla era naturalmente resistente a la daptomicina. [22]
Eficacia
Se ha demostrado que la daptomicina no es inferior a las terapias estándar ( nafcilina , oxacilina , flucloxacilina o vancomicina ) en el tratamiento de la bacteriemia y la endocarditis del lado derecho causadas por S. aureus . [23] Un estudio en Detroit, Michigan comparó 53 pacientes tratados por sospecha de infección de piel o tejidos blandos por SARM con daptomicina contra vancomicina, mostrando una recuperación más rápida (4 versus 7 días) con daptomicina. [24]
En los ensayos clínicos de fase III, los datos limitados mostraron que la daptomicina se asociaba con malos resultados en pacientes con endocarditis del lado izquierdo. [ cita requerida ] La daptomicina no se ha estudiado en pacientes con endocarditis o meningitis de válvula protésica . [25]
Biosíntesis
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![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/6/63/Nbt1265-F2.png/220px-Nbt1265-F2.png)
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La daptomicina es un antibiótico lipopéptido cíclico producido por Streptomyces roseosporus . [27] [28] La daptomicina consta de 13 aminoácidos, 10 de los cuales están dispuestos en forma cíclica y tres en una cola exocíclica. Existen dos aminoácidos no proteinogénicos en el fármaco, el inusual aminoácido L-quinurenina (Kyn), solo conocido por la daptomicina, y el ácido L-3-metilglutámico (mGlu). El extremo N del residuo de triptófano exocíclico está acoplado al ácido decanoico, un ácido graso de cadena media (C10). La biosíntesis se inicia mediante el acoplamiento del ácido decanoico al triptófano N-terminal , seguido del acoplamiento de los aminoácidos restantes mediante mecanismos de péptido sintetasa no ribosómico (NRPS). Finalmente, se produce un evento de ciclación, que es catalizado por una enzima tioesterasa, y se concede la posterior liberación del lipopéptido.
El NRPS responsable de la síntesis de daptomicina está codificado por tres genes superpuestos , dptA, dptBC y dptD . Los DPTE y dptF genes, aguas arriba inmediatamente de DPTA , son propensos a estar involucrados en la iniciación de la biosíntesis de daptomicina por acoplamiento de ácido decanoico a la Trp N-terminal. [29] Estos genes novedosos (dptE, dptF) corresponden a productos que probablemente funcionan en conjunto con un dominio de condensación único para acilar el primer aminoácido (triptófano). Se cree que estos y otros genes nuevos ( dptI, dptJ ) están implicados en el suministro de los aminoácidos no proteinogénicos ácido L-3-metilglutámico y Kyn; están ubicados junto a los genes NRPS. [29]
La porción de ácido decanoico de la daptomicina es sintetizada por la maquinaria de la sintasa de ácidos grasos (Figura 2). La modificación postraduccional de la proteína portadora de apo-acilo (ACP, tiolación o dominio T) por una enzima fosfopanteteniltransferasa (PPTasa) cataliza la transferencia de un brazo de fosfopanteteína flexible desde la coenzima A a una serina conservada en el dominio ACP a través de un enlace fosfodiéster . El holo-ACP puede proporcionar un tiol en el que el sustrato y las cadenas de acilo se unen covalentemente durante los alargamientos de la cadena. Los dos dominios catalíticos centrales son una aciltransferasa (AT) y una cetosintasa (KS). El AT actúa sobre un sustrato de malonil-CoA y transfiere un grupo acilo al tiol del dominio ACP. Esta transtiolación neta es un paso de energía neutra. A continuación, el acil-S-ACP se transtiola a una cisteína conservada en el KS; el KS descarboxila el malonil-S-ACP corriente abajo y forma un β-cetoacil-S-ACP. Esto sirve como sustrato para el siguiente ciclo de alargamiento. Sin embargo, antes de que comience el siguiente ciclo, el grupo β-ceto se reduce al alcohol correspondiente catalizado por un dominio cetoreductasa, seguido de deshidratación a la olefina catalizada por un dominio deshidratasa y, finalmente, reducción al metileno catalizado por un dominio enoilreductasa. Cada ciclo catalítico de KS da como resultado la adición neta de dos carbonos. Después de tres iteraciones más de elongación, una enzima tioesterasa cataliza la hidrólisis y, por tanto, la liberación del ácido graso C-10 libre. [ cita médica necesaria ]
Para sintetizar la porción peptídica de daptomicina, se emplea el mecanismo de un NRPS. La maquinaria biosintética de un sistema NRPS está compuesta por líneas de ensamblaje enzimático multimodular que contienen un módulo por cada monómero de aminoácido incorporado. [30] Dentro de cada módulo hay dominios catalíticos que llevan a cabo el alargamiento de la cadena de peptidilo en crecimiento. El péptido en crecimiento está unido covalentemente a un dominio de tiolación; aquí se denomina proteína portadora de peptidilo, ya que transporta el péptido en crecimiento de un dominio catalítico al siguiente. De nuevo, el dominio apo-T debe cebarse al dominio holo-T mediante una PPTasa, uniendo un brazo de fosfopanteteína flexible a un residuo de serina conservado. Un dominio de adenilación selecciona el monómero de aminoácido que se va a incorporar y activa el carboxilato con ATP para producir el aminoacil-AMP. A continuación, el dominio A instala un grupo aminoacilo en el tiolato del dominio T adyacente. El dominio de condensación (C) cataliza la reacción de formación del enlace peptídico, que provoca el alargamiento de la cadena. Se une a un peptidil-ST corriente arriba con el aminoacil-ST corriente abajo (Figura 7). El alargamiento de la cadena por un residuo aminoacilo y la translocación de la cadena al siguiente dominio T ocurren en concierto. El orden de estos dominios es CAT. En algunos casos, es necesario un dominio de epimerización en aquellos módulos en los que los monómeros de L-aminoácidos deben incorporarse y epimerizarse a D-aminoácidos. La organización del dominio en dichos módulos es CATE. [30]
El primer módulo tiene una organización CAT de tres dominios; estos ocurren a menudo en líneas de montaje que producen péptidos N-acilados. [30] El primer dominio C cataliza la N-acilación del aminoácido iniciador (triptófano) mientras está instalado en T.Una enzima adenilante (Ad) cataliza la condensación del ácido decanoico y el triptófano N-terminal, que incorpora ácido decanoico en el péptido en crecimiento (Figura 3). Los genes responsables de este evento de acoplamiento son dptE y dptF, que se encuentran aguas arriba de dptA, el primer gen del grupo de genes biosintéticos de Daptomicina NRPS. Una vez que se produce el acoplamiento del ácido decanoico al residuo de triptófano N-terminal, comienza la condensación de aminoácidos, catalizada por el NRPS. [ cita médica necesaria ]
Los primeros cinco módulos del NRPS están codificados por el gen dptA y catalizan la condensación de L-triptófano, D-asparagina, L-aspartato, L-treonina y glicina, respectivamente (Figura 4). Los módulos 6-11, que catalizan la condensación de L-ornitina, L-aspartato, D-alanina, L-aspartato, glicina y D-serina, están codificados para el gen dptBC (Figura 5). dptD cataliza la incorporación de dos aminoácidos no proteinogénicos, ácido L-3-metilglutámico (mGlu) y Kyn, que solo se conoce hasta ahora como daptomicina, en el péptido en crecimiento (Figura 6). [28] El alargamiento por estos módulos NRPS finalmente conduce a la macrociclización y liberación en la que un grupo α-amino, llamado treonina, actúa como un nucleófilo interno durante la ciclación para producir el anillo de 10 aminoácidos (Figura 6). El módulo de terminación en la línea de montaje NRPS tiene una organización CAT-TE. El dominio tioesterasa cataliza la terminación de la cadena y la liberación del lipopéptido maduro. [30]
La ingeniería molecular de la daptomicina, el único antibiótico lipopéptido ácido comercializado hasta la fecha (Figura 8), ha experimentado muchos avances desde su inicio en la medicina clínica en 2003. [31] Es un objetivo atractivo para la biosíntesis combinatoria por muchas razones: derivados de segunda generación se encuentran actualmente en la clínica para el desarrollo; [32] Streptomyces roseosporus , el organismo productor de daptomicina, es susceptible de manipulación genética; [33] el grupo de genes biosintéticos de daptomicina ha sido clonado, secuenciado y expresado en S. lividans ; [32] la maquinaria biosintética de los lipopéptidos tiene el potencial de ser interrumpida por variaciones de precursores naturales, así como por biosíntesis dirigida por precursores, eliminación de genes, intercambio genético e intercambio de módulos; [33] Se han desarrollado herramientas de ingeniería molecular para facilitar la expresión de los tres genes NRPS individuales de tres sitios diferentes en el cromosoma, utilizando ermEp * para la expresión de dos genes de loci ectópicos; [34] se han clonado y secuenciado otros grupos de genes de lipopéptidos, tanto relacionados como no relacionados con la daptomicina, [26] proporcionando así genes y módulos que permiten la generación de moléculas híbridas; [33] pueden obtenerse derivados mediante síntesis quimioenzimática; [35] y, por último, los esfuerzos en química médica pueden modificar aún más estos productos de la ingeniería molecular. [32]
Los nuevos derivados de daptomicina (Figura 9) se generaron originalmente mediante el intercambio de la tercera subunidad NRPS ( dptD ) con las subunidades terminales del A54145 (Factor B1) o vías antibióticas dependientes del calcio para crear moléculas que contienen Trp13, Ile13 o Val13. [36] dptD es responsable de incorporar el penúltimo aminoácido, ácido 3-metil-glutámico (3mGlu12), y el último aminoácido, Kyn13, en la cadena. Este intercambio se logró sin modificar los sitios de acoplamiento de los interpéptidos. Estos intercambios de subunidades completas se han acoplado con la deleción del gen Glu12-metiltransferasa, con intercambios de módulos en los sitios enlazadores intradominio en Ala8 y Ser11, y con variaciones de las cadenas laterales de ácidos grasos naturales para generar más de 70 nuevos lipopéptidos en cantidades significativas; la mayoría de estos lipopéptidos resultantes tienen potentes actividades antibacterianas. [26] [36] Algunos de estos compuestos tienen actividades antibacterianas in vitro análogas a la daptomicina. Además, uno mostró una actividad mejorada contra un mutante imp de E. coli que era defectuoso en su capacidad para ensamblar su lipopolisacárido inherente. Varios de estos compuestos se produjeron con rendimientos que oscilaron entre 100 y 250 mg / litro; esto, por supuesto, abre la posibilidad de escalados exitosos mediante técnicas de fermentación. Hasta ahora, solo se ha investigado un pequeño porcentaje de las posibles combinaciones de aminoácidos dentro del núcleo del péptido. [37]
Historia
La daptomicina, originalmente designada como LY 146032, fue descubierta por investigadores de Eli Lilly and Company a fines de la década de 1980. LY 146032 se mostró prometedor en los ensayos clínicos de fase I / II para el tratamiento de infecciones causadas por organismos grampositivos. Lilly dejó de desarrollarse porque la terapia de dosis alta se asoció con efectos adversos sobre el músculo esquelético, incluida mialgia y miositis potencial . [ cita requerida ]
Los derechos de LY 146032 fueron adquiridos por Cubist Pharmaceuticals en 1997, que luego de la aprobación de la Administración de Drogas y Alimentos de los Estados Unidos (FDA) en septiembre de 2003, para su uso en personas mayores de 18 años, comenzó a comercializar el medicamento con el nombre comercial de Cubicin. Cubicin se comercializa en la UE y en varios otros países por Novartis tras la compra de Chiron Corporation , el licenciatario anterior. [38] [39]
Referencias
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Otras lecturas
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- Pirri G, Giuliani A, Nicoletto S, Pizutto L, Rinaldi A (2009). "Lipopéptidos como antiinfecciosos: una perspectiva práctica" . Centavo. EUR. J. Biol . 4 (3): 258-273. doi : 10.2478 / s11535-009-0031-3 .
- Arbeit RD, Maki D, Tally FP, Campanaro E, Eisenstein BI, et al. (Investigadores de daptomicina 98-01 y 99-01) (junio de 2004). "La seguridad y eficacia de la daptomicina para el tratamiento de infecciones complicadas de la piel y la estructura de la piel" . Enfermedades Clínicas Infecciosas . 38 (12): 1673–81. doi : 10.1086 / 420818 . PMID 15227611 .
enlaces externos
- "Fundamento de la FDA para la decisión de reconocimiento: daptomicina" . EE.UU. Administración de Drogas y Alimentos (FDA) . 24 de agosto de 2020.
- "Daptomicina" . Portal de información sobre medicamentos . Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.