El factor 2 de elongación eucariota es una proteína que en humanos está codificada por el gen EEF2 . Es la contraparte archaeal y eucariota del EF-G bacteriano . [5] [6] [7] [8]
EEF2 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | EEF2 , EEF-2, EF-2, EF2, SCA26, factor de elongación de traducción eucariota 2, factor de elongación eucariota 2 | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 130610 MGI : 95288 HomoloGene : 134867 GeneCards : EEF2 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 19: 3,98 - 3,99 Mb | Crónicas 10: 81,18 - 81,18 Mb | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Este gen codifica un miembro de la familia de factores de elongación de traducción que se une a GTP . Esta proteína es un factor esencial para la síntesis de proteínas. Promueve la translocación del ribosoma dependiente de GTP. Esta proteína se inactiva completamente mediante la fosforilación de la quinasa EF-2 . [7]
El aEF2 / eEF2 que se encuentra en la mayoría de las arqueas y eucariotas, incluidos los seres humanos, contiene una histidina diftamida modificada postraduccionalmente . [8] Es el objetivo de la toxina diftérica (de Corynebacterium diphtheriae ) y la exotoxina A (de Pseudomonas aeruginosa ). [9] La inactivación de EF-2 por las toxinas inhibe la producción de proteínas en el huésped, provocando síntomas debido a la pérdida de función en las células afectadas.
Referencias
- ^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000167658 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000034994 - Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- ^ Rapp G, Klaudiny J, Hagendorff G, Luck MR, Scheit KH (octubre de 1989). "Secuencia completa de la región codificante del factor de alargamiento humano 2 (EF-2) mediante amplificación enzimática de ADNc de células de la granulosa ovárica humana". Química biológica Hoppe-Seyler . 370 (10): 1071–5. doi : 10.1515 / bchm3.1989.370.2.1071 . PMID 2610926 .
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- ^ a b "Entrez Gene: factor 2 de elongación de traducción eucariota EEF2" .
- ^ a b Narrowe AB, Spang A, Stairs CW, Caceres EF, Baker BJ, Miller CS, Ettema TJ (septiembre de 2018). "Historia evolutiva compleja del factor de elongación de traducción 2 y biosíntesis de diftamida en arqueas y parabasálidos" . Biología y evolución del genoma . 10 (9): 2380–2393. doi : 10.1093 / gbe / evy154 . PMC 6143161 . PMID 30060184 .
- ^ Jørgensen R, Merrill AR, Andersen GR (febrero de 2006). "La vida y la muerte del factor de alargamiento de la traducción 2". Transacciones de la sociedad bioquímica . 34 (Parte 1): 1–6. doi : 10.1042 / BST20060001 . PMID 16246167 .
Otras lecturas
- Hanes J, Freudenstein J, Rapp G, Scheit KH (abril de 1992). "Construcción de un plásmido que contiene la región codificante completa del factor de alargamiento humano 2". Química biológica Hoppe-Seyler . 373 (4): 201–4. doi : 10.1515 / bchm3.1992.373.1.201 . PMID 1596361 .
- Nygård O, Nilsson L (abril de 1990). "Determinación cinética de los efectos de la ribosilación de ADP sobre la interacción del factor 2 de elongación eucariota con los ribosomas". La revista de química biológica . 265 (11): 6030–4. PMID 2318846 .
- Rapp G, Mucha J, Einspanier R, Luck M, Scheit KH (abril de 1988). "Clonación y análisis de secuencia de un ADNc de células de la granulosa de ovario humano que codifican la parte C-terminal del factor de alargamiento 2 humano". Química biológica Hoppe-Seyler . 369 (4): 247–50. doi : 10.1515 / bchm3.1988.369.1.247 . PMID 2840927 .
- Kaneda Y, Hayes H, Uchida T, Yoshida MC, Okada Y (1987). "Asignación regional de cinco genes en el cromosoma 19 humano". Cromosoma . 95 (1): 8-12. doi : 10.1007 / BF00293835 . PMID 3034518 . S2CID 33919242 .
- Nairn AC, Palfrey HC (diciembre de 1987). "Identificación del sustrato principal Mr 100,000 para la proteína quinasa III dependiente de calmodulina en células de mamíferos como factor de alargamiento-2". La revista de química biológica . 262 (36): 17299-303. PMID 3693353 .
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enlaces externos
- Péptido + Elongación + Factor + 2 en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .