Las aminopeptidasas son enzimas que catalizan la escisión de aminoácidos del extremo amino (extremo N) de proteínas o péptidos (exopeptidasas). Se distribuyen ampliamente por los reinos animal y vegetal y se encuentran en muchos orgánulos subcelulares , en el citosol y como componentes de la membrana . Las aminopeptidasas se utilizan en funciones celulares esenciales. Muchas, pero no todas, estas peptidasas son metaloenzimas de zinc . [2]
Identificadores | ||||||||
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Símbolo | Peptidasa_M1 | |||||||
Pfam | PF01433 | |||||||
MEROPS | M1 | |||||||
Superfamilia OPM | 227 | |||||||
Proteína OPM | 3mdj | |||||||
CDD | cd09595 | |||||||
Membranome | 534 | |||||||
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Algunas aminopeptidasas son monoméricas y otras son conjuntos de subunidades de masa relativamente alta (50 kDa). Las secuencias de ADNc están disponibles para varias aminopeptidasas y aquí se presenta una estructura cristalina del estado abierto del retículo endoplásmico humano Aminopeptidasa 1 ERAP1 . [1] Las secuencias de aminoácidos determinadas directamente o deducidas de los ADNc indican algunas homologías de secuencias de aminoácidos en organismos tan diversos como Escherichia coli y mamíferos, particularmente en residuos catalíticamente importantes o en residuos implicados en la unión de iones metálicos. [2]
Una aminopeptidasa importante es una enzima dependiente de zinc producida y secretada por las glándulas del intestino delgado . Ayuda a la digestión enzimática de proteínas. Las enzimas digestivas adicionales producidas por estas glándulas incluyen dipeptidasas , maltasa , sacarasa , lactasa y enterocinasa . [3]
Ver también
Referencias
- ^ a b PDB : 3QNF : Kochan G, Krojer T, Harvey D, Fischer R, Chen L, Vollmar M, von Delft F, Kavanagh KL, Brown MA, Bowness P, Wordsworth P, Kessler BM, Oppermann U (mayo de 2011 ). "Las estructuras cristalinas del retículo endoplásmico aminopeptidasa-1 (ERAP1) revelan la base molecular para el recorte del péptido N-terminal" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 108 (19): 7745–50. doi : 10.1073 / PNAS.1101262108 . PMC 3093473 . PMID 21508329 .
- ^ a b Taylor A (febrero de 1993). "Aminopeptidasas: estructura y función" . Revista FASEB . 7 (2): 290–8. doi : 10.1096 / fasebj.7.2.8440407 . PMID 8440407 .
- ^ Langner J, Ansorge S (2002). Peptidasas celulares en funciones inmunes y enfermedades 2 . Saltador. ISBN 0-306-46383-0.[ página necesaria ]
enlaces externos
- Aminopeptidasas en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .