La galactosidasa, beta 1 , también conocida como GLB1 , es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen GLB1 . [5] [6]
GLB1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | GLB1 , EBP, ELNR1, MPS4B, galactosidasa beta 1 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 611458 MGI : 88151 HomoloGene : 47922 GeneCards : GLB1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 3:33 - 33,1 Mb | Crónicas 9: 114,4 - 114,47 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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La proteína GLB1 es un beta-galactosidasa que escinde el beta- terminal de galactosa de gangliósidos sustratos y otros glicoconjugados. [7] El gen GLB1 también codifica una proteína de unión a elastina . [8]
En el maíz ( Zea mays ), Glb1 es un gen que codifica la proteína de almacenamiento globulina .
Significación clínica
La gangliosidosis GM1 es una enfermedad de almacenamiento lisosómico que puede ser causada por una deficiencia de β-galactosidasa (GLB1). Se ha demostrado que algunos casos de síndrome de Morquio B se deben a mutaciones en GLP1 que hacen que los pacientes tengan fibras elásticas anormales . [9]
Receptor de elastina
La transcripción de ARN del gen GLB1 se empalma alternativamente y produce 2 ARNm. El transcrito de 2,5 kilobase codifica la enzima beta-galactosidasa de 677 aminoácidos. El ARNm alternativo de 2,0 kb codifica una proteína relacionada con la beta-galactosidasa (S-Gal) que tiene solo 546 aminoácidos de longitud y que no tiene actividad enzimática. La proteína S-Gal se une a elastina y fragmentos de elastina que se generan por proteólisis . [10]
La proteína S-Gal es una proteína de membrana periférica que funciona como parte de un complejo receptor de elastina en la superficie de las células. [11] El complejo receptor elastina incluye S-Gal, neuraminidasa y catepsina A . Cuando los péptidos derivados de elastina se unen a la proteína S-Gal, la actividad enzimática neuraminidasa asociada se activa y las células que responden pueden tener una transducción de señales alterada que implica quinasas reguladas por señales extracelulares y producción de metalopeptidasa de matriz regulada . Los péptidos derivados de la elastina son quimiotácticos para algunos tipos de células [12] y pueden alterar la progresión del ciclo celular . [13] La capacidad de la proteína de unión de elastina derivada de GLB1 y el complejo receptor de elastina para influir en la proliferación celular parece ser indirecta e implica la eliminación del ácido siálico de las proteínas extracelulares y de la superficie celular, como los receptores del factor de crecimiento .
La proteína S-Gal funciona durante el ensamblaje normal de elastina en fibras elásticas extracelulares . La elastina está presente inicialmente como tropoelastina recién sintetizada que se puede encontrar en asociación con S-Gal. La actividad enzimática de la neuraminidasa en el complejo del receptor de elastina está involucrada en la liberación de moléculas de tropoelastina de la chaperona S-Gal . [14] La catepsina A también es necesaria para la biosíntesis normal de elastina. [15]
Referencias
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Otras lecturas
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