La efrina A5 es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen EFNA5 . [5] [6] [7]
EFNA5 |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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2X11 , 3MX0 , 4BK5 , 4BKA , 4L0P , 4M4R |
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Identificadores |
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Alias | EFNA5 , AF1, EFL5, EPLG7, GLC1M, LERK7, RAGS, efrina A5 |
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Identificaciones externas | OMIM : 601535 MGI : 107444 HomoloGene : 1482 GeneCards : EFNA5 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 5 (humano) [1] |
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| Banda | 5q21.3 | Comienzo | 107,376,894 pb [1] |
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Final | 107,670,937 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 17 (ratón) [2] |
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| Banda | 17 E1.1 | 17 32.57 cm | Comienzo | 62.604.184 pb [2] |
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Final | 62.881.317 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • neurotrofina TRKC la unión al receptor • proteína del receptor de tirosina quinasa transmembrana activador actividad • neurotrofina receptor TrkA unión • unión ephrin receptor • actividad chemorepellent • neurotrofina de unión al receptor TRKB • GO: proteína de unión 0001948
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Componente celular | • membrana • plasma membrana • componente anclado de lado externo de la membrana plasmática • caveola • componente anclado de la membrana • membrana basal • de unión adherente • periferia de la célula • sinapsis GABA-érgicas
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Proceso biológico | • regulación positiva del ensamblaje de sinapsis • proceso apoptótico • diferenciación celular • regulación de la secreción de insulina involucrada en la respuesta celular al estímulo de glucosa • regulación positiva de la fosforilación de proteínas • quimiotaxis negativa • regulación de la organización del citoesqueleto de actina • GO: 0043087, GO: 0032313, GO: 0032319, GO: 0032314, GO: 0043088 Regulación de la actividad de GTPasa • Vía de señalización del receptor de efrina • Regulación de la organización del citoesqueleto de microtúbulos • Regulación positiva del brote colateral • Desarrollo del sistema nervioso • Desarrollo de organismos multicelulares • Regulación de la adhesión célula-célula • Regulación positiva de peptidilo fosforilación tirosina • regulación de la adhesión focal de montaje • regulación de la morfogénesis celular • brotación colateral • regulación negativa de la adhesión celular dependiente de sustrato difusión • retinal guía de axones de células ganglionares • respuesta celular al folículo-estimulante de la hormona de estímulo • respuesta celular a forskolina • activación de transmembr actividad de la proteína tirosina quinasa del receptor ane • guía de axones • adhesión a la membrana sináptica
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 5: 107,38 - 107,67 Mb | Crónicas 17: 62,6 - 62,88 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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Ephrin A5 es una proteína anclada con glicosilfosfatidilinositol (GPI) de la subclase efrina-A de ligandos de efrina que se une a la subclase EphA de receptores Eph . También se ha demostrado que la efrina A5 se une al receptor EphB2 . [8]
La señalización "inversa" es una propiedad única de los ligandos de efrina que permite la transmisión de una señal intracelular en las células que expresan efrina que es distinta de la señal transmitida en las células que expresan el receptor de Eph. Aunque el mecanismo de señalización "inversa" por la efrina-A no se comprende bien, es relativamente sorprendente si se considera que los ligandos de efrina-A están unidos a la membrana celular únicamente mediante un enlace GPI y, a diferencia de la efrina-B, carecen de un dominio de señalización intracelular potencial. . No obstante, se sabe que ciertos ligandos de efrina-A inician cascadas de señalización inversa como la efrina A5, que se ha demostrado que estimula la propagación de conos de crecimiento en cultivos de neuronas motoras espinales de ratón . [9] Se demostró que la señalización inversa por la efrina A5 es dependiente de GPI ya que la eliminación de todos los enlaces GPI mediante la aplicación de una fosfolipasa C específica de fosfatidilinositol abolió los efectos positivos de la efrina A5 sobre la extensión del cono de crecimiento. Además, se demostró que los receptores EphA ejercen efectos opuestos sobre los conos de crecimiento de las neuronas motoras al reducir el tamaño del cono de crecimiento.
Formación del mapa retinotópico
Este hallazgo de que la efrina A5 promueve la supervivencia del cono de crecimiento que es opuesta a la señalización de EphA y mediada directamente por la señalización inversa de efrina A5 tiene implicaciones importantes para la guía de axones, ya que proporciona un mecanismo por el cual los axones que migran que expresan EphA evitarían preferentemente las células que expresan efrina A5 y posiblemente migrarían hacia células con menor expresión de efrina A5. [9] Este mecanismo es de hecho el mismo que media la guía de las células ganglionares de la retina hacia distintas regiones del colículo superior durante la formación del mapa retinotópico . La alta expresión de efrina A5 en las células de la región posterior del SC se une a los EphAs expresados en las RGC que migran desde la retina temporal, lo que induce el colapso del cono de crecimiento y repele estas RGC desde el SC posterior hacia una región de baja expresión de efrina A5 en el SC anterior. . [10]