El receptor 2 del péptido N-formilo ( FPR2 ) es un receptor acoplado a proteína G (GPCR) ubicado en la superficie de muchos tipos de células de diversas especies animales. La proteína receptora humana está codificada por el gen FPR2 y se activa para regular la función celular al unirse a cualquiera de una amplia variedad de ligandos que incluyen no solo ciertos oligopéptidos que contienen N-formilmetionina , como N-formilmetionina-leucil-fenilalanina (FMLP), sino también el metabolito de ácidos grasos poliinsaturados del ácido araquidónico , lipoxina A4 ( LXA4 ). [4][5] Debido a su interacción con la lipoxina A4, FPR2 también se denomina comúnmente ALX / FPR2 o simplementereceptor ALX .
FPR2 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | FPR2 , ALXR, FMLP-R-II, FMLPX, FPR2A, FPRH1, FPRH2, FPRL1, HM63, LXA4R, receptor 2 del péptido formilo, ALX | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 136538 MGI : 1278319 HomoloGene : 74395 GeneCards : FPR2 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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Ensembl |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | 19: 51,75 - 51,77 Mb | n / A | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [2] | [3] | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Expresión
El receptor FPR2 se expresa en neutrófilos humanos , eosinófilos , monocitos , macrófagos , células T , fibroblastos sinoviales y epitelio intestinal y de las vías respiratorias . [6]
Función
Muchos oligopéptidos que poseen un N-Formilmetionina N -terminal residuo tal como el tripéptido prototípico N-Formilmetionina-leucil-fenilalanina (es decir FMLP), son productos de la síntesis de la proteína llevado a cabo por las bacterias . Estimulan a los granulocitos para que migren direccionalmente (ver quimiotaxis ) y se vuelvan activos para engullir (ver fagocitosis ) y matar bacterias y, por lo tanto, contribuyen a la defensa del huésped al dirigir la respuesta inmune innata de la inflamación aguda a los sitios de invasión bacteriana. Los primeros estudios sugirieron que estos oligopéptidos de formilo operaban mediante un mecanismo Receptor (bioquímica) . En consecuencia, la línea celular de leucocitos humanos, promielocitos HL-60 (que no responden a FMLP), se diferenciaron deliberadamente en granulocitos (que sí responden a FMLP) y se utilizaron para purificar parcialmente [7] y clonar un gen que cuando se transfectaba a FMLP Las células que no responden otorgan capacidad de respuesta a este y otros oligopéptidos de N-formilo. [8] [9] [10] [11] [12] Este receptor se llamó inicialmente receptor del péptido formilo (es decir, FPR). Sin embargo, una serie de estudios posteriores clonaron dos genes que codificaban proteínas de tipo receptor con secuencias de aminoácidos muy similares a las de FPR. [13] [14] [15] Los tres receptores recibieron varios nombres, pero ahora se denominan receptor 1 del péptido formilo (es decir, FPR1) para el primer receptor definido, FPR2, y receptor 3 del péptido formilo (es decir, FPR3). FPR2 y FPR3 se denominan receptores de formilo péptidos basándose en las similitudes de sus secuencias de aminoácidos con las de FPR1 en lugar de cualquier preferencia por la unión de péptidos de formilo. De hecho, FPR2 prefiere un conjunto muy diferente de ligandos y tiene algunas funciones muy diferentes a las de FPR1, mientras que FPR3 no se une a FMLP ni a muchos otros péptidos N-formilo que se unen a FPR1 o FPR2. [16] Una función principal de FPR2 es la unión de ciertos mediadores pro-resolutivos (SPM) especializados, es decir, lipoxina (Lx) A4 y AT-LxA4 (metabolitos del ácido araquidónico), así como resolvina D1 (RvD) 1, RvD2 y AT-RvD1 (metabolitos del ácido docosahexaenoico ) y, por lo tanto, mediar las actividades de estos metabolitos en la inhibición y resolución de la inflamación (ver Mediadores pro-resolución especializados ). Sin embargo, FPR2 también media las respuestas a una amplia gama de polipéptidos y proteínas que pueden servir para promover la inflamación o regular actividades que no involucran directamente la inflamación. La función de FPR3 no está clara.
Nomenclatura
Confusamente, hay dos nomenclaturas "estándar" para los receptores FPR y sus genes, el primero utilizado, FPR, FPR1 y FPR2 y su reemplazo, FPR1, FPR2 y FPR3. La última nomenclatura es recomendada por la Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica [16] y se utiliza aquí. Otros nombres utilizados anteriormente para FPR1 son NFPR y FMLPR; para FPR2 son FPRH1, FPRL1, RFP, LXA4R, ALXR, FPR2 / ALX, HM63, FMLPX y FPR2A; y para FPR3 son FPRH2, FPRL2 y FMLPY. [dieciséis]
Genes
Humano
El gen FPR2 humano codifica el receptor de 351 aminoácidos, FPR2, dentro de un marco de lectura abierto sin intrones. Forma un grupo con genes FPR1 y FPR3 en el cromosoma 19q.13.3 en el orden de FPR1, FPR2 y FPR3; Este grupo también incluye los genes para otros dos receptores de factor quimiotáctico, el receptor C5a acoplado a proteína G (también llamado CD88) y un segundo receptor C5a, GPR77 (es decir, C5a2 o C5L2), que tiene la estructura de receptores de proteína G pero aparentemente no lo hace. no se acopla a las proteínas G y tiene una función incierta. [17] El FPR1, fpr2, y FPR3 parálogos , basado en el análisis filogenético , se originaron a partir de un ancestro común con la duplicación temprana de FPR1 y fpr2 / FPR3 división con FPR3 procedente de la última duplicación caso cerca del origen de los primates. [18]
Ratón
Los ratones tienen no menos de 7 receptores FPR codificados por 7 genes que se localizan en el cromosoma 17A3.2 en el siguiente orden: Fpr1 , Fpr-rs2 (o fpr2 ), Fpr-rs1 (o LXA4R ), Fpr-rs4 , Fpr-rs7 , Fpr-rs7 , Fpr-rs6 y Fpr-rs3 ; este locus también contiene Pseudogenes ψFpr-rs2 y ψFpr-rs3 (o ψFpr-rs5 ) que se encuentran justo después de Fpr-rs2 y Fpr-rs1 , respectivamente. Los 7 receptores FPR de ratón tienen una identidad de secuencia de aminoácidos ≥50% entre sí, así como con los tres receptores FPR humanos. [19] Fpr2 y mFpr-rs1 se unen con alta afinidad y responden a las lipoxinas pero tienen poca o ninguna afinidad y respuesta a los péptidos de formilo; por tanto, comparten propiedades clave con la FPR2 humana; [20] [21] [22]
Estudios de knockout de genes
El gran número de receptores de ratón en comparación con los receptores de FPR humanos dificulta la extrapolación de las funciones de FPR humanas basadas en manipulaciones genéticas (por ejemplo, eliminación de genes o sobreexpresión forzada) u otras manipulaciones experimentales de los receptores de FPR en ratones. En cualquier caso, la alteración combinada de los genes Fpr2 y Fpr3 hace que los ratones desarrollen respuestas inflamatorias agudas mejoradas como se evidencia en tres modelos, inflamación intestinal causada por isquemia-reperfusión de la arteria mesentérica, hinchazón de la pata causada por la inyección de carragenina y artritis causada por la inyección intraperatoneal. de suero inductor de artritis. [23] Dado que los ratones knockout del gen Fpr2 exhiben una respuesta inmune innata defectuosa a la inyección intravenosa de listeria monocytogenes , [24] estos resultados sugieren que el receptor FPR2 humano y el receptor Fpr3 de ratón tienen funciones equivalentes para amortiguar al menos cierta respuesta inflamatoria.
Otras especies
Las ratas expresan un ortólogo de FPR2 (74% de identidad de secuencia de aminoácidos) con alta afinidad por la lipoxina A4 . [19]
Distribución celular y tisular
FPL2 a menudo se coexpresa con FPR1. Se expresa ampliamente por los neutrófilos , eosinófilos , basófilos y monocitos de la sangre circulante ; linfocitos T y linfocitos B ; mastocitos tisulares , macrófagos , fibroblastos y células dendríticas inmaduras ; células endoteliales vasculares ; células gliales de tejido neural , astrocitos y células de neuroblastoma ; hepatocitos de hígado ; varios tipos de células epiteliales ; y varios tipos de tejidos multicelulares. [19] [25] [26] [27] [28]
FPR2 también se conoce como el receptor LXA4 o ALX / FPR2 basado en estudios que encuentran que es un receptor de alta afinidad para el metabolito del ácido araquidónico , lipoxina A4 (LXA4), y posteriormente para un metabolito del ácido araquidónico relacionado, la Epi-lipoxina , aspirina- lipoxina A4 activada (es decir, ATL, 15-epi-LXA4) y un metabolito del ácido docosahexaenoico , resolvina D1 (es decir, RvD1); estos tres metabolitos de ácidos grasos derivados de células actúan para inhibir y resolver las respuestas inflamatorias. [29] [30] [31] [32] [33] Este receptor se conocía anteriormente como receptor huérfano, denominado RFP, obtenido mediante la detección de bibliotecas derivadas de células mieloides con una sonda similar a FMLP. [34] [35] [36] Además de LXA4, LTA, RvD1 y FMLP, FPR2 se une a una amplia gama de polipéptidos, proteínas y productos derivados de estos polipéptidos y proteínas. Uno o más de estos diversos ligandos pueden estar implicados no solo en la regulación de la inflamación, sino también en el desarrollo de la obesidad, el deterioro cognitivo, la reproducción, la neuroprotección y el cáncer. [37] Sin embargo, el papel más estudiado y aceptado de los receptores FPR2 es mediar las acciones de las lipoxinas y resolvinas citadas para amortiguar y resolver una amplia gama de reacciones inflamatorias (ver lipoxina , Epi-lipoxina y resolvina ). [38] [39]
La siguiente es una lista de ligandos FPR2 / ALX y entre paréntesis sus acciones proinflamatorias o antiinflamatorias sugeridas basadas en estudios en modelos animales e in vitro: a) péptidos N-formilo bacterianos y mitocondriales como FMLP (proinflamatorio pero quizás menos significativo o insignificante en comparación con las acciones de LXA4, ATL y RvD1 en FPR2);
b) Hp (2-20), un péptido no formilo derivado de Helicobacter pylori (proinflamatorio al promover respuestas inflamatorias contra este patógeno causante de úlceras de estómago);
c) T21 / DP107 y N36, que son polipéptidos N-acetilados derivados de la proteína de la envoltura gp41 del virus VIH-1 , péptido F, que se deriva de la proteína gp120 del virus de la cepa Bru del VIH-1, y péptido V3, que deriva de una secuencia lineal de la región V3 del virus de la cepa MN del VIH-1 (efecto desconocido sobre la inflamación y la infección por VIH);
d) la forma N-terminal truncada de la quimiocina quimiotáctica , CCL23 , denominada variante de empalme CCL23 CCL23β (aminoácidos 22-137) y SHAAGtide, que es un producto de la escisión de CCL23β por proteasas proinflamatorias (proinflamatorias); e) dos N-acetil péptidos, Ac2-26 y Ac9-25 de Anexina A1 (ANXA1 o lipocortina 1), que en concentraciones elevadas estimulan completamente las funciones de los neutrófilos, pero en concentraciones más bajas dejan a los neutrófilos desensibilizados (es decir, que no responden) a la quimiocina IL-8 (CXCL8) (proinflamatorio y antiinflamatorio, respectivamente, destacando la dualidad de las funciones FPR2 / ALX en la inflamación);
f) El amiloide beta (1-42) fragmento y prión fragmento de la proteína PrP (106-126) (pro-inflamatoria, lo que sugiere un papel para fpr2 / ALX en los componentes inflamatorios de diversa amiloide basados en enfermedades incluyendo la enfermedad de Alzheimer , enfermedad de Parkinson , enfermedad de Huntington enfermedad , enfermedades basadas en priones tales como encefalopatía espongiforme transmisible , enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y Kuru ), y muchas otras enfermedades neurológicas y no neurológicas [ver amiloide ]);
g) el péptido neuroprotector, Humanin (antiinflamatorio al inhibir los efectos proinflamatorios de amalyoid beta (1-42) en la promoción de la inflamación relacionada con la enfermedad de Alzheimer);
h) dos fragmentos solubles escindidos de UPARAP que es el receptor activador del plasminógeno de tipo uroquinasa (uPAR), D2D3 (88-274) y uPAR (84-95) (proinflamatorio);
i) LL-37 y CALAMBRE, que son productos de escisión enzimática de humano y de rata, respectivamente, catelicidina -relacionados péptidos antimicrobianos, numerosos Pleurocidins que son una familia de péptidos antimicrobianos catiónicos que se encuentran en los peces y otros vertebrados estructural y funcionalmente similares a catelicidinas, [ 28] y Temporin A, que es un péptido antimicrobiano derivado de la rana ((productos proinflamatorios derivados de proteínas antimicrobianas del huésped); y
j) Polipéptido 27 activador de adenilato ciclasa hipofisario (proinflamatorio). [16] [40]
Ver también
- Receptor de eicosanoides
- Receptor del péptido formilo
- Lipoxina
- Resolvin
- Receptor 1 del péptido formilo
- Receptor 3 del péptido formilo
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos
- "Receptores de formilpéptidos: FPRL1" . Base de datos IUPHAR de receptores y canales de iones . Unión Internacional de Farmacología Básica y Clínica.
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .