Receptor de la tirosina-proteína quinasa erbB-3 , también conocido como HER3 ( factor de crecimiento epidérmico humano receptor 3 ), es un unida a la membrana de proteína que en los humanos está codificada por el ERBB3 gen .
• actividad de transferasa • unión de nucleótidos • actividad de proteína quinasa • proteína tirosina quinasa activador actividad • factor de crecimiento de unión • actividad homodimerización proteína • actividad quinasa • GO: proteína de unión 0001948 • proteína de unión idénticos • actividad heterodimerización proteína • de unión de ATP • transmembrana de señalización de la actividad del receptor • unión de neuregulina • actividad de fosfatidilinositol-4,5-bisfosfato 3-quinasa • actividad de proteína tirosina quinasa • unión de ubiquitina proteína ligasa • receptor de tirosina quinasa • actividad del receptor de neurregulina • actividad de receptor transmembrana de proteína tirosina quinasa
Componente celular
• componente integral de la membrana • lateral plasma membrana • membrana • plasma membrana • componente integral de la membrana plasmática • región extracelular • basolateral plasma membrana • apical plasma membrana • intracelular anatómica estructura • receptor complejo • extracelular espacio • citoplasma • basal plasma membrana
Proceso biológico
• Proceso apoptótico neuronal • Regulación negativa de la adhesión celular • Fosforilación • Desarrollo del cojín endocárdico • Regulación positiva de la actividad de la proteína tirosina quinasa • Curación de heridas • Cascada MAPK • Regulación positiva de la cascada de señalización de calcineurina-NFAT • Desarrollo del corazón • Fosforilación de proteínas • Regulación negativa de la secreción • regulación de la proliferación de la población celular • vía de señalización apoptótica extrínseca en ausencia de ligando • señalización de fosfatidilinositol 3-quinasa • regulación positiva de señalización de fosfatidilinositol 3-quinasa • regulación negativa de la transducción de señales • transducción de señales • desarrollo de nervios craneales • regulación negativa del proceso apoptótico neuronal • Schwann diferenciación celular • fosfatidilinositol fosfato proceso biosintético • regulación de la motilidad celular • periférica desarrollo del sistema nervioso • proteína del receptor transmembrana tirosina quinasa vía de señalización • erbB2 vía de señalización • peptidil-tirosina fosforilación • positiv e regulación del desarrollo del tejido del músculo cardíaco • regulación positiva de la expresión génica • regulación positiva de la señalización de la proteína quinasa B • diferenciación celular • regulación negativa del proceso apoptótico • regulación positiva de la cascada ERK1 y ERK2 • desarrollo del sistema nervioso • regulación positiva de la proliferación de la población celular
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
2065
13867
Ensembl
ENSG00000065361
ENSMUSG00000018166
UniProt
P21860
Q61526
RefSeq (ARNm)
NM_001982 NM_001005915
NM_010153
RefSeq (proteína)
NP_001005915 NP_001973
NP_034283
Ubicación (UCSC)
Crónicas 12: 56,08 - 56,1 Mb
Crónicas 10: 128,57 - 128,59 Mb
Búsqueda en PubMed
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Wikidata
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ErbB3 es un miembro de la familia de receptores de tirosina quinasas del receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGFR / ERBB) . Se sabe que ErbB3 con alteración de la quinasa forma heterodímeros activos con otros miembros de la familia ErbB, más notablemente ErbB2 con alteración de la unión al ligando .
Gen y expresión
El gen ERBB3 humano se encuentra en el brazo largo del cromosoma 12 (12q13). Está codificado por 23.651 pares de bases y se traduce en 1342 aminoácidos. [5]
Durante el desarrollo humano, ERBB3 se expresa en piel, huesos, músculos, sistema nervioso, corazón, pulmones y epitelio intestinal. [6] ERBB3 se expresa en el tracto gastrointestinal, el sistema reproductivo, la piel, el sistema nervioso, el tracto urinario y el sistema endocrino humanos adultos normales. [7]
Estructura
ErbB3, al igual que los otros miembros de la familia de tirosina quinasas del receptor ErbB, consta de un dominio extracelular, un dominio transmembrana y un dominio intracelular. El dominio extracelular contiene cuatro subdominios (I-IV). Los subdominios I y III son ricos en leucina y participan principalmente en la unión de ligandos. Los subdominios II y IV son ricos en cisteína y lo más probable es que contribuyan a la conformación y estabilidad de las proteínas mediante la formación de enlaces disulfuro. El subdominio II también contiene el bucle de dimerización necesario para la formación de dímeros. [8] El dominio citoplásmico contiene un segmento yuxtamembrana, un dominio quinasa y un dominio C-terminal. [9]
El receptor sin ligando adopta una conformación que inhibe la dimerización. La unión de la neuregulina a los subdominios de unión del ligando (I y III) induce un cambio conformacional en ErbB3 que provoca la protrusión del bucle de dimerización en el subdominio II, activando la proteína para la dimerización. [9]
Función
Se ha demostrado que ErbB3 se une a los ligandos herregulina [10] y NRG-2 . [11] La unión del ligando provoca un cambio en la conformación que permite la dimerización, fosforilación y activación de la transducción de señales. ErbB3 puede heterodimerizar con cualquiera de los otros tres miembros de la familia ErbB. El homodímero de ErbB3 teórico no sería funcional porque la proteína con alteración de la quinasa requiere la transfosforilación por parte de su socio de unión para ser activa. [9]
A diferencia de los otros miembros de la familia de tirosina quinasas del receptor ErbB que se activan mediante autofosforilación tras la unión del ligando, se descubrió que ErbB3 tenía alteración de la quinasa, con solo 1/1000 de la actividad de autofosforilación de EGFR y sin capacidad para fosforilar otras proteínas. [12] Por lo tanto, ErbB3 debe actuar como un activador alostérico .
Interacción con ErbB2
El dímero ErbB2-ErbB3 se considera el más activo de los posibles dímeros ErbB, en parte porque ErbB2 es el socio de dimerización preferido de todos los miembros de la familia ErbB, y ErbB3 es el socio preferido de ErbB2. [13] Esta conformación de heterodímero permite que el complejo de señalización active múltiples vías, incluidas MAPK, PI3K / Akt y PLCγ. [14] También hay evidencia de que el heterodímero ErbB2-ErbB3 puede unirse y ser activado por ligandos similares a EGF. [15] [16]
Activación de la vía PI3K / Akt
El dominio intracelular de ErbB3 contiene 6 sitios de reconocimiento para el dominio SH2 de la subunidad p85 de PI3K . [17] La unión de ErbB3 causa la activación alostérica de p110α , la subunidad de lípido quinasa de PI3K, [14] una función que no se encuentra ni en EGFR ni en ErbB2.
Papel en el cáncer
Si bien no se ha encontrado evidencia de que la sobreexpresión, activación constitutiva o mutación de ErbB3 por sí sola sea oncogénica, [18] la proteína como socio de heterodimerización, más críticamente con ErbB2, está implicada en el crecimiento, la proliferación, la resistencia quimioterapéutica y la promoción de la invasión y metástasis. [19] [20]
ErbB3 se asocia con resistencia terapéutica dirigida en numerosos cánceres, incluida la resistencia a:
Inhibidores de HER2 en cánceres de mama HER2 + [21]
terapia antiestrógeno en cánceres de mama ER + [22] [23]
Inhibidores de EGFR en cánceres de pulmón y cabeza y cuello [24] [25]
hormonas en los cánceres de próstata [26]
Inhibidores de IGF1R en hepatomas [27]
Inhibidores de BRAF en el melanoma [28]
La sobreexpresión de ErbB2 puede promover la formación de heterodímeros activos con ErbB3 y otros miembros de la familia ErbB sin la necesidad de unir ligando, lo que da como resultado una actividad de señalización débil pero constitutiva. [14]
Papel en el desarrollo normal
ERBB3 se expresa en el mesénquima del cojín endocárdico, que luego se convertirá en las válvulas del corazón. Los embriones de ratón sin ErbB3 muestran válvulas auriculoventriculares muy poco desarrolladas, lo que lleva a la muerte en el día embrionario 13,5. Aunque esta función de ErbB3 depende de la neuregulina, no parece requerir ErbB2, que no se expresa en el tejido. [29]
ErbB3 también parece ser necesario para la diferenciación de la cresta neural y el desarrollo del sistema nervioso simpático [30] y derivados de la cresta neural como las células de Schwann . [31]
Ver también
Familia de receptores del factor de crecimiento epidérmico
Receptor del factor de crecimiento epidérmico
Tirosina quinasas receptoras
Referencias
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