La erepsina es una mezcla de enzimas contenidas en una fracción de proteína que se encuentra en los jugos intestinales y que digieren las peptonas en aminoácidos . Es producido y secretado por las glándulas intestinales en el íleon y el páncreas , pero también se encuentra ampliamente en otras células. Sin embargo, es un término que ahora rara vez se usa en la literatura científica, ya que se prefieren términos más precisos.
Historia
La erepsina fue descubierta a principios del siglo XX por el fisiólogo alemán Otto Cohnheim (1873-1953) quien encontró una sustancia que descompone las peptonas en aminoácidos en los intestinos. [1] [2] Llamó a esta proteasa hipotética en su extracto de proteína "erepsina" en 1901, derivada de una palabra griega que significa "descompongo" (έρείπω). [3] Su descubrimiento fue significativo ya que anuló la "hipótesis de resíntesis" anterior que proponía que las proteínas se descomponen en peptonas a partir de las cuales las proteínas pueden resintetizarse, y ayudó a establecer la idea de que los aminoácidos libres en lugar de las peptonas son los componentes básicos. de proteína. [3]
Originalmente se pensó que la erepsina era una sola enzima o una mezcla de algunas enzimas involucradas en las etapas terminales de la descomposición de los péptidos en aminoácidos libres en los intestinos. [4] Sin embargo, más tarde quedó claro que la erepsina es de hecho una mezcla compleja de diferentes peptidasas. [5] También se encontró que no es exclusivo de la mucosa intestinal y está presente ampliamente en muchas otras células y organismos. [6] [7] [8] El término erepsina dejó de utilizarse en la literatura científica en la segunda mitad del siglo XX, ya que los científicos consideraron que su uso como término para una sola enzima o algunas enzimas era engañoso, [9] y más preciso Se prefieren términos tales como aminopeptidasa , carboxipeptidasa y dipeptidasa . El término ahora se considera obsoleto. [10]
Propiedades
Erepsina puede contener dipeptidasas , aminopeptidasas , ocasionalmente carboxipeptidasas , y otros que incluyen leucil aminopeptidasa , prolinasa y prolidasa . [5] A menudo se agrupa bajo exopeptidasas , proteasas que funcionan solo en los enlaces peptídicos más externos de una cadena polipeptídica. El pH óptimo para el grupo de enzimas es alrededor de pH 8, pero algunas enzimas individuales dentro de este grupo pueden distinguirse por sus diferencias en estabilidad y pH óptimo. [5]
Referencias
- ^ Joseph S. Fruton (1990). Contrastes en Estilo Científico: Grupos de Investigación en Ciencias Químicas y Bioquímicas . 191 . Sociedad Filosófica Estadounidense. págs. 105-106. ISBN 0-87169-191-4.
- ^ Cohnheim, 0 (1901). "Die Umwandlung des Eiweis s durch die Darmwand" . Zeitschrift für Physiologische Chemie . 33 (5–6): 451–465. doi : 10.1515 / bchm2.1901.33.5-6.451 .
- ^ a b Matthews DM (1978). "Otto Cohnheim - el fisiólogo olvidado" . Revista médica británica . 2 (6137): 618–9. doi : 10.1136 / bmj.2.6137.618 . PMC 1607550 . PMID 359089 .
- ^ Emil L. Smith (1948). "Las peptidasas del músculo esquelético, cardíaco y uterino" . Revista de Química Biológica . 173 : 553–569. PMID 18910712 .
- ^ a b c Emil L Smith; Max Bergmann (1944). "Las peptidasas de la mucosa intestinal" (PDF) . Revista de Química Biológica . 153 : 627–651.
- ^ HM Vernon (1904). "La presencia universal de erepsina en tejidos animales" . J Physiol . 32 (1): 33–50. doi : 10.1113 / jphysiol.1904.sp001063 . PMC 1465616 . PMID 16992755 .
- ^ Nathan Berman y Leo F. Rettger (1916). "Nutrición bacteriana: una breve nota sobre la producción de erepsina por bacterias" . Revista de bacteriología . 1 (5): 537–539. PMC 378674 . PMID 16558717 .
- ^ HS Reed y HS Stahl (1911). "Las erepsinas de Glomerella Rufomaculans y Sphaeropsis Malorum" (PDF) . Revista de Química Biológica . 10 : 109-112.
- ^ Emil L. Smith (1949). James Murray Luck (ed.). "Enzimas proteolíticas" . Revisión anual de bioquímica . 18 : 35. doi : 10.1146 / annurev.bi.18.070149.000343 .
- ^ James Batcheller Sumner, George Frederick Somers (1943). Química y métodos de enzimas . Prensa académica. pag. 146.Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )